Các myoglobin là một protein hình cầu trong tế bào được tìm thấy trong bào tương của tế bào cơ xương và tim. Chức năng chính của nó là tạo thành nguồn dự trữ oxy và thúc đẩy quá trình vận chuyển oxy trong tế bào.
John Kendrew và Max Perutz đã nhận giải Nobel Hóa học năm 1962 cho những nghiên cứu về protein hình cầu. Các tác giả này đã làm sáng tỏ cấu trúc ba chiều của myoglobin và hemoglobin, tương ứng. Về mặt lịch sử, myoglobin là một trong những protein đầu tiên mà từ đó cấu trúc ba chiều được xác định.
Biểu diễn đồ họa cấu trúc phân tử của ba loại protein được oxy hóa: leghemoglobin, hemoglobin và myoglobin (Nguồn: Veronica Stafford / CC BY-SA (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/4.0) qua Wikimedia Commons)
Protein hình cầu là những phân tử nhỏ gọn có dạng hình cầu; chúng có thể hòa tan trong dịch bào hoặc trong phần lipid của màng tế bào. Chúng chịu trách nhiệm cho các hoạt động sinh học chính, trái ngược với các protein dạng sợi, có chức năng chính là cấu trúc.
Myoglobin cho thịt tươi có màu đỏ. Điều này xảy ra khi myoglobin được oxy hóa dưới dạng oxymyoglobin và sắt tạo ra nó ở dạng sắt đen: Mb-Fe2 + O2.
Khi thịt tiếp xúc với môi trường, sắt không ổn định sẽ bị oxy hóa và trở thành sắt và trong điều kiện này, màu sắc chuyển sang tông nâu do sự hình thành methamyoglobin (Mb-Fe3 + + O2-).
Bình thường nồng độ myoglobin trong máu rất nhỏ, chúng theo thứ tự microgam trên lít (μg / L). Các mức độ này tăng lên khi sự phá hủy cơ xảy ra như trong tiêu cơ vân của cơ xương hoặc trong nhồi máu cơ tim với sự phá hủy mô và trong một số bệnh cơ.
Sự hiện diện của nó trong nước tiểu được quan sát thấy trong một số điều kiện, trong đó tổn thương mô là rất quan trọng. Giá trị chẩn đoán sớm của nó đối với cơn đau tim còn đang tranh cãi.
Cấu trúc của myoglobin
Myoglobin có trọng lượng phân tử gần 18 kDa bao gồm cả nhóm heme. Nó được tạo thành từ bốn đoạn xoắn nối với nhau bằng các "khúc quanh gấp". Các xoắn myoglobin này được đóng gói chặt chẽ và duy trì tính toàn vẹn cấu trúc của chúng ngay cả khi nhóm heme bị loại bỏ.
Cấu trúc của protein hình cầu, cũng như của tất cả các protein tế bào, có thứ bậc nên cấu trúc của myoglobin cũng có thứ bậc. Cấp độ đầu tiên là cấu trúc cơ bản được hình thành bởi trình tự tuyến tính của axit amin và myoglobin được tạo thành bởi một chuỗi 153 axit amin.
Sơ đồ đồ họa về cấu trúc hình cầu và xoắn của myoglobin (Nguồn: Dcrjsr / CC BY (https://creativecommons.org/licenses/by/3.0) qua Wikimedia Commons)
Cấu trúc thứ cấp của myoglobin bao gồm cấu trúc của các vòng xoắn alpha. Myoglobin chứa 8 vòng xoắn alpha được hình thành bằng cách lặp lại các phần polypeptit được nối với nhau bằng các đoạn ngắn sắp xếp theo chu kỳ.
Cấu trúc bậc ba bao gồm cấu trúc ba chiều với hoạt động sinh học. Các đặc điểm quan trọng nhất của cấu trúc này là các nếp gấp. Cấu trúc bậc bốn đề cập đến sự lắp ráp của hai hoặc nhiều chuỗi polypeptit được phân tách và liên kết thông qua các liên kết hoặc tương tác không cộng hóa trị.
Myoglobin và nhóm chân tay giả heme của nó (Nguồn: Thomas Splettstoesser / CC BY-SA (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/3.0) qua Wikimedia Commons)
Myoglobin có cấu trúc rất nhỏ gọn, với các cặn kỵ nước hướng vào trong và cặn ưa nước hoặc phân cực hướng ra ngoài. Phần dư apolar bên trong được tạo thành từ leucine, valine, methionine và phenylalanine. Các gốc phân cực bên trong duy nhất là hai histidine có chức năng tại vị trí hoạt động.
Nhóm heme giả nằm trong một khe hở ở phần bên trong cực của chuỗi polypeptide myoglobin. Nhóm này chứa sắt ở dạng sắt đen, liên kết với oxy để tạo thành oxymyoglobin.
Chức năng
Chức năng của myoglobin là liên kết oxy với nhóm heme trong cấu trúc của nó và tạo thành nguồn dự trữ oxy cho chức năng cơ. Khi oxy bị giữ lại trong cấu trúc myoglobin trong tế bào chất của tế bào cơ, áp suất nội bào của nó, được xác định bởi oxy tự do, vẫn ở mức thấp.
Phân áp oxy nội bào thấp duy trì gradient cho oxy đi vào tế bào. Điều này hỗ trợ quá trình vận chuyển oxy từ máu đến tế bào cơ. Khi myoglobin bão hòa, oxy nội bào tăng lên, làm giảm dần gradient và do đó làm giảm sự chuyển giao.
Đường cong liên kết của oxy với myoglobin là đường hypebol. Trong những phần ban đầu của đường cong, những thay đổi nhỏ về áp suất riêng phần của oxy tạo ra những thay đổi lớn về độ bão hòa của myoglobin với oxy.
Sau đó, khi áp suất riêng phần của oxy tăng lên, độ bão hòa tiếp tục tăng, nhưng chậm hơn, tức là cần tăng áp suất riêng phần của oxy lớn hơn nhiều để tăng độ bão hòa của myoglobin, và dần dần đường cong làm phẳng ra.
Có một biến số đo ái lực của đường cong được gọi là P50, điều này thể hiện áp suất riêng phần của oxy cần thiết để bão hòa myoglobin chứa trong dung dịch bằng 50%. Do đó, nếu P50 tăng, người ta nói rằng myoglobin có ái lực thấp hơn và nếu P50 giảm, người ta nói rằng myoglobin có ái lực cao hơn với oxy.
Khi kiểm tra đường cong liên kết oxy đối với myoglobin và hemoglobin, quan sát thấy rằng đối với bất kỳ áp suất riêng phần nào của oxy được kiểm tra, myoglobin bão hòa hơn hemoglobin, cho thấy myoglobin có ái lực với oxy cao hơn huyết sắc tố.
Các loại sợi cơ và myoglobin
Cơ xương có nhiều loại sợi cơ khác nhau trong thành phần của chúng, một số được gọi là co giật chậm và một số khác là co giật nhanh. Các sợi co giật nhanh được cấu trúc và thích nghi về mặt chuyển hóa để co lại nhanh chóng và mạnh mẽ và kỵ khí.
Các sợi co giật chậm được điều chỉnh để co lại tốc độ chậm, nhưng dài hơn, điển hình của bài tập aerobic đối kháng. Một trong những điểm khác biệt về cấu trúc của những sợi này là nồng độ myoglobin, chất này mang lại cho chúng cái tên là sợi trắng và đỏ.
Sợi màu đỏ có hàm lượng myoglobin cao, giúp chúng có màu đỏ, nhưng cũng cho phép chúng duy trì một lượng lớn oxy, cần thiết cho chức năng của chúng.
Giá trị bình thường
Giá trị máu bình thường của nam giới là 19 đến 92 µg / l và ở nữ giới là 12 đến 76 µg / l, tuy nhiên, có sự khác biệt về giá trị ở các phòng thí nghiệm khác nhau.
Các giá trị cho biết tăng lên khi xảy ra phá hủy cơ, chẳng hạn như tiêu cơ vân của cơ xương, bỏng diện rộng, sốc điện hoặc hoại tử cơ lan rộng do tắc động mạch, nhồi máu cơ tim và một số bệnh cơ.
Trong những điều kiện này, myoglobin xuất hiện trong nước tiểu và tạo cho nó một màu đặc trưng.
Người giới thiệu
- Fauci, AS, Kasper, DL, Hauser, SL, Jameson, JL, & Loscalzo, J. (2012). Nguyên tắc của Harrison về nội khoa. DL Longo (Ed.). New York: Mcgraw-hill
- Ganong WF: Quy định trung tâm của chức năng nội tạng, trong Tạp chí Sinh lý học Y khoa, ấn bản lần thứ 25. New York, McGraw-Hill Education, 2016.
- Guyton AC, Hall JE: Các khoang chất lỏng trong cơ thể: Các chất lỏng ngoại bào và nội bào; Edema, trong Sách Giáo khoa Sinh lý Y khoa, ấn bản thứ 13, AC Guyton, JE Hall (eds). Philadelphia, Elsevier Inc., 2016.
- McCance, KL và Huether, SE (2018). Sinh lý bệnh-Ebook: cơ sở sinh học cho bệnh ở người lớn và trẻ em. Khoa học sức khỏe Elsevier.
- Murray, RK, Granner, DK, Mayes, PA, & Rodwell, VW (2014). Hóa sinh minh họa của Harper. Mcgraw-hill.