BIẾN TÍNH PROTEIN: CÁC YẾU TỐ VÀ HẬU QUẢ - SINH HỌC

Sự biến tính của protein bao gồm sự mất đi cấu trúc ba chiều do các yếu tố môi trường khác nhau, chẳng hạn như nhiệt độ, pH hoặc một số tác nhân hóa học. Việc mất cấu trúc dẫn đến mất chức năng sinh học liên quan đến protein đó, có thể là enzym, cấu trúc, chất vận chuyển, trong số những chất khác.

Cấu trúc của protein rất nhạy cảm với những thay đổi. Sự mất ổn định của một liên kết hydro thiết yếu duy nhất có thể làm biến tính protein. Tương tự, có những tương tác không hoàn toàn cần thiết để thực hiện chức năng của protein, và nếu bị mất ổn định, sẽ không ảnh hưởng đến chức năng.

Cấu trúc của protein

Để hiểu các quá trình biến tính protein, chúng ta phải biết protein được tổ chức như thế nào. Đây là cấu trúc sơ cấp, thứ cấp, bậc ba và bậc bốn.

Cấu trúc chính

Đó là trình tự của các axit amin tạo nên protein nói trên. Axit amin là thành phần cơ bản tạo nên các phân tử sinh học này và có 20 loại khác nhau, mỗi loại có những đặc tính vật lý và hóa học đặc biệt. Chúng được liên kết với nhau bằng liên kết peptit.

Cấu trúc thứ cấp

Trong cấu trúc này, chuỗi axit amin tuyến tính này bắt đầu gấp lại thông qua các liên kết hydro. Có hai cấu trúc thứ cấp cơ bản: xoắn α, hình xoắn ốc; và tờ gấp β, khi hai chuỗi thẳng hàng song song.

Cấu trúc đại học

Nó liên quan đến các loại lực khác dẫn đến các nếp gấp cụ thể của hình dạng ba chiều.

Chuỗi R của các gốc axit amin tạo nên cấu trúc protein có thể hình thành cầu nối disulfua và các phần kỵ nước của protein kết tụ lại với nhau ở bên trong, trong khi phần ưa nước gặp nước. Lực van der Waals hoạt động như chất ổn định cho các tương tác được mô tả.

Cấu trúc bậc bốn

Nó bao gồm tập hợp các đơn vị protein.

Khi một protein bị biến tính, nó sẽ mất cấu trúc bậc bốn, bậc ba và bậc hai, trong khi cấu trúc sơ cấp vẫn nguyên vẹn. Protein giàu liên kết disulfide (cấu trúc bậc ba) cung cấp khả năng chống biến tính cao hơn.

Các yếu tố gây biến tính

Bất kỳ yếu tố nào làm mất ổn định các liên kết không cộng hóa trị chịu trách nhiệm duy trì cấu trúc ban đầu của protein đều có thể gây ra sự biến tính của nó. Trong số những điều quan trọng nhất chúng ta có thể kể đến:

độ pH

Ở các giá trị pH rất cao, cho dù là axit hay bazơ, protein có thể mất cấu hình ba chiều. Sự dư thừa của ion H ⁺ và OH ^- trong môi trường làm mất ổn định các tương tác của protein.

Sự thay đổi dạng ion này gây ra sự biến tính. Sự biến tính theo pH có thể đảo ngược trong một số trường hợp, và trong một số trường hợp khác thì không thể đảo ngược.

Nhiệt độ

Sự biến tính nhiệt xảy ra khi nhiệt độ tăng. Ở các sinh vật sống trong điều kiện môi trường trung bình, protein bắt đầu mất ổn định ở nhiệt độ trên 40 ° C. Rõ ràng, protein của các sinh vật ưa nhiệt có thể chịu được những khoảng nhiệt độ này.

Nhiệt độ tăng làm chuyển động phân tử tăng lên ảnh hưởng đến liên kết hydro và các liên kết không cộng hóa trị khác, dẫn đến mất cấu trúc bậc ba.

Sự gia tăng nhiệt độ này dẫn đến giảm tốc độ phản ứng, nếu chúng ta đang nói về các enzym.

Chất hóa học

Các chất phân cực - chẳng hạn như urê - ở nồng độ cao ảnh hưởng đến liên kết hydro. Ngoài ra, các chất không phân cực có thể gây ra hậu quả tương tự.

Chất tẩy rửa cũng có thể làm mất ổn định cấu trúc protein; tuy nhiên, nó không phải là một quá trình tích cực và chúng hầu như có thể đảo ngược.

Chất khử

Β-Mercaptoethanol (HOCH2CH2SH) là một chất hóa học thường được sử dụng trong phòng thí nghiệm để làm biến tính protein. Nó có nhiệm vụ làm giảm cầu nối disulfua giữa các gốc axit amin. Nó có thể làm mất ổn định cấu trúc bậc ba hoặc bậc bốn của protein.

Một chất khử khác có chức năng tương tự là dithiothreitol (DTT). Hơn nữa, các yếu tố khác góp phần làm mất cấu trúc tự nhiên trong protein là kim loại nặng ở nồng độ cao và bức xạ tia cực tím.

Kết quả

Khi xảy ra biến tính, protein sẽ mất chức năng. Protein hoạt động tối ưu khi ở trạng thái nguyên bản.

Mất chức năng không phải lúc nào cũng liên quan đến quá trình biến tính. Có thể một sự thay đổi nhỏ trong cấu trúc protein dẫn đến mất chức năng mà không làm mất ổn định toàn bộ cấu trúc ba chiều.

Quá trình này có thể không thể đảo ngược hoặc không. Trong phòng thí nghiệm, nếu các điều kiện được đảo ngược, protein có thể trở lại cấu hình ban đầu.

Sự thay đổi

Một trong những thí nghiệm nổi tiếng và kết luận nhất về sự biến tính đã được chứng minh bằng ribonuclease A.

Khi các nhà nghiên cứu thêm các chất biến tính như urê hoặc β-mercaptoethanol, protein đã bị biến tính. Nếu các tác nhân này bị loại bỏ, protein sẽ trở lại hình dạng ban đầu và có thể thực hiện chức năng của nó với hiệu suất 100%.

Một trong những kết luận quan trọng nhất của nghiên cứu này là chứng minh bằng thực nghiệm rằng cấu trúc ba chiều của protein được tạo ra bởi cấu trúc cơ bản của nó.

Trong một số trường hợp, quá trình biến tính là hoàn toàn không thể đảo ngược. Ví dụ, khi chúng ta nấu một quả trứng, chúng ta đang tác động nhiệt lên các protein (protein chính là albumin) tạo nên nó, lòng trắng có vẻ ngoài rắn và hơi trắng. Bằng trực giác, chúng ta có thể kết luận rằng, ngay cả khi chúng ta làm nguội nó, nó sẽ không trở lại dạng ban đầu.

Trong hầu hết các trường hợp, quá trình biến tính đi kèm với sự mất khả năng hòa tan. Nó cũng làm giảm độ nhớt, tốc độ khuếch tán và kết tinh dễ dàng hơn.

Protein chaperone

Các protein chaperones hoặc chaperonin có nhiệm vụ ngăn chặn sự biến tính của các protein khác. Chúng cũng ngăn chặn các tương tác nhất định không phù hợp giữa các protein để đảm bảo việc gấp nếp giống nhau một cách chính xác.

Khi nhiệt độ của môi trường tăng lên, các protein này tăng nồng độ và có tác dụng ngăn cản sự biến tính của các protein khác. Đây là lý do tại sao chúng còn được gọi là "protein sốc nhiệt" hoặc HSP (Heat Shock Proteins).

Chaperonin tương tự như một cái lồng hoặc một cái thùng để bảo vệ protein quan tâm bên trong.

Các protein này phản ứng với các tình huống căng thẳng tế bào đã được báo cáo trong các nhóm sinh vật sống khác nhau và được bảo tồn rất cao. Có nhiều loại chaperonin khác nhau và chúng được phân loại theo trọng lượng phân tử.

Người giới thiệu

Campbell, NA và Reece, JB (2007). Sinh học . Panamerican Medical Ed.
Devlin, TM (2004). Hóa sinh: sách giáo khoa với các ứng dụng lâm sàng. Tôi đã đảo ngược.
Koolman, J., & Röhm, KH (2005). Hóa sinh: văn bản và tập bản đồ. Panamerican Medical Ed.
Melo, V., Ruiz, VM, & Cuamatzi, O. (2007). Hóa sinh các quá trình trao đổi chất. Hoàn nguyên.
Pacheco, D., & Leal, DP (2004). Hóa sinh y tế. Biên tập Limusa.
Pena, A., Arroyo, A., Gómez, A., & Tapia, R. (1988). Hóa sinh. Biên tập Limusa.
Sadava, D., & Purves, WH (2009). Đời sống: Khoa học Sinh học. Panamerican Medical Ed.
Tortora, GJ, Funke, BR, & Case, CL (2007). Giới thiệu về vi sinh vật học. Panamerican Medical Ed.
Voet, D., Voet, JG, & Pratt, CW (2007). Cơ bản của Hóa sinh. Panamerican Medical Ed.

BIẾN TÍNH PROTEIN: CÁC YẾU TỐ VÀ HẬU QUẢ - SINH HỌC - 2025