CẤU TRÚC BẬC BỐN CỦA PROTEIN: ĐẶC ĐIỂM - SINH HỌC - 2025

Các cấu trúc bậc bốn của protein xác định mối quan hệ không gian giữa mỗi tiểu đơn vị polypeptide của họ tham gia của lực lượng không cộng hóa trị. Trong các protein cao phân tử, mỗi chuỗi polypeptit tạo nên chúng được gọi là đơn vị con hoặc chất nguyên sinh.

Protein có thể được tạo thành từ một (đơn chất), hai (dimeric), một số (oligomeric), hoặc nhiều chất nguyên tố (polyme). Các chất proton này có thể có cấu trúc phân tử tương tự hoặc rất khác nhau. Trong trường hợp đầu tiên, chúng được cho là protein đồng mẫu và trong trường hợp thứ hai là protein dị hợp.

Ví dụ về cấu trúc bậc bốn của protein kháng nguyên nhân tế bào tăng sinh. Lấy và chỉnh sửa từ: Thomas Shafee.

Trong ký hiệu khoa học, các nhà hóa sinh sử dụng các chữ cái Hy Lạp chỉ số dưới để mô tả thành phần protomer của protein. Ví dụ, một protein đồng mẫu tứ phân được ký hiệu là α ₄ , trong khi một protein tứ phân được tạo thành từ hai chất dimer khác nhau được ký hiệu là α ₂ β ₂ .

Cấu trúc protein

Protein là những phân tử phức tạp có các cấu hình ba chiều khác nhau. Những cấu hình này là duy nhất cho mỗi protein và cho phép chúng thực hiện các chức năng rất cụ thể. Các cấp độ tổ chức cấu trúc của protein như sau.

Cấu trúc chính

Nó đề cập đến trình tự mà các axit amin khác nhau được sắp xếp trong chuỗi polypeptit. Trình tự này được cung cấp bởi trình tự DNA mã hóa protein nói trên.

Cấu trúc thứ cấp

Hầu hết các protein không phải là các chuỗi axit amin dài được kéo dài hoàn toàn, mà có các vùng thường xuyên được gấp lại thành các chuỗi xoắn hoặc các tấm. Sự gấp này được gọi là cấu trúc thứ cấp.

Cấu trúc đại học

Đến lượt nó, các khu vực gấp khúc của cấu trúc thứ cấp có thể được gấp lại và lắp ráp thành cấu trúc nhỏ gọn hơn. Nếp cuối cùng này là thứ tạo cho protein hình dạng ba chiều.

Cấu trúc bậc bốn

Trong các protein được hình thành bởi nhiều hơn một tiểu đơn vị, cấu trúc bậc bốn là các mối quan hệ không gian tồn tại giữa mỗi tiểu đơn vị, được liên kết bằng liên kết không cộng hóa trị.

Cấu trúc sơ cấp, thứ cấp, bậc ba và bậc bốn của protein, cấu trúc ba chiều. Lấy và chỉnh sửa từ: Alejandro Porto.

Cấu trúc bậc bốn ổn định

Cấu trúc ba chiều của protein được ổn định bởi các tương tác yếu hoặc không cộng hóa trị. Mặc dù các liên kết hoặc tương tác này yếu hơn nhiều so với liên kết cộng hóa trị bình thường, nhưng chúng rất nhiều và tác dụng tích lũy của chúng rất mạnh. Ở đây chúng ta sẽ xem xét một số tương tác phổ biến nhất.

Tương tác kỵ nước

Một số axit amin chứa chuỗi bên kỵ nước. Khi protein có các axit amin này, sự gấp khúc của phân tử sẽ ra lệnh cho các chuỗi bên này hướng vào bên trong protein và bảo vệ chúng khỏi nước. Bản chất của các chuỗi bên khác nhau có nghĩa là chúng đóng góp theo những cách khác nhau vào hiệu ứng kỵ nước.

Tương tác Van der Waals

Những tương tác này xảy ra khi các phân tử hoặc nguyên tử không liên kết bằng liên kết cộng hóa trị tiến quá gần nhau, và do đó các obitan điện tử ngoài cùng của chúng bắt đầu chồng lên nhau.

Khi đó, một lực đẩy được thiết lập giữa các nguyên tử này phát triển rất nhanh khi các tâm tương ứng của chúng tiếp cận. Đây là cái gọi là 'lực lượng van der Waals'.

Tải trọng tương tác

Đó là tương tác tĩnh điện xảy ra giữa một cặp hạt mang điện. Trong protein, loại tương tác này xảy ra, cả do điện tích ròng của protein và điện tích riêng lẻ của các ion chứa trong nó. Loại tương tác này đôi khi được gọi là cầu muối.

Liên kết hydro

Liên kết hydro được thiết lập giữa nguyên tử hydro được liên kết cộng hóa trị với nhóm cho liên kết hydro và một cặp electron tự do thuộc nhóm nhận liên kết.

Loại liên kết này rất quan trọng, vì các đặc tính của nhiều phân tử, bao gồm cả nước và các phân tử sinh học, phần lớn là do liên kết hydro. Nó chia sẻ các đặc tính của liên kết cộng hóa trị (các điện tử được chia sẻ) và cả các tương tác không cộng hóa trị (tương tác điện tích).

Tương tác lưỡng cực

Trong các phân tử, bao gồm cả protein, không có điện tích thực, có thể xảy ra sự sắp xếp không đồng đều các điện tích bên trong của chúng, với một cực âm hơn một chút so với cực kia. Đây là những gì được gọi là một lưỡng cực.

Điều kiện lưỡng cực này của phân tử có thể là vĩnh viễn, nhưng nó cũng có thể gây ra. Các lưỡng cực có thể bị hút bởi các ion hoặc các lưỡng cực khác. Nếu lưỡng cực là vĩnh viễn, tương tác có phạm vi lớn hơn tương tác với lưỡng cực cảm ứng.

Ngoài các tương tác không cộng hóa trị này, một số protein oligomeric ổn định cấu trúc bậc bốn của chúng thông qua một loại liên kết cộng hóa trị, liên kết disulfide. Chúng được thiết lập giữa các nhóm sulfhydryl của các cystein của các chất protomer khác nhau.

Các liên kết disulfide cũng giúp ổn định cấu trúc bậc hai của protein, nhưng trong trường hợp này, chúng liên kết các gốc cysteinyl trong cùng một polypeptide (liên kết intrapolypeptide disulfide).

Tương tác giữa các chất nguyên sinh

Như đã lưu ý ở trên, trong các protein được tạo thành từ một số tiểu đơn vị hoặc chất nguyên sinh, các tiểu đơn vị này có thể giống nhau (homotypic) hoặc khác nhau (heterotypic).

Tương tác đồng nhất

Các tiểu đơn vị tạo nên một protein là các chuỗi polypeptit không đối xứng. Tuy nhiên, trong các tương tác đồng mẫu, các đơn vị con này có thể liên kết theo những cách khác nhau, đạt được các kiểu đối xứng khác nhau.

Các nhóm tương tác của mỗi protomer thường nằm ở các vị trí khác nhau, đó là lý do tại sao chúng được gọi là tương tác dị thể. Các tương tác khác nhau giữa các đơn vị con khác nhau đôi khi xảy ra theo cách mà mỗi đơn vị con bị xoắn so với đơn vị trước đó, có thể đạt được cấu trúc xoắn ốc.

Trong những trường hợp khác, các tương tác xảy ra theo cách mà các nhóm con của các đơn vị con xác định được sắp xếp xung quanh một hoặc nhiều trục đối xứng, cái được gọi là đối xứng nhóm điểm. Khi có một số trục đối xứng, mỗi đơn vị con quay đối với hàng xóm của nó 360 ° / n (trong đó n đại diện cho số trục).

Trong số các kiểu đối xứng thu được theo cách này, ví dụ, hình xoắn ốc, hình khối và hình tứ diện.

Khi hai đơn vị con tương tác qua một trục nhị phân, mỗi đơn vị sẽ quay 180 ° so với đơn vị kia, xung quanh trục đó. Đối xứng này được gọi là đối xứng C ₂ . Trong đó, các trang web tương tác trong mỗi đơn vị con là giống hệt nhau; trong trường hợp này chúng ta không nói về tương tác dị loại, mà là tương tác đồng đẳng.

Nếu ngược lại, sự kết hợp giữa hai thành phần của dimer là không đồng nhất, thì sẽ thu được dimer không đối xứng.

Các tương tác khác loại

Các tiểu đơn vị tương tác trong protein không phải lúc nào cũng có cùng bản chất. Có những protein được tạo thành từ mười hai hoặc nhiều tiểu đơn vị khác nhau.

Tương tác duy trì sự ổn định của protein cũng giống như tương tác đồng mẫu, nhưng nhìn chung thu được các phân tử hoàn toàn bất đối xứng.

Ví dụ, Hemoglobin là một tetrame có hai cặp tiểu đơn vị khác nhau (α ₂ β ₂ ).

Cấu trúc bậc bốn của hemoglobin. Lấy và chỉnh sửa từ: Benjah-bmm27. Được sửa đổi bởi Alejandro Porto. .

Người giới thiệu

1. CK Mathews, KE van Holde & KG Ahern (2002). Hóa sinh. Ấn bản thứ 3. Benjamin / Cummings Publishing Company, Inc.
2. RK Murray, P. Mayes, DC Granner & VW Rodwell (1996). Hóa sinh của Harper. Appleton & Lange
3. JM Berg, JL Tymoczko & L. Stryer (2002). Hóa sinh. Phiên bản thứ 5. WH Freeman và Công ty.
4. J. Koolman & K.-H. Roehm (2005). Bản đồ Hóa sinh màu. Ấn bản lần 2. Thieme.
5. A. Lehninger (1978). Hóa sinh. Ediciones Omega, SA
6. L. Stryer (1995). Hóa sinh. WH Freeman và Công ty, New York.