CẤU TRÚC BẬC HAI CỦA PROTEIN: ĐẶC ĐIỂM - SINH HỌC - 2025

Các cấu trúc thứ cấp của protein là tên mà cấu tạo gấp cục bộ của một số bộ phận của chuỗi polypeptide được định nghĩa. Cấu trúc này bao gồm một số mẫu được lặp lại một cách thường xuyên.

Có nhiều cách để chuỗi protein gấp lại. Tuy nhiên, chỉ có một số hình thức này là rất ổn định. Trong tự nhiên, các dạng phổ biến nhất mà protein thực hiện là chuỗi xoắn α cũng như tấm β. Các cấu trúc này có thể được mô tả bằng các góc liên kết ψ (psi) và φ (phi) của các gốc axit amin.

Sơ đồ và mô hình quả bóng và thanh của chuỗi xoắn alpha của protein (cấu trúc bậc hai). Lấy và chỉnh sửa từ: Alejandro Porto.

Tương tác được thiết lập giữa các chuỗi bên của gốc axit amin có thể giúp ổn định hoặc ngược lại, làm mất ổn định cấu trúc thứ cấp của protein. Cấu trúc thứ cấp có thể được quan sát thấy trong thành phần của nhiều protein dạng sợi.

Lịch sử

Vào những năm 30 của thế kỷ trước, William Atsbury khi làm việc với tia X đã phát hiện ra rằng protein của lông, cũng như của lông nhím, có các phân đoạn trong cấu trúc của chúng thường xuyên lặp lại.

Dựa trên những kết quả này, và với kiến ​​thức về tầm quan trọng mà các liên kết hydro thể hiện trong định hướng của các nhóm phân cực của liên kết peptit, William Pauling và các cộng sự, do đó, đã xác định giả thuyết về các cấu trúc thường xuyên có thể có mà protein có thể có.

Pauling và các cộng sự của ông, trong thập kỷ của những năm 50, đã thiết lập một số định đề phải được đáp ứng trong các liên kết của chuỗi polypeptit, trong số đó, và ngay từ đầu, hai nguyên tử không thể tiếp cận nhau ở khoảng cách nhỏ hơn đài tương ứng của Van der Waals.

Họ cũng chỉ ra rằng các liên kết không cộng hóa trị là cần thiết để ổn định độ gấp của các chuỗi.

Dựa trên những định đề này và kiến ​​thức trước đây, và sử dụng các mô hình phân tử, họ có thể mô tả một số cấu trúc thường xuyên của protein, bao gồm cả những cấu trúc sau này được chứng minh là phổ biến nhất trong tự nhiên, chẳng hạn như chuỗi xoắn α và tấm β. .

Α xoắn

Đây là cấu trúc bậc hai đơn giản nhất, trong đó chuỗi polypeptit được sắp xếp ở dạng cuộn và nén xung quanh một trục tưởng tượng. Hơn nữa, các chuỗi bên của mỗi axit amin nhô ra từ xương sống xoắn ốc này.

Các axit amin, trong trường hợp này, được sắp xếp sao cho chúng có góc liên kết ψ từ -45 ° đến -50 °, và φ -60 °. Các góc này đề cập đến liên kết giữa α-cacbon và oxy của cacbonyl và liên kết giữa nitơ và α-cacbon của mỗi axit amin, tương ứng.

Ngoài ra, các nhà khoa học đã xác định rằng đối với mỗi lượt của chuỗi xoắn α, 3,6 gốc axit amin có mặt và lần lượt này luôn luôn dextrorotatory trong protein. Ngoài cấu trúc đơn giản nhất, chuỗi xoắn α là dạng chủ yếu trong các α-keratins, và khoảng 25% axit amin trong protein hình cầu có cấu trúc này.

Chuỗi xoắn α được ổn định do có nhiều liên kết hydro. Do đó, trong mỗi lượt của vòng xoắn, ba hoặc bốn liên kết kiểu này được thiết lập.

Trong liên kết hydro, nitơ của liên kết peptit và nguyên tử oxy của nhóm cacbonyl của axit amin thứ tư tiếp theo tương tác, theo hướng của phía đầu cuối amin của chuỗi đó.

Các nhà khoa học đã chỉ ra rằng một chuỗi xoắn α có thể được hình thành với các chuỗi polypeptit được tạo thành từ các axit amin L- hoặc D, với điều kiện là tất cả các axit amin có cùng cấu hình đồng phân lập thể. Ngoài ra, các axit amin L tự nhiên có thể tạo thành các vòng xoắn α xoay cả sang phải và sang trái.

Tuy nhiên, không phải tất cả các polypeptit đều có thể hình thành các xoắn α ổn định, vì cấu trúc chính của chúng ảnh hưởng đến tính ổn định của nó. Chuỗi R của một số axit amin có thể làm mất ổn định cấu trúc, ngăn cản sự hình thành của các xoắn α.

Β tờ

Trong tấm β, hoặc tấm gấp β, mỗi phần dư axit amin có góc quay 180 ° so với phần dư axit amin trước đó. Bằng cách này, kết quả là bộ xương của chuỗi polypeptit vẫn được kéo dài và có hình dạng ngoằn ngoèo hoặc hình đàn accordion.

Các chuỗi polypeptit gấp khúc có thể được đặt gần nhau và tạo ra các liên kết hydro tuyến tính giữa cả hai chuỗi.

Hai chuỗi polypeptit liền kề có thể được sắp xếp song song, tức là cả hai đều có thể định hướng theo hướng amino-cacboxyl, tạo thành tấm β song song; hoặc chúng có thể nằm theo các hướng ngược nhau, khi đó tấm β đối song song được hình thành.

Các chuỗi bên của các gốc axit amin liền kề nhô ra khỏi xương sống của chuỗi theo các hướng ngược nhau, dẫn đến một kiểu xen kẽ. Một số cấu trúc protein giới hạn loại axit amin của cấu trúc β.

Ví dụ, trong các protein được đóng gói dày đặc, các axit amin chuỗi R ngắn, chẳng hạn như glycine và alanin, ở bề mặt tiếp xúc của chúng thường xuyên hơn.

Tờ β của các cấu trúc thứ cấp của protein. Lấy và biên tập từ: Preston Manor School + JFL.

Các quy định khác của cấu trúc thứ cấp

Chân vịt 3

Cấu trúc này được đặc trưng bởi sự trình bày 3 gốc axit amin mỗi lượt, thay vì 3,6 được trình bày bởi chuỗi xoắn α và một vòng liên kết hydro bao gồm 10 phần tử. Cấu trúc này đã được quan sát thấy ở một số protein, nhưng nó không phổ biến lắm trong tự nhiên.

Π xoắn

Mặt khác, cấu trúc này có 4,4 gốc axit amin trên mỗi vòng xoắn ốc và một vòng lặp 16 liên kết hydro. Mặc dù cấu hình này là có thể thực hiện được, nhưng nó chưa bao giờ được quan sát thấy trong tự nhiên.

Nguyên nhân có thể của điều này có thể là tâm rỗng của nó, quá lớn để cho phép lực Van der Waals tác động, giúp ổn định cấu trúc, nhưng nó quá nhỏ để cho phép các phân tử nước đi qua.

Cấu trúc siêu thứ cấp

Cấu trúc siêu cấp là sự kết hợp của cấu trúc thứ cấp của xoắn α và các tấm gấp β. Những cấu trúc này có thể xuất hiện trong nhiều protein hình cầu. Có nhiều cách kết hợp có thể khác nhau, mỗi kết hợp có đặc điểm riêng.

Một số ví dụ về cấu trúc siêu thứ cấp là: đơn vị βαβ, trong đó hai tấm β song song được nối với nhau bằng một đoạn xoắn α; đơn vị αα, được đặc trưng bởi hai chuỗi xoắn α kế tiếp nhau nhưng được ngăn cách bởi một đoạn không xoắn, được liên kết bởi sự tương thích của các chuỗi bên của chúng.

Một số tấm β có thể được gấp lại trên chính nó tạo ra cấu hình thùng β, trong khi một tấm β đối song song được gấp lại trên chính nó tạo thành một cấu trúc siêu thứ hai được gọi là khóa Hy Lạp.

Người giới thiệu

1. CK Mathews, KE van Holde & KG Ahern (2002). Hóa sinh. Ấn bản thứ 3. Benjamin / Cummings Publishing Company, Inc.
2. R. Murray, P. Mayes, DC Granner & VW Rodwell (1996). Hóa sinh của Harper. Appleton & Lange.
3. JM Berg, JL Tymoczko & L. Stryer (2002). Hóa sinh. Phiên bản thứ 5. WH Freeman và Công ty.
4. J.Koolman & K.-H. Roehm (2005). Bản đồ Hóa sinh màu. Ấn bản lần 2. Thieme.
5. A. Lehninger (1978). Hóa sinh. Ediciones Omega, SA
6. T. McKee & JR McKee (2003). Hóa sinh: Cơ sở phân tử của sự sống. Ấn bản ^thứ 3 . Công ty McGraw-HiII, Inc.