APOENZYME: ĐẶC ĐIỂM, CHỨC NĂNG VÀ VÍ DỤ - SINH HỌC - 2026

Một apoenzyme là phần protein của một loại enzyme, đó là lý do tại sao nó cũng được biết đến như một apoprotein. Apoenzyme không hoạt động, nghĩa là nó không thể thực hiện chức năng thực hiện một phản ứng sinh hóa nhất định và nó không hoàn thiện cho đến khi nó liên kết với các phân tử khác được gọi là đồng yếu tố.

Phần protein (apoenzyme) cùng với một đồng yếu tố tạo thành một enzyme hoàn chỉnh (holoenzyme). Enzyme là những protein có thể làm tăng tốc độ của các quá trình sinh hóa. Một số enzym cần đồng yếu tố của chúng để thực hiện xúc tác, trong khi những enzym khác thì không.

Những đặc điểm chính

Chúng là cấu trúc protein

Apoenzyme tương ứng với phần protein của enzyme, là những phân tử có chức năng hoạt động như chất xúc tác cho một số phản ứng hóa học trong cơ thể.

Chúng là một phần của các enzym liên hợp

Các enzym không yêu cầu đồng yếu tố được gọi là các enzym đơn giản, chẳng hạn như pepsin, trypsin và urease. Thay vào đó, các enzym yêu cầu một đồng yếu tố cụ thể được gọi là enzym liên hợp. Chúng được tạo thành từ hai thành phần chính: cofactor, là cấu trúc phi protein; và apoenzyme, cấu trúc protein.

Đồng yếu tố có thể là một hợp chất hữu cơ (ví dụ: vitamin) hoặc một hợp chất vô cơ (ví dụ, một ion kim loại). Đồng yếu tố hữu cơ có thể là một coenzyme hoặc một nhóm giả. Coenzyme là một đồng yếu tố được liên kết lỏng lẻo với enzyme và do đó có thể dễ dàng giải phóng khỏi vị trí hoạt động của enzyme.

Họ thừa nhận nhiều loại đồng yếu tố

Có nhiều đồng yếu tố liên kết với apoenzyme để tạo ra holoenzyme. Các coenzyme phổ biến là NAD +, FAD, coenzyme A, vitamin B và vitamin C. Các ion kim loại phổ biến liên kết với apoenzyme là sắt, đồng, canxi, kẽm và magiê, trong số những ion khác.

Các đồng yếu tố liên kết chặt chẽ hoặc lỏng lẻo với apoenzyme để chuyển apoenzyme thành holoenzyme. Khi cofactor bị loại bỏ khỏi holoenzyme, nó sẽ được chuyển đổi trở lại thành apoenzyme, không hoạt động và không hoàn chỉnh.

Chức năng Apoenzyme

Tạo holoenzyme

Chức năng chính của apoenzyme là tạo ra holoenzyme: apoenzyme liên kết với một đồng yếu tố và từ liên kết này một holoenzyme được tạo ra.

Dẫn đến hành động xúc tác

Xúc tác đề cập đến quá trình mà qua đó một số phản ứng hóa học có thể được tăng tốc. Nhờ apoenzyme, holoenzyme được hoàn thiện và có khả năng kích hoạt hoạt động xúc tác của chúng.

Ví dụ

Anhydrase cacbonic

Carbonic anhydrase là một loại enzyme quan trọng trong tế bào động vật, tế bào thực vật và trong môi trường để ổn định nồng độ carbon dioxide.

Nếu không có enzyme này, quá trình chuyển đổi carbon dioxide thành bicarbonate - và ngược lại - sẽ cực kỳ chậm, khiến nó gần như không thể thực hiện các quá trình quan trọng, chẳng hạn như quang hợp ở thực vật và thở ra trong quá trình hô hấp.

Huyết sắc tố

Hemoglobin là một protein hình cầu có trong hồng cầu của động vật có xương sống và trong huyết tương của nhiều loài động vật không xương sống, có chức năng vận chuyển oxy và carbon dioxide.

Sự liên kết của oxy và carbon dioxide với enzyme xảy ra tại một vị trí được gọi là nhóm heme, chịu trách nhiệm làm cho máu của động vật có xương sống có màu đỏ.

Hemoglobin hình cầu

Cytochrome oxidase

Cytochrome oxidase là một loại enzyme có trong hầu hết các tế bào. Chứa sắt và một porphyrin.

Enzyme oxy hóa này rất quan trọng đối với các quá trình sản xuất năng lượng. Nó được tìm thấy trong màng ty thể, nơi nó xúc tác việc chuyển các điện tử từ cytochrome thành oxy, cuối cùng dẫn đến sự hình thành nước và ATP (phân tử năng lượng).

Rượu dehydrogenase

Alcohol dehydrogenase là một loại enzym được tìm thấy chủ yếu ở gan và dạ dày. Apoenzyme này xúc tác bước đầu tiên trong quá trình chuyển hóa rượu; tức là quá trình oxy hóa etanol và các rượu khác. Bằng cách này, nó biến đổi chúng thành acetaldehyde.

Tên của nó chỉ ra cơ chế hoạt động trong quá trình này: tiền tố "des" có nghĩa là "không", và "hydro" dùng để chỉ nguyên tử hydro. Do đó, chức năng của rượu dehydrogenase là loại bỏ một nguyên tử hydro khỏi rượu.

Pyruvate kinase

Pyruvate kinase là apoenzyme xúc tác bước cuối cùng trong quá trình tế bào phân hủy glucose (đường phân).

Chức năng của nó là đẩy nhanh quá trình chuyển một nhóm phosphate từ phosphoenolpyruvate thành adenosine diphosphate, tạo ra một phân tử pyruvate và một trong số ATP.

Pyruvate kinase có 4 dạng khác nhau (isoenzyme) trong các mô khác nhau của động vật, mỗi dạng có đặc tính động học đặc biệt cần thiết để phù hợp với yêu cầu trao đổi chất của các mô này.

Pyruvate carboxylase

Pyruvate carboxylase là enzym xúc tác quá trình carboxyl hóa; nghĩa là, sự chuyển một nhóm cacboxyl đến một phân tử pyruvate để tạo thành oxaloacetate.

Nó xúc tác đặc biệt trong các mô khác nhau, ví dụ: trong gan và thận, nó tăng tốc các phản ứng ban đầu để tổng hợp glucose, trong khi ở mô mỡ và não, nó thúc đẩy quá trình tổng hợp lipid từ pyruvate.

Nó cũng tham gia vào các phản ứng khác là một phần của quá trình sinh tổng hợp carbohydrate.

Acetyl Coenzyme A carboxylase

Acetyl-CoA carboxylase là một enzyme quan trọng trong quá trình chuyển hóa axit béo. Nó là một loại protein được tìm thấy ở cả động vật và thực vật, có một số tiểu đơn vị xúc tác các phản ứng khác nhau.

Chức năng của nó về cơ bản là chuyển một nhóm cacboxyl thành acetyl-CoA để chuyển nó thành malonyl coenzyme A (malonyl-CoA).

Nó có 2 đồng dạng, được gọi là ACC1 và ACC2, khác nhau về chức năng và sự phân bố của chúng trong các mô của động vật có vú.

Monoamine oxidase

Monoamine oxidase là một loại enzym có trong các mô thần kinh, nơi nó thực hiện các chức năng quan trọng để khử hoạt tính của một số chất dẫn truyền thần kinh, chẳng hạn như serotonin, melatonin và epinephrine.

Tham gia vào các phản ứng phân hủy sinh hóa của các monoamine khác nhau trong não. Trong các phản ứng oxy hóa này, enzyme sử dụng oxy để loại bỏ nhóm amin khỏi phân tử và tạo ra một aldehyde (hoặc xeton), và amoniac tương ứng.

Lactate dehydrogenase

Lactate dehydrogenase là một loại enzyme được tìm thấy trong tế bào của động vật, thực vật và sinh vật nhân sơ. Chức năng của nó là thúc đẩy quá trình chuyển đổi lactate thành axit pyruvic và ngược lại.

Enzyme này rất quan trọng trong quá trình hô hấp tế bào, trong đó glucose, từ thức ăn, được phân giải để thu được năng lượng hữu ích cho tế bào.

Mặc dù lactate dehydrogenase có nhiều trong các mô, nhưng nồng độ enzyme này trong máu thấp. Tuy nhiên, khi có chấn thương hoặc bệnh tật, nhiều phân tử được giải phóng vào máu. Do đó, lactate dehydrogenase là một chỉ số của một số chấn thương và bệnh tật, chẳng hạn như đau tim, thiếu máu, ung thư, HIV, v.v.

Catalase

Catalase được tìm thấy trong tất cả các sinh vật sống trong điều kiện có oxy. Nó là một loại enzyme tăng tốc độ phản ứng trong đó hydrogen peroxide phân hủy thành nước và oxy. Bằng cách này, nó ngăn ngừa sự tích tụ của các hợp chất độc hại.

Do đó, nó giúp bảo vệ các cơ quan và mô khỏi bị hư hại do peroxide, một hợp chất được tạo ra liên tục trong nhiều phản ứng trao đổi chất. Ở động vật có vú, nó chủ yếu được tìm thấy trong gan.

Người giới thiệu

1. Agrawal, A., Gandhe, M., Gupta, D., & Reddy, M. (2016). Nghiên cứu sơ bộ về Lactate Dehydrogenase huyết thanh (LDH) - Dấu ấn sinh học tiên lượng trong ung thư biểu mô vú. Tạp chí Nghiên cứu Chẩn đoán và Lâm sàng, 6–8.
2. Athappilly, FK, & Hendrickson, WA (1995). Cấu trúc vùng biotinyl của acetyl-coenzyme Một carboxylase được xác định bằng cách phân chia MAD. Cấu trúc, 3 (12), 1407–1419.
3. Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. (2015). Hóa sinh (xuất bản lần thứ 8). WH Freeman và Công ty.
4. Butt, AA, Michaels, S., & Kissinger, P. (2002). Mối liên quan giữa nồng độ lactate dehydrogenase trong huyết thanh với các bệnh nhiễm trùng cơ hội đã chọn và tiến triển của HIV. Tạp chí Quốc tế về Bệnh Truyền nhiễm, 6 (3), 178–181.
5. Fegler, J. (1944). Chức năng của Carbonic Anhydrase trong máu. Bản chất, 137–38.
6. Gaweska, H., & Fitzpatrick, PF (2011). Cấu trúc và cơ chế của họ monoamine oxidase. Khái niệm phân tử sinh học, 2 (5), 365–377.
7. Gupta, V., & Bamezai, RNK (2010). Người pyruvate kinase M2: Một loại protein đa chức năng. Khoa học Protein, 19 (11), 2031–2044.
8. Jitrapakdee, S., St Maurice, M., Rayment, I., Cleland, WW, Wallace, JC, & Attwood, PV (2008). Cấu trúc, cơ chế và sự điều hòa của pyruvate carboxylase. Tạp chí Hóa sinh, 413 (3), 369-387.
9. Muirhead, H. (1990). Isoenzyme của pyruvate kinase. Giao dịch xã hội sinh hóa, 18, 193-196.
10. Solomon, E., Berg, L. & Martin, D. (2004). Sinh học (xuất bản lần thứ 7) Cengage Learning.
11. Supuran, CT (2016). Cấu trúc và chức năng của anhydrase cacbonic. Tạp chí Hóa sinh, 473 (14), 2023–2032.
12. Tipton, KF, Boyce, S., O'Sullivan, J., Davey, GP, & Healy, J. (2004). Monoamine oxidase: sự chắc chắn và không chắc chắn. Hóa dược hiện tại, 11 (15), 1965–1982.
13. Voet, D., Voet, J. & Pratt, C. (2016). Các nguyên tắc cơ bản của hóa sinh: Sự sống ở cấp độ phân tử (xuất bản lần thứ 5). Wiley.
14. Xu, HN, Kadlececk, S., Profka, H., Glickson, JD, Rizi, R., & Li, LZ (2014). Lactate cao hơn có phải là một dấu hiệu của nguy cơ di căn khối u một nghiên cứu thử nghiệm MRS sử dụng siêu phân cực13C-Pyruvate. X quang học, 21 (2), 223–231.