- Axit amin được phân loại như thế nào?
- 20 axit amin protein
- Glycine (Gly, G)
- Alanin (Ala, A)
- Proline (Pro, P)
- Valine (Val, V)
- Leucine (Leu, L)
- Isoleucine (Ile, I)
- Methionine (Met, M)
- Phenylalanin (Phe, F)
- Tyrosine (Tyr, Y)
- Tryptophan (Trp, W)
- Serine (Ser, S)
- Threonine (Thr, T)
- Cysteine (Cys, C)
- Măng tây (Asn, N)
- Glutamine (Gln, G)
- Lysine (Lys, K)
- Histidine (Của anh ấy, H)
- Arginine (Arg, R)
- Axit aspartic (Asp, D)
- Axit glutamic (Glu, E)
- Người giới thiệu
Các axit amin là các hợp chất hữu cơ tạo thành protein là chuỗi axit amin. Như tên gọi của chúng, chúng chứa cả nhóm cơ bản (amino, NH2) và nhóm axit (cacboxyl, COOH).
Những tiểu đơn vị này là chìa khóa cho sự hình thành của hàng trăm nghìn loại protein khác nhau trong các sinh vật khác nhau như vi khuẩn và voi hoặc nấm và cây.
Sơ đồ Ven cho các axit amin (Nguồn: Amino_Acids_Venn_Diagram.png: Klaus Hoffmeier Công việc cải tiến: solde9 / Public domain, qua Wikimedia Commons)
Hơn 200 axit amin khác nhau đã được mô tả, nhưng các học giả của chủ đề này đã xác định rằng protein của tất cả các sinh vật sống (đơn giản hoặc phức tạp) luôn được tạo thành từ 20 loại axit giống nhau, chúng liên kết với nhau để tạo thành các chuỗi tuyến tính đặc trưng.
Vì tất cả các axit amin đều có chung “xương sống” chính, nên chính các chuỗi phụ của chúng sẽ phân biệt chúng; do đó, những phân tử này có thể được coi là "bảng chữ cái", trong đó ngôn ngữ cấu trúc của protein được "viết".
Xương sống chung cho tất cả 20 axit amin bao gồm một nhóm cacboxyl (COOH) và một nhóm amin (NH2) được liên kết thông qua một nguyên tử cacbon, được gọi là α-cacbon (20 axit amin phổ biến là α-amino axit).
20 axit amin và cấu trúc của chúng
Α-carbon cũng được tham gia bởi một nguyên tử hydro (H) và một chuỗi bên. Chuỗi bên này, còn được gọi là nhóm R, thay đổi về kích thước, cấu trúc, điện tích và độ hòa tan tùy theo từng axit amin được đề cập.
Axit amin được phân loại như thế nào?
20 loại axit amin phổ biến nhất, tức là axit amin protein, có thể được chia thành hai nhóm: thiết yếu và không thiết yếu. Chất thứ hai được cơ thể con người tổng hợp, nhưng chất thứ nhất phải được thu nhận từ thức ăn và cần thiết cho hoạt động của tế bào.
Các axit amin thiết yếu cho con người và động vật khác là 9:
- histidine (H, Của anh ấy)
- isoleucine (I, Ile)
- leucine (L, Leu)
- lysine (K, Lys)
- methionine (M, Met)
- phenylalanin (F, Phe)
- threonine (T, Thr)
- tryptophan (W, Trp) và
- valine (V, Val)
Các axit amin không thiết yếu là 11:
- Alanin (A, Ala)
- arginine (R, Arg)
- asparagin (N, Asn)
- axit aspartic (D, Asp)
- cysteine (C, Cys)
- axit glutamic (E, Glu)
- glutamine (Q, Gln)
- glycine (G, Gly)
- proline (P, Pro)
- serine (S, Ser) và
- tyrosine (Y, Tyr)
Ngoài cách phân loại này, 20 axit amin protein (trong số đó chúng tạo nên protein) có thể được phân tách theo đặc điểm của nhóm R của chúng trong:
- Axit amin không phân cực hoặc béo : glyxin, alanin, prolin, valin, leucin, isoleucin và methionin.
- Các axit amin có nhóm R thơm : phenylalanin, tyrosin và tryptophan.
- Các axit amin phân cực không tích điện : serine, threonine, cysteine, asparagin và glutamine.
- Các axit amin phân cực tích điện dương : lysine, histidine và arginine.
- Axit amin phân cực mang điện tích âm : axit aspartic và axit glutamic.
20 axit amin protein
Dưới đây là mô tả ngắn gọn về các đặc điểm và chức năng chính của từng hợp chất quan trọng này:
Đây là axit amin có cấu trúc đơn giản nhất, vì nhóm R của nó bao gồm một nguyên tử hydro (H), đó là lý do tại sao nó cũng có kích thước nhỏ. Nó được phân lập lần đầu tiên vào năm 1820 từ gelatin, nhưng nó cũng có rất nhiều trong protein tạo nên tơ: fibroin .
Glycine (Nguồn: Borb, qua Wikimedia Commons)
Nó không phải là một axit amin thiết yếu cho động vật có vú, vì nó có thể được tế bào của những động vật này tổng hợp từ các axit amin khác như serine và threonine.
Nó tham gia trực tiếp vào một số "kênh" trong màng tế bào để kiểm soát sự di chuyển của các ion canxi từ bên này sang bên kia. Nó cũng liên quan đến việc tổng hợp purin, porphyrin và một số chất dẫn truyền thần kinh ức chế trong hệ thần kinh trung ương.
Axit amin này, còn được gọi là axit 2-aminopropanoic , có cấu trúc tương đối đơn giản, vì nhóm R của nó bao gồm một nhóm metyl (-CH3), vì vậy kích thước của nó cũng khá nhỏ.
Alanina (Nguồn: Borb, qua Wikimedia Commons)
Nó là một phần của nhiều protein và vì nó có thể được tổng hợp bởi các tế bào cơ thể, nó không được coi là thiết yếu, nhưng nó quan trọng về mặt chuyển hóa. Nó có rất nhiều trong fibroin tơ tằm, từ nơi nó được phân lập lần đầu tiên vào năm 1879.
Alanine có thể được tổng hợp từ pyruvate, một hợp chất được tạo ra bằng con đường trao đổi chất được gọi là đường phân , liên quan đến sự phân hủy glucose để thu được năng lượng dưới dạng ATP.
Nó tham gia vào chu trình glucose-alanin, diễn ra giữa gan và các mô khác của động vật, và là một con đường dị hóa phụ thuộc vào protein để tạo thành carbohydrate và sản xuất năng lượng.
Nó cũng là một phần của các phản ứng chuyển hóa, trong quá trình tạo gluconeogenesis và trong việc ức chế enzyme đường phân pyruvate kinase, cũng như trong quá trình tự động ở gan.
Proline ( axit pyrolidine-2-cacboxylic ) là một axit amin có cấu trúc đặc biệt, vì nhóm R của nó bao gồm một vòng pyrrolidine, được tạo thành bởi năm nguyên tử cacbon liên kết với nhau, bao gồm cả nguyên tử cacbon α.
Proline (Nguồn: Người tải lên ban đầu là Paginazero tại Wikipedia tiếng Ý. / Miền công cộng, thông qua Wikimedia Commons)
Trong nhiều loại protein, cấu trúc cứng của axit amin này rất hữu ích để tạo ra các "xoắn" hoặc "nếp gấp". Đó là trường hợp của các sợi collagen ở hầu hết các động vật có xương sống, được tạo thành từ nhiều gốc proline và glycine.
Ở thực vật, nó tham gia vào quá trình duy trì cân bằng nội môi của tế bào, bao gồm cân bằng oxy hóa khử và các trạng thái năng lượng. Nó có thể hoạt động như một phân tử tín hiệu và điều chỉnh các chức năng khác nhau của ty thể, ảnh hưởng đến sự tăng sinh hoặc chết của tế bào, v.v.
Đây là một axit amin khác có nhóm béo R, được cấu tạo từ 3 nguyên tử cacbon (CH3-CH-CH3). Tên IUPAC của nó là axit 2-3-amino-3-butanoic , mặc dù nó cũng có thể được tìm thấy trong tài liệu là axit α-aminovalerian .
Valine (Nguồn: Borb, qua Wikimedia Commons)
Valine lần đầu tiên được tinh chế vào năm 1856 từ chiết xuất nước từ tuyến tụy của con người, nhưng tên của nó được đặt ra vào năm 1906 do cấu trúc tương tự như axit valeric chiết xuất từ một số loại thực vật.
Nó là một axit amin thiết yếu, vì nó không thể được tổng hợp bởi cơ thể, mặc dù nó dường như không thực hiện nhiều chức năng khác ngoài việc là một phần của cấu trúc của nhiều protein hình cầu.
Từ sự phân hủy của nó, các axit amin khác như glutamine và alanin có thể được tổng hợp.
Leucine là một axit amin thiết yếu khác và là một phần của nhóm axit amin chuỗi nhánh, cùng với valine và isoleucine. Nhóm R đặc trưng cho hợp chất này là nhóm isobutyl ( CH2-CH-CH3-CH3 ), do đó nó rất kỵ nước (đẩy nước).
Leucine (Nguồn: Borb, qua Wikimedia Commons)
Nó được phát hiện vào năm 1819 như một phần của protein của sợi cơ động vật và lông cừu.
Nó có rất nhiều trong các protein như hemoglobin và tham gia trực tiếp vào quá trình điều hòa chu chuyển và tổng hợp protein, vì nó là một axit amin hoạt động theo quan điểm của tín hiệu nội bào và biểu hiện di truyền. Trong nhiều trường hợp, nó là chất tăng cường hương vị của một số loại thực phẩm.
Cũng là một axit amin chuỗi nhánh, isoleucine được phát hiện vào năm 1904 từ fibrin, một loại protein có liên quan đến quá trình đông máu.
Isoleucine (Nguồn: Taekyubabo, qua Wikimedia Commons)
Giống như leucine, nó là một axit amin thiết yếu, có chuỗi bên bao gồm một chuỗi phân nhánh của 4 nguyên tử cacbon (CH3-CH-CH2-CH3).
Nó cực kỳ phổ biến trong protein tế bào và có thể chiếm hơn 10% trọng lượng của chúng. Nó cũng hoạt động trong quá trình tổng hợp glutamine và alanin, cũng như cân bằng các axit amin chuỗi nhánh.
Methionine, còn được gọi là axit γ-methylthiol-α-aminobutyric , là một axit amin được phát hiện trong thập kỷ đầu tiên của thế kỷ 20, được phân lập từ casein, một loại protein có trong sữa bò.
Methionine (Nguồn: Borb, qua Wikimedia Commons)
Nó là một axit amin thiết yếu, nó kỵ nước, vì nhóm R của nó bao gồm một chuỗi béo với một nguyên tử lưu huỳnh (-CH2-CH2-S-CH3).
Nó cần thiết cho sự tổng hợp của nhiều loại protein, bao gồm các hormone, protein từ da, lông và móng của động vật. Nó được bán trên thị trường dưới dạng viên nén có tác dụng như thuốc thư giãn tự nhiên, hữu ích cho giấc ngủ và, ngoài ra, để duy trì tình trạng tốt của tóc và móng.
Phenylalanin hoặc axit β-phenyl-α-aminopropionic , là một axit amin thơm có nhóm R là một vòng benzen. Nó được phát hiện vào năm 1879 trong một loài thực vật thuộc họ Fabaceae và ngày nay nó được biết đến là một phần của nhiều loại nhựa tự nhiên như polystyrene.
Phenylalanine (Nguồn: Borb, qua Wikimedia Commons)
Là một axit amin kỵ nước, phenylalanin có mặt trong hầu hết các lĩnh vực kỵ nước của protein. Trong nhiều loại thực vật, axit amin này cần thiết cho sự tổng hợp của các chất chuyển hóa thứ cấp được gọi là phenylpropanoids và flavonoid.
Ở động vật, phenylalanin cũng được tìm thấy trong các peptit rất quan trọng như vasopressin, melanotropin và enkephalin, tất cả đều cần thiết cho chức năng tế bào thần kinh.
Tyrosine ( axit β-parahydroxyphenyl-α-aminopropionic ) là một axit amin thơm khác, có nhóm R là vòng thơm liên kết với nhóm hydroxyl (-OH), đó là lý do tại sao nó có khả năng tương tác với các nguyên tố khác nhau. Nó được phát hiện vào năm 1846 và thường thu được từ phenylalanin.
Tyrosine (Nguồn: NEUROtiker / Public domain, qua Wikimedia Commons)
Nó không phải là một axit amin thiết yếu, nhưng nó có thể là nếu con đường sinh tổng hợp của nó không thành công. Nó có nhiều chức năng trong cơ thể con người, trong đó nổi bật là sự tham gia của nó như một chất nền để tổng hợp các chất dẫn truyền thần kinh và các hormone như adrenaline và hormone tuyến giáp.
Nó rất cần thiết cho sự tổng hợp của melanin, một phân tử giúp chúng ta chống lại tia cực tím của ánh nắng mặt trời. Nó cũng góp phần sản xuất endorphin (chất giảm đau nội sinh) và chất chống oxy hóa như vitamin E.
Nó hoạt động trực tiếp trong quá trình phosphoryl hóa protein, cũng như bổ sung các nhóm nitơ và lưu huỳnh.
Axit amin này, còn được gọi là axit 2-amino-3-indolylpropionic , là một phần của nhóm axit amin thiết yếu và cũng là một axit amin thơm, vì nhóm R của nó bao gồm một nhóm indole.
Tryptophan (Nguồn: Người tải lên ban đầu là Paginazero tại Wikipedia tiếng Ý. / Miền công cộng, thông qua Wikimedia Commons)
Các chức năng chính của nó ở động vật phải thực hiện, ngoài tổng hợp protein, với việc tổng hợp serotonin , một chất dẫn truyền thần kinh và melatonin , một chất chống oxy hóa cũng hoạt động trong chu kỳ ngủ và thức.
Axit amin này cũng được các tế bào sử dụng như một tiền chất để hình thành đồng yếu tố NAD, tham gia vào nhiều phản ứng oxy hóa-khử.
Ở thực vật, tryptophan là một trong những tiền chất chính để tổng hợp hormone thực vật auxin , tham gia vào quá trình điều hòa sinh trưởng, phát triển và các chức năng sinh lý khác ở các sinh vật này.
Serine, hoặc axit 2-amino-3-hydroxypropanoic , là một axit amin không cần thiết có thể được sản xuất từ glycine. Nhóm R của nó là một rượu có công thức -CH2OH, vì vậy nó là một amino axit phân cực không mang điện tích.
Serina (Nguồn: Borb, qua Wikimedia Commons)
Nó rất quan trọng về mặt chức năng trong nhiều loại protein thiết yếu và cần thiết cho quá trình chuyển hóa chất béo, axit béo và màng tế bào. Tham gia vào sự phát triển cơ bắp và sức khỏe của hệ thống miễn dịch của động vật có vú.
Chức năng của chúng cũng liên quan đến việc tổng hợp cysteine, purine và pyrimidine (bazơ nitơ), ceramide và phosphatidylserine (một phospholipid màng). Ở vi khuẩn, nó tham gia vào quá trình tổng hợp tryptophan và ở động vật nhai lại trong quá trình tạo gluconeogenesis.
Nó là một phần của vị trí hoạt động của các enzym có hoạt tính thủy phân được gọi là serine protease và cũng tham gia vào quá trình phosphoryl hóa các protein khác.
Threonine hoặc axit threo-Ls-α-amino-β-butyric là một axit amin thiết yếu khác là một phần của một số lượng lớn protein tế bào ở động vật và thực vật. Nó là một trong những axit amin cuối cùng được phát hiện (1936) và có nhiều chức năng quan trọng trong tế bào, bao gồm:
- Nó là một vị trí liên kết cho các chuỗi carbohydrate của glycoprotein
- Nó là một nơi nhận dạng cho các kinase protein với các chức năng cụ thể
- Nó là một phần của các protein quan trọng như những chất hình thành men răng, elastin và collagen, cũng như những chất khác của hệ thần kinh
- Về mặt dược lý, nó được sử dụng như một chất bổ sung thực phẩm, thuốc giải lo âu và chống trầm cảm
Threonine (Nguồn: Borb, qua Wikimedia Commons)
Nhóm R của threonine, giống như của serine, chứa nhóm -OH, do đó nó là một rượu có cấu trúc -CH-OH-CH3.
Axit amin không thiết yếu này được phát hiện vào năm 1810 như là thành phần chính của protein được tìm thấy trong sừng của các loài động vật khác nhau.
Cysteine (Nguồn: Người tải lên ban đầu là Paginazero tại Wikipedia tiếng Ý. / Miền công cộng, qua Wikimedia Commons)
Nhóm R của nó bao gồm một nhóm thiol hoặc sulfhydryl (-CH2-SH), vì vậy nó rất cần thiết cho sự hình thành các cầu nối disulfua trong và giữa các phân tử trong protein nơi nó được tìm thấy, điều này rất quan trọng đối với việc thiết lập cấu trúc. ba chiều trong số này.
Axit amin này cũng tham gia vào quá trình tổng hợp glutathione, methionine, axit lipoic, thiamine, coenzyme A, và nhiều phân tử sinh học quan trọng khác. Ngoài ra, nó là một phần của keratins, protein cấu trúc có rất nhiều trong động vật.
Asparagine là một axit amin không thiết yếu, thuộc nhóm axit amin phân cực không tích điện. Đây là axit amin đầu tiên được phát hiện (1806), được phân lập từ nước ép măng tây.
Asparagine (Nguồn: Borb, qua Wikimedia Commons)
Nó được đặc trưng bởi một nhóm R là một cacboxamit (-CH2-CO-NH2), vì vậy nó có thể dễ dàng hình thành liên kết hydro.
Nó hoạt động trong quá trình chuyển hóa tế bào và sinh lý cơ thể của động vật. Nó hoạt động trong việc điều chỉnh biểu hiện gen và hệ thống miễn dịch, ngoài ra còn tham gia vào hệ thống thần kinh và giải độc amoniac.
Nhóm R của glutamine được một số tác giả mô tả là một amit mạch bên của axit glutamic (-CH2-CH2-CO-NH2). Đây không phải là một axit amin thiết yếu, vì có những con đường để sinh tổng hợp nó trong tế bào động vật.
Glutamine (Nguồn: Borb, qua Wikimedia Commons)
Nó tham gia trực tiếp vào quá trình luân chuyển protein và tín hiệu tế bào, biểu hiện gen và trong hệ thống miễn dịch của động vật có vú. Nó được coi là “nhiên liệu” cho tế bào tăng sinh và có chức năng ức chế quá trình chết của tế bào.
Glutamine cũng tham gia vào quá trình tổng hợp purin, pyrimidine, ornithine, citrulline, arginine, proline và asparagine.
Lysine hay axit ε-aminocaproic là một axit amin thiết yếu cho con người và các động vật khác. Nó được phát hiện vào năm 1889 như một phần của casein, gelatin, albumin trứng và các protein động vật khác.
Lysine (Nguồn: Borb, qua Wikimedia Commons)
Trong nhóm R của nó, lysine có một nhóm amin tích điện dương (-CH2-CH2-CH2-CH2-NH3 +) được đặc trưng bởi tính kỵ nước của nó.
Nó không chỉ đóng vai trò là vi chất dinh dưỡng cho các tế bào trong cơ thể mà nó còn là chất chuyển hóa cho các loại sinh vật khác nhau. Nó cần thiết cho sự phát triển và tái tạo cơ bắp và dường như cũng có hoạt tính kháng vi-rút, trong quá trình methyl hóa protein và trong các sửa đổi khác.
Nó là một axit amin "bán thiết yếu", vì có các tuyến đường để tổng hợp nó ở người trưởng thành, nhưng chúng không phải lúc nào cũng đáp ứng yêu cầu của cơ thể.
Histidine (Nguồn: NEUROtiker / Public domain, qua Wikimedia Commons)
Nó là một axit amin phân cực có nhóm R được gọi là imidazolium, có cấu trúc mạch vòng với hai nguyên tử nitơ có đặc điểm cho phép nó tham gia vào các phản ứng enzym khác nhau, nơi xảy ra sự chuyển proton.
Histidine tham gia vào quá trình methyl hóa protein, là một phần cấu trúc của hemoglobin (protein vận chuyển oxy trong máu của động vật), nằm trong một số dipeptit chống oxy hóa và là tiền chất của các phân tử quan trọng khác như histamine.
Axit amin tích điện dương này lần đầu tiên được phân lập vào năm 1895 từ protein sừng của một số động vật. Nó không phải là một axit amin thiết yếu, nhưng nó rất quan trọng đối với quá trình tổng hợp urê, một trong những cách mà nitơ được bài tiết ở động vật.
Arginine (Nguồn: Borb, qua Wikimedia Commons)
Nhóm R của nó là -CH2-CH2-CH2-NH-C-NH-NH2 và hoạt động như một chất chống oxy hóa, điều hòa bài tiết hormone, giải độc amoni, điều hòa biểu hiện gen, chứa nitơ, trong quá trình metyl hóa protein, v.v. .
Axit aspartic có một nhóm R với nhóm cacboxyl thứ hai (-CH2-COOH) và là một phần của nhóm axit amin mang điện tích âm.
Axit aspartic (Nguồn: Người tải lên ban đầu là Paginazero tại Wikipedia tiếng Ý. / Miền công cộng, thông qua Wikimedia Commons)
Các chức năng chính của nó liên quan đến việc tổng hợp purin, pyrimidine, asparagin và arginine. Nó tham gia vào các phản ứng chuyển hóa, trong chu trình urê và tổng hợp inositol.
Nó cũng thuộc nhóm axit amin tích điện âm, với nhóm R có cấu trúc -CH2-CH2-COOH, rất giống với cấu trúc của axit aspartic. Nó được phát hiện vào năm 1866 từ gluten lúa mì thủy phân và được biết đến là một phần của nhiều loại protein phổ biến trong nhiều sinh vật.
Axit glutamic (Nguồn: Borb, qua Wikimedia Commons)
Axit amin không cần thiết này có nhiều chức năng quan trọng trong tế bào động vật, đặc biệt là trong việc tổng hợp glutamine và arginine, hai axit amin protein khác.
Hơn nữa, nó là một chất trung gian quan trọng trong việc truyền các tín hiệu kích thích trong hệ thần kinh trung ương của động vật có xương sống, vì vậy sự hiện diện của nó trong một số protein nhất định là rất quan trọng đối với chức năng não, đối với sự phát triển nhận thức, trí nhớ và học tập.
Người giới thiệu
- Fonnum, F. (1984). Glutamate: chất dẫn truyền thần kinh trong não động vật có vú. Tạp chí Hóa thần kinh, 18 (1), 27–33.
- Nelson, DL, Lehninger, AL, & Cox, MM (2008). Các nguyên tắc của Lehninger về hóa sinh. Macmillan.
- Szabados, L., & Savoure, A. (2010). Proline: một axit amin đa chức. Xu hướng khoa học thực vật, 15 (2), 89-97.
- Wu, G. (2009). Axit amin: chuyển hóa, chức năng và dinh dưỡng. Axit amin, 37 (1), 1-17.
- Wu, G. (2013). Axit amin: hóa sinh và dinh dưỡng. CRC Nhấn.