CẤU TRÚC CƠ BẢN CỦA PROTEIN: ĐẶC ĐIỂM - SINH HỌC

Các cấu trúc cơ bản của protein là thứ tự mà các axit amin của chuỗi polypeptide hoặc polypeptide mà làm cho họ được sắp xếp. Protein là chất tạo màng sinh học được tạo thành từ các đơn phân α-amino axit liên kết với nhau bằng liên kết peptit. Mỗi protein có một trình tự xác định của các axit amin này.

Protein thực hiện nhiều chức năng sinh học khác nhau, bao gồm định hình và duy trì tính toàn vẹn của tế bào thông qua bộ xương tế bào, bảo vệ cơ thể khỏi các tác nhân lạ thông qua các kháng thể và xúc tác các phản ứng hóa học trong cơ thể thông qua các enzym.

Cấu trúc sơ cấp, thứ cấp, bậc ba và bậc bốn của protein, cấu trúc ba chiều. Lấy và chỉnh sửa từ: Alejandro Porto.

Ngày nay, việc xác định thành phần của protein và thứ tự sắp xếp các axit amin (giải trình tự) nhanh hơn nhiều năm trước. Thông tin này được lưu trữ trong các cơ sở dữ liệu điện tử quốc tế, có thể được truy cập qua internet (GenBank, PIR, v.v.).

Axit amin

Axit amin là phân tử có chứa một nhóm amin và một nhóm axit cacboxylic. Trong trường hợp của các α-amino axit, chúng có một nguyên tử cacbon trung tâm (cacbon α) mà cả nhóm amino và nhóm cacboxyl được gắn vào, ngoài một nguyên tử hydro và một nhóm R đặc biệt, được gọi là chuỗi bên.

Do cấu hình này của α-cacbon, các axit amin được tạo thành, được gọi là axit α-amino, là bất đối. Hai dạng được tạo ra là hình ảnh phản chiếu của nhau và được gọi là đồng phân đối quang L và D.

Tất cả các protein trong cơ thể sống đều được tạo thành từ 20 α-amino axit có cấu hình L. Các chuỗi bên của 20 axit amin này khác nhau và có sự đa dạng lớn về nhóm hóa học.

Về cơ bản, các α-amino axit có thể được phân nhóm (tùy ý) tùy thuộc vào loại chuỗi bên theo cách sau.

Axit amin béo

Trong nhóm này, theo một số tác giả có chứa Glycine (Gli), Alanine (Ala), Valine (Val), Leucine (Leu) và Isoleucine (Ile). Các tác giả khác cũng bao gồm Methionine (Met) và Proline (Pro).

Axit amin có chuỗi bên chứa hydroxyl hoặc lưu huỳnh

Nó chứa Serine (Ser), Cysteine (Cys), Threonine (Thr) và cả Methionine. Theo một số tác giả, nhóm chỉ nên bao gồm Ser và Thr.

Axit amin tuần hoàn

Chỉ được tạo thành từ Proline, như đã được lưu ý, được các tác giả khác đưa vào trong số các axit amin béo.

Axit amin thơm

Phenylalanin (Phe), Tyrosine (Tyr) và Tryptophan (Trp).

Axit amin cơ bản

Histidine (His), Lysine (Lys) và Arginine (Arg)

Axit amin có tính axit và các amit của chúng

Nó chứa các axit Aspartic (Asp) và Glutamic (Glu) cũng như các amit Aspargine (Asn) và Glutamine (Gln). Một số tác giả tách nhóm cuối cùng này ra làm hai; một mặt là axit amin có tính axit (hai axit đầu tiên) và mặt khác là axit amin chứa cacboxylamit (hai axit còn lại).

Liên kết peptit

Các axit amin có thể liên kết với nhau thông qua liên kết peptit. Các liên kết này, còn được gọi là liên kết amit, được thiết lập giữa nhóm α-amino của một axit amin và nhóm α-cacboxyl của một axit amin khác. Sự kết hợp này được hình thành khi mất một phân tử nước.

Sự kết hợp giữa hai axit amin dẫn đến sự hình thành đipeptit và nếu axit amin mới được thêm vào, tripeptit, tetrapeptit, v.v. có thể được hình thành tuần tự.

Polypeptit được tạo thành từ một số lượng nhỏ các axit amin thường được gọi là oligopeptit, và nếu số lượng axit amin nhiều thì chúng được gọi là polypeptit.

Mỗi axit amin được thêm vào chuỗi polypeptit sẽ giải phóng một phân tử nước. Phần axit amin bị mất H + hoặc OH- trong quá trình liên kết được gọi là phần dư axit amin.

Hầu hết các chuỗi oligopeptit và polypeptit này sẽ có ở một đầu là nhóm đầu tận cùng amin (đầu cuối N), và ở đầu kia là nhóm cacboxyl đầu cuối (đầu cuối C). Hơn nữa, chúng có thể chứa nhiều nhóm có thể ion hóa giữa các chuỗi bên của các gốc axit amin tạo nên chúng. Do đó, chúng được coi là polyampoliths.

Hình thành liên kết peptit giữa hai axit amin. Lấy và chỉnh sửa từ: Alejandro Porto.

Trình tự axit amin

Mỗi protein có một trình tự nhất định của các gốc axit amin của nó. Thứ tự này được gọi là cấu trúc cơ bản của protein.

Mỗi loại protein riêng lẻ trong mỗi sinh vật là đặc trưng cho loài. Nghĩa là, myoglobin của một con người giống với myoglobin của một con người khác, nhưng nó có những điểm khác biệt nhỏ với myoglobin của các động vật có vú khác.

Số lượng và loại axit amin mà một protein chứa cũng quan trọng như vị trí của các axit amin này trong chuỗi polypeptit. Để hiểu về protein, trước tiên các nhà hóa sinh phải phân lập và tinh chế từng protein cụ thể, sau đó thực hiện phân tích hàm lượng axit amin, và cuối cùng xác định trình tự của nó.

Để phân lập và tinh chế protein, có nhiều phương pháp khác nhau, trong số đó là: ly tâm, sắc ký, lọc gel, thẩm tách và siêu lọc, cũng như sử dụng các đặc tính hòa tan của protein đang nghiên cứu.

Việc xác định axit amin có trong protein được thực hiện theo ba bước. Đầu tiên là phá vỡ liên kết peptit bằng cách thủy phân. Sau đó, các loại axit amin khác nhau trong hỗn hợp được tách ra; và cuối cùng, định lượng từng loại axit amin thu được.

Để xác định cấu trúc cơ bản của protein, có thể sử dụng các phương pháp khác nhau; nhưng hiện được sử dụng rộng rãi nhất là phương pháp Edman, về cơ bản bao gồm đánh dấu và tách axit amin đầu N khỏi phần còn lại của chuỗi lặp đi lặp lại và xác định từng axit amin được giải phóng riêng lẻ.

Mã hóa protein

Cấu trúc cơ bản của protein được mã hóa trong gen của sinh vật. Thông tin di truyền được chứa trong DNA, nhưng để dịch mã thành protein, trước tiên nó phải được phiên mã thành phân tử mRNA. Mỗi bộ ba nucleotit (codon) mã hóa cho một axit amin.

Bởi vì có thể có 64 codon và chỉ có 20 axit amin được sử dụng để xây dựng protein, mỗi axit amin có thể được mã hóa bởi nhiều hơn một codon. Hầu như tất cả các sinh vật đều sử dụng các codon giống nhau để mã hóa các axit amin giống nhau. Vì vậy, mã di truyền được coi là một ngôn ngữ gần như phổ quát.

Trong mã này, có các codon được sử dụng để bắt đầu và cũng dừng quá trình dịch mã của polypeptit. Các codon dừng không mã cho bất kỳ axit amin nào, nhưng dừng dịch mã ở đầu cuối C của chuỗi, và được đại diện bởi bộ ba UAA, UAG và UGA.

Mặt khác, codon AUG thường hoạt động như một tín hiệu bắt đầu và cũng là mã cho methionine.

Sau khi dịch mã, protein có thể trải qua một số quá trình xử lý hoặc sửa đổi, chẳng hạn như rút ngắn bằng cách phân mảnh, để đạt được cấu hình cuối cùng của chúng.

Người giới thiệu

CK Mathews, KE van Holde & KG Ahern. 2002. Hóa sinh. Phiên bản ^thứ 3 . Benjamin / Cummings Publishing Company, Inc.
Murray, P. Mayes, DC Granner và VW Rodwell. 1996. Hóa sinh của Harper. Appleton & Lange
JM Berg, JL Tymoczko & L. Stryer (nd). Hóa sinh. Ấn bản ^thứ 5 . WH Freeman và Công ty.
J. Koolman & K.-H. Roehm (2005). Bản đồ Hóa sinh màu. 2 ^nd edition. Thieme.
A. Lehninger (1978). Hóa sinh. Ediciones Omega, SA
L. Stryer (1995). Hóa sinh. WH Freeman và Công ty, New York.

CẤU TRÚC CƠ BẢN CỦA PROTEIN: ĐẶC ĐIỂM - SINH HỌC - 2025