CẤU TRÚC BẬC BA CỦA PROTEIN: ĐẶC ĐIỂM CHÍNH - SINH HỌC - 2025

Các cấu trúc bậc ba của protein là cấu tạo ba chiều mà chuỗi polypeptide có được khi họ gấp lại trên mình. Cấu trúc này xuất hiện do tương tác giữa các chuỗi bên của gốc axit amin của polypeptit. Các chuỗi bên có thể tương tác bất kể vị trí của chúng trên protein.

Bởi vì nó phụ thuộc vào sự tương tác giữa các nhóm R, cấu trúc bậc ba cho thấy các khía cạnh không lặp lại của chuỗi, vì các nhóm này khác nhau đối với từng gốc axit amin. Mặt khác, cấu trúc bậc hai phụ thuộc vào nhóm cacboxyl và nhóm amin, có trong tất cả các axit amin.

Cấu trúc bậc ba của protein kinase phosphatase, với cấu trúc bậc hai trong chuỗi xoắn alpha và tấm beta. Được lấy và chỉnh sửa từ: A2-33. Được sửa đổi bởi Alejandro Porto. .

Một số tác giả cho rằng protein dạng sợi có cấu trúc bậc ba đơn giản, nhưng tuy nhiên, các tác giả khác chỉ ra rằng cấu trúc này là điển hình của protein hình cầu.

Protein dạng sợi

Trong protein dạng sợi, các chuỗi polypeptide được sắp xếp dưới dạng sợi dài hoặc tấm dài; chúng thường được tạo thành từ một loại cấu trúc thứ cấp. Cấu trúc bậc hai này, trong hầu hết các trường hợp, quan trọng hơn cấu trúc bậc ba trong việc xác định hình dạng của protein.

Chức năng sinh học của nó là cấu trúc, cung cấp sức mạnh và / hoặc độ đàn hồi cho các cơ quan và cấu trúc nơi chúng được tìm thấy, đồng thời giữ chúng lại với nhau. Tất cả các protein dạng sợi đều không hòa tan trong nước, do chúng tồn tại một lượng lớn axit amin kỵ nước.

Trong số các protein dạng sợi này có keratins và collagen. Các chất trước đây được tìm thấy trong các mô liên kết và trong các cấu trúc như lông, móng (α-keratins), vảy và lông vũ (β-keratins). Về phần mình, collagen được tìm thấy trong xương, gân và da, cùng một số loại khác.

α-Keratins

Những protein này là một phần của cái gọi là protein sợi trung gian, đóng vai trò quan trọng trong bộ xương tế bào của các sinh vật đa bào. Ngoài ra, chúng còn là thành phần chính cấu tạo nên tóc, móng, len, sừng, móng guốc và là một trong những protein chính trong da động vật.

Cấu trúc của phân tử là một chuỗi xoắn α. Hai sợi α-keratin có thể sắp xếp song song và quấn vào nhau với các nhóm R kỵ nước của chúng tương tác với nhau. Bằng cách này, một cấu trúc siêu tuần hoàn hoặc bóng có cuộn dây bên trái được tạo ra.

Cấu trúc bậc ba của α-keratin rất đơn giản và bị chi phối bởi cấu trúc bậc hai của chuỗi xoắn α. Mặt khác, cấu trúc bậc bốn cũng có mặt, vì hai phân tử tham gia vào cấu trúc siêu vòng, chúng tương tác thông qua liên kết không cộng hóa trị.

β-Keratins

Cấu trúc sơ cấp tương tự như cấu trúc của các α-keratins, nhưng cấu trúc thứ cấp của chúng chủ yếu là các tấm β. Chúng là thành phần chính cấu tạo nên vảy bò sát và lông chim.

Collagen

Protein này có thể chiếm hơn 30% tổng khối lượng protein của một số loài động vật. Nó được tìm thấy trong sụn, xương, gân, giác mạc, da và các mô khác.

Cấu trúc thứ cấp của collagen là duy nhất, được thể hiện bằng một chuỗi xoắn bên trái với 3,3 gốc axit amin cho mỗi lượt. Ba chuỗi xoắn thuận tay trái (chuỗi α) quấn quanh nhau tạo ra một phân tử siêu xoắn thuận tay phải, được một số tác giả gọi là tropocollagen.

Các phân tử tropocollagen kết hợp với nhau để tạo thành sợi collagen có độ bền cao, vượt trội so với thép và có thể so sánh với đồng có độ bền cao.

Các protein dạng sợi khác

Các loại protein dạng sợi khác là fibroin và elastin. Loại đầu tiên được tạo thành từ các tấm β, bao gồm chủ yếu là glycine, alanin và serine.

Các chuỗi bên của các axit amin này có kích thước nhỏ, vì vậy chúng có thể được đóng gói chặt chẽ. Kết quả là một loại sợi có khả năng chịu lực rất cao và rất ít khả năng mở rộng.

Về phần elastin, valine thay thế serine trong số các axit amin cấu thành chính của nó. Không giống như fibroin, elastin rất dễ mở rộng, do đó có tên gọi như vậy. Trong cấu tạo của phân tử, lysine cũng hoạt động, có thể tham gia vào các liên kết chéo cho phép elastin lấy lại hình dạng khi căng thẳng chấm dứt.

Protein hình cầu

Các protein hình cầu, không giống như các protein dạng sợi, có thể hòa tan và thường có một số loại cấu trúc thứ cấp. Tuy nhiên, trong số này, các quy cách ba chiều mà chúng có được khi tự gấp lại là quan trọng hơn (cấu trúc bậc ba).

Các cấu trúc ba chiều cụ thể này mang lại hoạt tính sinh học cụ thể trên mỗi protein. Chức năng chính của các protein này là điều hòa, như nó xảy ra với các enzym.

Đặc điểm của cấu trúc bậc ba của protein hình cầu

Cấu trúc bậc ba của protein hình cầu có một số đặc điểm quan trọng:

- Prôtêin hình cầu nhỏ gọn nhờ đóng gói bằng cách gấp chuỗi polypeptit.

- Các gốc axit amin ở xa trong cấu trúc sơ cấp của chuỗi polypeptit gần nhau, có khả năng tương tác với nhau do sự gấp khúc.

- Các protein hình cầu lớn hơn (gồm hơn 200 axit amin) có thể có một số phân đoạn nhỏ gọn, độc lập với nhau và có các chức năng cụ thể, và mỗi phân đoạn này được gọi là miền. Một miền có thể có từ 50 đến 350 gốc axit amin.

Cấu trúc bậc ba của myoglobin. Lấy và chỉnh sửa từ: Thomas Splettstoesser. Được sửa đổi bởi Alejandro Porto. .

Các quy tắc chung về sự gấp nếp của protein hình cầu

Như đã chỉ ra, protein thể hiện các dạng gấp đặc biệt, điều này cũng tạo cho chúng những đặc điểm riêng. Sự gấp này không phải là ngẫu nhiên và được ưa chuộng bởi cả cấu trúc chính và phụ cũng như một số tương tác không cộng hóa trị, và cũng có một số hạn chế vật lý đối với việc gấp, mà một số quy tắc đã được xây dựng:

- Tất cả các protein hình cầu đều có kiểu phân bố xác định, với các nhóm R kỵ nước hướng vào bên trong phân tử và các gốc ưa nước ở lớp ngoài. Điều này đòi hỏi ít nhất hai lớp cấu trúc thứ cấp. Vòng lặp β-α-β và đỉnh α-α có thể cung cấp hai lớp này.

- Các tấm β thường được sắp xếp theo dạng cuộn trái.

- Trong một chuỗi polypeptit, các lượt khác nhau có thể xảy ra để chuyển từ cấu trúc bậc hai này sang cấu trúc bậc hai khác, chẳng hạn như các vòng β hoặc γ, có thể đảo ngược hướng của chuỗi bởi bốn gốc axit amin trở xuống.

- Prôtêin hình cầu có các vòng xoắn α, các tấm β, các vòng xoắn, các đoạn có cấu trúc không đều.

Biến tính protein

Nếu một protein mất đi cấu trúc ba chiều (tự nhiên), nó sẽ mất hoạt tính sinh học và hầu hết các đặc tính cụ thể của nó. Quá trình này được biết đến với tên gọi là biến tính.

Sự biến tính có thể xảy ra khi điều kiện môi trường tự nhiên thay đổi, ví dụ do nhiệt độ hoặc pH thay đổi. Quá trình này là không thể đảo ngược trong nhiều loại protein; tuy nhiên, một số khác có thể lấy lại cấu trúc tự nhiên một cách tự nhiên khi các điều kiện môi trường bình thường được phục hồi.

Người giới thiệu

1. CK Mathews, KE van Holde & KG Ahern (2002). Hóa sinh. Ấn bản thứ 3. Benjamin / Cummings Publishing Company, Inc.
2. R. Murray, P. Mayes, DC Granner & VW Rodwell (1996). Hóa sinh của Harper. Appleton & Lange.
3. JM Berg, JL Tymoczko & L. Stryer (2002). Hóa sinh. Phiên bản thứ 5. WH Freeman và Công ty.
4. WM Becker, LJ Kleinsmith & J. Hardin (2006) Thế giới của tế bào. Phiên bản thứ 6. Pearson Education Inc.
5. A. Lehninger (1978). Hóa sinh. Ediciones Omega, SA
6. T. McKee & JR McKee (2003). Hóa sinh: Cơ sở phân tử của sự sống. Ấn bản thứ 3. Công ty McGraw-HiII, Inc.