MALTASA: ĐẶC ĐIỂM, TỔNG HỢP VÀ CHỨC NĂNG - SINH HỌC - 2026

Các maltase , còn được gọi là α-glucosidase, axit maltase, glucose invertase, glucosidosucrasa, α-glucosidase lysosome hay maltase-glucoamylase là enzyme chịu trách nhiệm cho quá trình thủy phân của maltose trong các tế bào của biểu mô ruột trong những bước cuối cùng của quá trình tiêu hóa của tinh bột.

Nó thuộc về lớp hydrolase, đặc biệt là phân lớp của glycosidase, có khả năng phá vỡ liên kết α-glucosidic giữa các gốc glucose (EC. 3.2.1.20). Loại này nhóm một số enzyme mà tính đặc hiệu của chúng hướng đến quá trình thủy phân exo của glycoside tận cùng được liên kết bởi liên kết α-1,4.

Phản ứng có xúc tác maltase. Ở bên trái là một phân tử maltose và bên phải là hai phân tử glucose do thủy phân (Nguồn: Dapantazis .jpg qua Wikimedia Commons)

Một số maltase có khả năng thủy phân polysaccharide, nhưng với tốc độ chậm hơn nhiều. Nói chung, sau khi tác động của maltase, các gốc α-D-glucose được giải phóng, tuy nhiên, các enzym của cùng một phân lớp có thể thủy phân β-glucans, do đó giải phóng các gốc β-D-glucose.

Sự tồn tại của enzym maltase lần đầu tiên được chứng minh vào năm 1880 và ngày nay người ta biết rằng nó không chỉ có ở động vật có vú mà còn ở các vi sinh vật như nấm men và vi khuẩn, cũng như ở nhiều thực vật bậc cao và ngũ cốc.

Một ví dụ về tầm quan trọng của hoạt động của các enzym này liên quan đến Saccharomyces cerevisiae, vi sinh vật chịu trách nhiệm sản xuất bia và bánh mì, có khả năng phân hủy maltose và maltotriose nhờ thực tế là nó có enzym maltose, chúng được chuyển hóa thành sản phẩm. chất lên men đặc trưng của sinh vật này.

nét đặc trưng

Ở động vật có vú

Maltase là một protein lưỡng tính liên kết với màng của tế bào bàn chải ruột. Một isozyme được gọi là axit maltase cũng được biết đến, nằm trong lysosome và có khả năng thủy phân các loại liên kết glycosidic khác nhau trên các chất nền khác nhau, không chỉ maltose và liên kết α-1,4. Cả hai enzym đều có chung nhiều đặc điểm cấu trúc.

Enzyme lysosome dài khoảng 952 axit amin và được xử lý sau dịch mã bằng cách glycosyl hóa và loại bỏ các peptit ở N- và C-termini.

Các nghiên cứu được thực hiện với enzym từ ruột của chuột và lợn cho thấy rằng ở những động vật này, enzym bao gồm hai tiểu đơn vị khác nhau về một số đặc tính vật lý. Hai tiểu đơn vị này phát sinh từ cùng một tiền chất polypeptide được phân cắt theo phương pháp protein.

Không giống như lợn và chuột, enzyme ở người không có hai tiểu đơn vị, mà là một đơn vị, trọng lượng phân tử cao và được glycosyl hóa cao (bởi N- và O-glycosyl hóa).

Trong nấm men

Men maltase, được mã hóa bởi gen MAL62, nặng 68 kDa và là một protein tế bào chất tồn tại dưới dạng đơn phân và thủy phân một phổ rộng các α-glucoside.

Trong nấm men có năm isoenzyme được mã hóa trong vùng telomeric của năm nhiễm sắc thể khác nhau. Mỗi vị trí mã hóa của gen MAL cũng bao gồm một phức hợp gen của tất cả các gen liên quan đến chuyển hóa maltose, bao gồm các protein điều hòa và permease, như thể nó là một operon.

Trong thực vật

Enzyme có trong thực vật đã được chứng minh là nhạy cảm với nhiệt độ trên 50 ° C và maltase xuất hiện với số lượng lớn trong ngũ cốc đã nảy mầm và chưa nảy mầm.

Hơn nữa, trong quá trình phân hủy tinh bột, enzym này đặc trưng cho maltose, vì nó không hoạt động trên các oligosaccharid khác, nhưng nó luôn kết thúc bằng việc hình thành glucose.

Tổng hợp

Ở động vật có vú

Maltase đường ruột của con người được tổng hợp dưới dạng một chuỗi polypeptide đơn. Carbohydrate giàu mannose được bổ sung đồng dịch bằng cách glycosyl hóa, điều này dường như bảo vệ trình tự khỏi sự phân hủy protein.

Các nghiên cứu về sự hình thành sinh học của enzym này cho thấy rằng nó được tập hợp như một phân tử có trọng lượng phân tử cao ở trạng thái "màng liên kết" của lưới nội chất, và sau đó nó được xử lý bởi các enzym tuyến tụy và "tái glycosyl hóa" trong Phức hợp Golgi.

Trong nấm men

Trong nấm men có năm isoenzyme được mã hóa trong vùng telomeric của năm nhiễm sắc thể khác nhau. Mỗi vị trí mã hóa của gen MAL cũng bao gồm một phức hợp gen của tất cả các gen liên quan đến quá trình chuyển hóa maltose, bao gồm cả các protein điều hòa và permease.

Trong vi khuẩn

Hệ thống chuyển hóa maltose ở vi khuẩn, chẳng hạn như E. coli, rất giống với hệ thống lactose, đặc biệt là ở tổ chức di truyền của operon chịu trách nhiệm tổng hợp các protein điều hòa, vận chuyển và hoạt động enzym trên cơ chất (maltases ).

Đặc trưng

Ở hầu hết các sinh vật đã phát hiện ra sự hiện diện của các enzym như maltase, enzym này có vai trò tương tự: phân hủy các disaccharid như maltose để thu được các sản phẩm carbohydrate hòa tan dễ chuyển hóa hơn.

Trong ruột của động vật có vú, maltase đóng một vai trò quan trọng trong các bước cuối cùng của quá trình phân giải tinh bột. Sự thiếu hụt enzym này thường thấy trong các tình trạng như bệnh glycogenosis loại II, có liên quan đến việc lưu trữ glycogen.

Ở vi khuẩn và nấm men, các phản ứng được xúc tác bởi các enzym loại này đại diện cho một nguồn năng lượng quan trọng dưới dạng glucose đi vào con đường đường phân, cho mục đích lên men hoặc không.

Trong thực vật, maltase, cùng với amylase, tham gia vào quá trình thoái hóa nội nhũ trong hạt đang "ngủ", và được kích hoạt bởi gibberellins, hormone điều hòa tăng trưởng thực vật, là tiền đề cho sự nảy mầm.

Ngoài ra, nhiều loài thực vật sản xuất tinh bột nhất thời vào ban ngày có các maltase cụ thể góp phần phân hủy các chất trung gian trong quá trình trao đổi chất của chúng vào ban đêm, và lục lạp được tìm thấy là nơi lưu trữ maltose chính ở những sinh vật này.

Người giới thiệu

1. Auricchio, F., Bruni, CB, & Sica, V. (1968). Làm sạch hơn nữa và đặc tính của axit a-Glucosidase. Tạp chí Hóa sinh, 108, 161-167.
2. Danielsen, EM, Sjostrom, H., & Noren, O. (1983). Sinh tổng hợp các protein vi sinh đường ruột. Tạp chí Hóa sinh, 210, 389–393.
3. Davis, WA (1916). III. Sự phân bố của maltase trong thực vật. Chức năng của maltase trong phân giải tinh bột và ảnh hưởng của nó đến hoạt tính amyloclastic của nguyên liệu thực vật. Tạp chí Hóa sinh, 10 (1), 31–48.
4. ExPASy. Cổng thông tin tài nguyên tin sinh học. (nd). Lấy từ enzyme.expasy.org
5. Lu, Y., Gehan, JP, & Sharkey, TD (2005). Tác dụng của Daylength và Circadian đối với sự thoái hóa tinh bột và chuyển hóa đường Maltose. Sinh lý thực vật, 138, 2280–2291.
6. Naims, HY, Sterchi, EE, & Lentze, MJ (1988). Cấu trúc, sinh tổng hợp và glycosyl hóa của ruột nhỏ của con người. Tạp chí Hóa học Sinh học, 263 (36), 19709-19717.
7. Needleman, R. (1991). Kiểm soát quá trình tổng hợp maltase ở nấm men. Vi sinh phân tử, 5 (9), 2079–2084.
8. Ủy ban Danh pháp của Liên minh Quốc tế Hóa sinh và Sinh học phân tử (NC-IUBMB). (2019). Lấy từ qmul.ac.uk.
9. Reuser, A., Kroos, M., Hermans, M., Bijvoet, A., Verbeet, M., Van Diggelen, O.,… Ploeg, V. der. (1995). Glycogenosis loại II (Thiếu hụt acid Maltase). Cơ & thần kinh, 3, 61–69.
10. Simpson, G., & Naylor, J. (1962). Nghiên cứu về khả năng ngủ trong hạt giống Avena fatua. Tạp chí Thực vật học Canada, 40 (13), 1659–1673.
11. Sorensen, S., Norén, O., Stostrom, H., & Danielsen, M. (1982). Amphiphilic Lợn Microvillus Maltase / Glucoamylase Cấu trúc và Đặc tính đường ruột. Tạp chí Hóa sinh Châu Âu, 126, 559-568.