AMYLASE: ĐẶC ĐIỂM, PHÂN LOẠI, CẤU TRÚC, CHỨC NĂNG - SINH HỌC - 2025

Amylase là thuật ngữ được sử dụng để xác định một nhóm enzyme quan trọng chịu trách nhiệm thủy phân các liên kết glycosidic giữa các phân tử glucose có trong carbohydrate, chẳng hạn như tinh bột và các chất liên quan khác, được ăn vào trong chế độ ăn của nhiều sinh vật sống.

Đây là loại enzyme được sản xuất bởi vi khuẩn, nấm, động vật và thực vật, nơi chúng xúc tác về cơ bản các phản ứng giống nhau và có các chức năng khác nhau, chủ yếu liên quan đến chuyển hóa năng lượng.

Biểu diễn đồ họa của Alpha Amylase có nguồn gốc động vật (Nguồn: Jawahar Swaminathan và nhân viên MSD tại Viện Tin sinh học Châu Âu qua Wikimedia Commons)

Sản phẩm của phản ứng thủy phân của các liên kết glycosidic có thể được coi là đặc trưng cho từng loại enzym amylolytic, vì vậy đây thường là một thông số quan trọng để phân loại chúng.

Tầm quan trọng của các enzym này, nói về mặt nhân học, không chỉ là về mặt sinh lý, vì hiện nay loại enzym này có ý nghĩa công nghệ sinh học rất lớn trong sản xuất công nghiệp thực phẩm, giấy, dệt, đường và các loại khác.

Thuật ngữ "amylase" bắt nguồn từ tiếng Hy Lạp "amylon", có nghĩa là tinh bột, và được đặt ra vào năm 1833 bởi các nhà khoa học Payen và Persoz, những người đã nghiên cứu các phản ứng thủy phân của enzym này trên tinh bột.

nét đặc trưng

Một số amylase có bản chất đa phân tử, chẳng hạn như β-amylase của khoai lang, hoạt động giống như một tetramer. Tuy nhiên, trọng lượng phân tử gần đúng của các monome amylase nằm trong khoảng 50 kDa.

Nhìn chung, cả enzym thực vật và động vật đều có thành phần axit amin tương đối “chung” và có hoạt động tối ưu ở pH từ 5,5 đến 8 đơn vị (với amylase động vật hoạt động mạnh hơn ở pH trung tính hơn).

Amylase là những enzym có khả năng thủy phân các liên kết glycosidic của một số lượng lớn polysaccharid, nói chung tạo ra disaccharid, nhưng chúng không có khả năng thủy phân các phức chất như cellulose.

Đặc điểm nền

Lý do tại sao amylase rất quan trọng trong tự nhiên, đặc biệt là trong quá trình tiêu hóa carbohydrate, có liên quan đến sự hiện diện phổ biến của chất nền tự nhiên của chúng (tinh bột) trong mô của các loại rau "cao hơn", đóng vai trò như một nguồn thức ăn cho nhiều loại động vật và vi sinh vật.

Polysaccharide này lần lượt được cấu tạo bởi hai phức hợp đại phân tử được gọi là amylose (không hòa tan) và amylopectin (hòa tan). Các gốc amyloza được tạo thành từ các chuỗi thẳng của gốc glucoza được liên kết bởi các liên kết α-1,4 và bị phân hủy bởi các α-amylase.

Amylopectin là một hợp chất có trọng lượng phân tử cao, nó được tạo thành từ các chuỗi nhánh của các gốc glucose nối với nhau bằng các liên kết α-1,4, mà các nhánh của chúng được hỗ trợ bởi các liên kết α-1,6.

Phân loại

Enzyme amylase được phân loại theo vị trí mà chúng có khả năng phá vỡ các liên kết glycosidic như endoamylase hoặc exoamylase. Các liên kết trước đây thủy phân trong các vùng bên trong của cacbohydrat, trong khi các liên kết thứ hai chỉ có thể xúc tác cho quá trình thủy phân các phần còn lại ở các đầu của polysaccharid.

Hơn nữa, cách phân loại truyền thống liên quan đến hóa học lập thể của các sản phẩm phản ứng của chúng, vì vậy những protein có hoạt tính enzym này cũng được phân loại là α-amylase, β-amylase hoặc γ-amylases.

-Các α-amylase (α-1,4-glucan 4-glucan hydrolase) là các endoamylase hoạt động trên các liên kết bên trong của chất nền cấu trúc mạch thẳng và sản phẩm của chúng có cấu hình α và là hỗn hợp của các oligosaccharide.

-Các β-amylase (α-1,4-glucan maltohydrolases) là các exoamylase thực vật hoạt động trên các liên kết ở các đầu không khử của polysaccharide như tinh bột và sản phẩm thủy phân của chúng là phần dư của β-maltose.

-Cuối cùng, γ-amylase là nhóm amylase thứ ba còn được gọi là glucoamylase (α-1,4-glucan glucohydrolases), giống như β-amylase, là các exoamylase có khả năng loại bỏ các đơn vị glucose đơn giản khỏi các đầu không khử polysaccharid và đảo cấu hình của chúng.

Loại enzyme thứ hai có thể thủy phân cả liên kết α-1,4 và α, 1-6, chuyển đổi cơ chất như tinh bột thành D-glucose. Ở động vật, chúng chủ yếu được tìm thấy trong mô gan.

Xếp hạng hiện tại

Với sự ra đời của các kỹ thuật phân tích sinh hóa mới cho cả enzyme và cơ chất và sản phẩm của chúng, một số tác giả đã xác định rằng có ít nhất sáu loại enzyme amylase:

1-Endoamylase thủy phân liên kết α-1,4 glucosidic và có thể "bỏ qua" (bỏ qua) liên kết α-1,6. Ví dụ về nhóm này là các α-amylase.

2-Exoamylase có khả năng thủy phân α-1,4, sản phẩm chính là bã maltose và các liên kết α-1,6 không thể bị "bỏ qua". Ví dụ về nhóm là β-amylase.

3-Exoamylase có khả năng thủy phân các liên kết α-1,4 và α-1,6, chẳng hạn như amyloglucosidases (glucoamylases) và các exoamylase khác.

4-Amylase chỉ thủy phân liên kết α-1,6 glucosidic. Trong nhóm này là các enzym "debranching" và những enzym khác được gọi là pullulanase.

5-Amylase như α-glucosidases, ưu tiên thủy phân các liên kết α-1,4 của các oligosaccharide ngắn được tạo ra do tác động của các enzym khác trên chất nền như amylose hoặc amylopectin.

6-Các enzym thủy phân tinh bột thành các polyme mạch vòng không có tính khử của các gốc D-glucosidic được gọi là cyclodextrin, chẳng hạn như một số amylase của vi khuẩn.

Đặc trưng

Nhiều chức năng được quy cho các enzym có hoạt tính amylase, không chỉ theo quan điểm tự nhiên hoặc sinh lý, mà còn theo quan điểm thương mại và công nghiệp, liên quan trực tiếp đến con người.

Ở động vật

Amylase ở động vật chủ yếu hiện diện trong nước bọt, gan và tuyến tụy, nơi chúng làm trung gian phân hủy các polysaccharid khác nhau được tiêu thụ trong chế độ ăn uống (có nguồn gốc động vật (glycogens) hoặc thực vật (tinh bột)).

Α-amylase có trong nước bọt được sử dụng như một chỉ báo về trạng thái sinh lý của các tuyến nước bọt, vì nó chiếm hơn 40% sản lượng protein của các tuyến này.

Trong khoang miệng, enzym này có nhiệm vụ “tiêu hóa trước” tinh bột, tạo ra bã maltose, maltotriose và dextrin.

Trong thực vật

Trong thực vật, tinh bột là một polysaccharid dự trữ và quá trình thủy phân của nó, qua trung gian của enzym amylase, có nhiều chức năng quan trọng. Trong số đó chúng ta có thể làm nổi bật:

• Sự nảy mầm của hạt ngũ cốc bằng cách tiêu hóa lớp aleurone.
• Sự phân huỷ các chất dự trữ để thu nhận năng lượng dưới dạng ATP.

Ở vi sinh vật

Nhiều vi sinh vật sử dụng amylase để lấy carbon và năng lượng từ các nguồn polysaccharide khác nhau. Trong công nghiệp, các vi sinh vật này được khai thác để sản xuất quy mô lớn các enzym này nhằm đáp ứng các nhu cầu thương mại khác nhau của con người.

Sử dụng công nghiệp

Trong công nghiệp, amylase được sử dụng cho nhiều mục đích khác nhau, bao gồm sản xuất maltose, xi-rô fructose cao, hỗn hợp oligosaccharide, dextrin, v.v.

Chúng cũng được sử dụng để lên men cồn trực tiếp từ tinh bột thành etanol trong công nghiệp sản xuất bia, và để sử dụng nước thải được tạo ra trong quá trình chế biến thực phẩm có nguồn gốc thực vật làm nguồn thức ăn cho sự phát triển của vi sinh vật.

Người giới thiệu

1. Aiyer, PV (2005). Amylase và ứng dụng của chúng. Tạp chí Công nghệ Sinh học Châu Phi, 4 (13), 1525–1529.
2. Azcón-Bieto, J., & Talón, M. (2008). Các nguyên tắc cơ bản của sinh lý thực vật (xuất bản lần thứ 2). Madrid: McGraw-Hill Interamericana của Tây Ban Nha.
3. Del Vigna, P., Trinidade, A., Naval, M., Soares, A., & Reis, L. (2008). Thành phần và chức năng của nước bọt: Đánh giá toàn diện. Tạp chí Thực hành Nha khoa Đương đại, 9 (3), 72–80.
4. Naidu, MA và Saranraj, P. (2013). Amylase của vi khuẩn: Đánh giá. Tạp chí Quốc tế về Dược phẩm & Lưu trữ Sinh học, 4 (2), 274–287.
5. Salt, W., & Schenker, S. (1976). Amylase- Ý nghĩa lâm sàng của nó: Tổng quan tài liệu. Y học, 55 (4), 269–289.
6. Saranraj, P., & Stella, D. (2013). Nấm Amylase - Đánh giá. Tạp chí Quốc tế về Nghiên cứu Vi sinh vật, 4 (2), 203–211.
7. Solomon, E., Berg, L., & Martin, D. (1999). Sinh học (xuất bản lần thứ 5). Philadelphia, Pennsylvania: Nhà xuất bản Cao đẳng Saunders.
8. Thoma, JA, Spradlin, JE, & Dygert, S. (1925). Amylase thực vật và động vật. Ann. Chem., 1, 115-189.