PHENYLALANIN: ĐẶC ĐIỂM, CHỨC NĂNG, SINH TỔNG HỢP, THỨC ĂN - SINH HỌC - 2026

Các phenylalanin (Phe, F) là một trong chín axit amin thiết yếu, tức là không được tổng hợp nội sinh bởi cơ thể con người. Trong chuỗi bên của nó, axit amin này có một hợp chất thơm không phân cực đặc trưng cho nó.

Phenylalanin, hoặc axit β-phenyl-α-amino propionic, được xác định lần đầu tiên vào năm 1879 bởi các nhà khoa học JH Schulze và M. Barbieri từ một loài thực vật thuộc họ Fabaceae được gọi là Lupinus luteus hoặc "cây lupin vàng".

Cấu trúc hóa học của axit amin Phenylalanin (Nguồn: Clavecin qua Wikimedia Commons)

L-phenylalanine-L-aspartyl dipeptide được gọi là aspartame hoặc "NutraSweet", là một chất tạo ngọt tổng hợp được sử dụng rộng rãi trong các nhà hàng và quán cà phê, thường để làm ngọt đồ uống như cà phê, trà, nước chanh và các loại khác. đồ uống.

Trong các loại trái cây có đặc điểm khí hậu, sự chuyển hóa L-phenylalanin thành các este phenol như eugenol và các dẫn xuất metyl của nó là nguyên nhân tạo ra mùi hoa ngọt ngào hoặc mùi mật ong đặc trưng của chuối và chuối khi chín.

Tùy thuộc vào hình thức, phenylalanin có thể có hương vị khác nhau. Ví dụ, dạng L-phenylalanin có mùi thơm và vị ngọt, trong khi dạng D-phenylalanin hơi đắng và thường không mùi.

Vì nó có đặc tính kỵ nước mạnh, phenylalanin là một trong những thành phần chính của nhiều loại nhựa trong tự nhiên, chẳng hạn như polystyrene. Những loại nhựa này khi tiếp xúc với các phân tử nước sẽ tạo thành một cấu trúc bảo vệ hoặc bao bọc được gọi là "clathrate".

Các gen mã hóa con đường sinh tổng hợp phenylalanin được các nhà thực vật học sử dụng làm đồng hồ tiến hóa, vì chúng được phát hiện có liên quan đến sự đa dạng hóa hình thái của thực vật trên cạn.

Các tính năng và

Phenylalanin chia sẻ với tất cả các axit amin là nhóm cacboxyl (-COOH), nhóm amin (-NH2) và nguyên tử hydro (-H) được gắn với nguyên tử cacbon trung tâm được gọi là α-cacbon. Ngoài ra, tất nhiên, nó sở hữu một nhóm R đặc trưng hoặc chuỗi bên.

Phenylalanin là một trong ba axit amin có vòng thơm hoặc vòng benzen là nhóm thế ở các chuỗi bên. Các hợp chất này là không phân cực và do đó rất kỵ nước.

Axit amin được đề cập đặc biệt kỵ nước, vì, không giống như tyrosine và tryptophan (hai axit amin khác có vòng thơm), nó không có nhóm amino hoặc hydroxyl gắn với vòng benzen của nó.

Nhóm thơm, benzoic hoặc arene của phenylalanin có cấu tạo đặc trưng của benzen: mạch vòng được cấu tạo bởi 6 nguyên tử cacbon có cộng hưởng với nhau do bên trong có ba liên kết đôi và ba liên kết đơn.

Không giống như tyrosine và tryptophan, ở độ pH cơ bản có thể thu được điện tích dương và âm tương ứng, phenylalanin vẫn giữ điện tích trung tính của nó, vì vòng benzen không ion hóa và các điện tích trên nhóm cacboxyl và amino trung hòa lẫn nhau.

Phân loại

Các axit amin được phân loại thành các nhóm khác nhau tùy theo đặc điểm của chuỗi bên hoặc nhóm R của chúng, vì chúng có thể khác nhau về kích thước, cấu trúc, nhóm chức và thậm chí cả về điện tích.

Như đã đề cập, phenylalanin được xếp vào nhóm các axit amin thơm, cùng với tyrosine và tryptophan. Tất cả các hợp chất này đều có vòng thơm trong cấu trúc của chúng, tuy nhiên, tyrosine và tryptophan có nhóm ion hóa trong các nhóm thế của nhóm R của chúng.

Đặc điểm hấp thụ ánh sáng của protein ở bước sóng 280 nm là do sự hiện diện của các axit amin được phân loại trong nhóm phenylalanin, vì chúng dễ dàng hấp thụ ánh sáng tử ngoại qua các vòng thơm của chúng.

Tuy nhiên, người ta đã chỉ ra rằng phenylalanin hấp thụ ít hơn nhiều so với tyrosine và tryptophan, do đó trong phân tích một số protein, khả năng hấp thụ của nó có thể dự đoán được.

Hóa học lập thể

Tất cả các axit amin đều có cacbon trung tâm bất đối, có bốn nguyên tử hoặc nhóm khác nhau gắn vào và như đã đề cập, nguyên tử này được xác định là α-cacbon. Dựa trên cacbon này, có thể tìm thấy ít nhất hai đồng phân lập thể của mỗi axit amin.

Đồng phân lập thể là các phân tử có hình ảnh phản chiếu, có cùng công thức phân tử, nhưng không chồng chất với nhau, chẳng hạn như bàn tay và bàn chân. Các hợp chất quay theo thực nghiệm mặt phẳng của ánh sáng phân cực sang phải được ký hiệu bằng chữ D và các hợp chất quay sang trái bằng chữ L.

Điều quan trọng cần lưu ý là sự phân biệt giữa các dạng D-phenylalanin và L-phenylalanin là chìa khóa để hiểu được sự chuyển hóa của axit amin này trong cơ thể động vật có xương sống.

Dạng L-phenylalanin được chuyển hóa và sử dụng để xây dựng các protein tế bào, trong khi D-phenylalanin được tìm thấy trong máu như một chất bảo vệ chống lại các loại oxy phản ứng (ROS).

Đặc trưng

Vào những năm 1990, người ta cho rằng phenylalanin chỉ được tìm thấy trong một số loài thực vật. Tuy nhiên, ngày nay nó được biết là có mặt trong hầu hết các lĩnh vực kỵ nước của protein, trên thực tế, phenylalanin là thành phần chính của các loại protein thơm.

Trong thực vật, phenylalanin là thành phần thiết yếu của tất cả các loại protein; Hơn nữa, nó là một trong những tiền chất của các chất chuyển hóa thứ cấp như phenylpropanoids (là một phần của sắc tố) của các phân tử phòng thủ, flavonoid, các chất tạo sinh như lignin và suberin, trong số những chất khác.

Phenylalanin là cấu trúc cơ bản để hình thành nhiều phân tử duy trì cân bằng nội môi của tế bào thần kinh, bao gồm các peptit như vasopressin, melanotropin và enkephalin. Hơn nữa, axit amin này trực tiếp tham gia vào quá trình tổng hợp hormone vỏ thượng thận (ACTH).

Giống như một phần lớn các axit amin của protein, phenylalanin là một phần của nhóm axit amin ketogenic và glucogenic, vì nó cung cấp bộ xương carbon của các chất trung gian của chu trình Krebs, cần thiết cho quá trình chuyển hóa năng lượng của tế bào và cơ thể.

Khi dư thừa, phenylalanin được chuyển hóa thành tyrosin và sau đó thành fumarate, một chất trung gian của chu trình Krebs.

Sinh tổng hợp

Phenylalanin là một trong số ít các axit amin mà hầu hết các sinh vật có xương sống không thể tổng hợp được. Hiện nay, các con đường sinh tổng hợp axit amin này chỉ được biết đến trong các sinh vật nhân sơ, nấm men, thực vật và một số loài nấm.

Các gen chịu trách nhiệm về con đường tổng hợp được bảo tồn rất cao giữa thực vật và vi sinh vật, do đó, quá trình sinh tổng hợp có các bước tương tự ở hầu hết các loài. Ngay cả một số enzym của con đường này cũng có ở một số động vật, tuy nhiên, chúng không có khả năng tổng hợp nó.

Sinh tổng hợp phenylalanin ở thực vật

Ở các loài thực vật, phenylalanin được tổng hợp thông qua một con đường trao đổi chất bên trong lục lạp được gọi là "con đường tiền chế." Con đường này có liên quan về mặt chuyển hóa với "con đường shikimate", thông qua L-arogenate, một trong những chất chuyển hóa được tạo ra trong quá trình sau.

Enzyme arogenate mất nước xúc tác một phản ứng ba bước, trong đó nó biến đổi vòng thơm của arogenate thành vòng benzen đặc trưng của phenylalanin.

Enzyme này xúc tác quá trình chuyển hóa, khử nước và khử cacboxyl để làm sạch vòng thơm của arogenat và thu được vòng không có nhóm thế.

Prehenate, cùng với phenylpyruvate được tích lũy bên trong (ánh sáng) của lục lạp, có thể được chuyển đổi thành phenylalanin thông qua phản ứng được xúc tác bởi enzyme propennat aminotransferase, chuyển một nhóm amin thành phenylpyruvate để nó được nhận ra bởi arogenate mất nước và kết hợp để tổng hợp phenylalanin.

Ở một số loài Pseudomonas, các con đường thay thế đến đường tiên tri đã được mô tả, chúng sử dụng các enzym khác nhau nhưng cơ chất của chúng để tổng hợp phenylalanin cũng là prehenate và hydrogenat.

suy thoái

Phenylalanin có thể được chuyển hóa theo nhiều cách từ thức ăn. Tuy nhiên, hầu hết các nghiên cứu tập trung vào số phận của chúng trong các tế bào của mô thần kinh trung ương và mô thận.

Gan là cơ quan chính phân hủy hoặc dị hóa phenylalanin. Trong tế bào gan có một loại enzym được gọi là phenylalanin hydroxylase, có khả năng biến đổi phenylalanin thành tyrosin hoặc hợp chất L-3,4-dihydroxyphenylalanin (L-DOPA).

Hợp chất L-DOPA là tiền chất của norepinephrine, epinephrine, và các hormone và peptide khác có hoạt động trong hệ thần kinh.

Phenylalanin có thể bị oxy hóa trong tế bào não bởi enzym tyrosine hydroxylase, enzym này chịu trách nhiệm xúc tác quá trình chuyển hóa phenylalanin thành dopachrome với sự có mặt của axit L-ascorbic.

Trước đây người ta cho rằng enzyme tyrosine hydroxylase hydroxyl hóa chỉ tyrosine, tuy nhiên người ta nhận thấy rằng enzyme này hydroxylat hóa phenylalanine và tyrosine với tỷ lệ như nhau và sự hydroxyl hóa phenylalanine ức chế sự hydroxyl hóa tyrosine.

Mức độ cao của tyrosine hiện được biết là có khả năng ức chế hoạt động của enzym tyrosine hydroxylase, nhưng điều này không đúng với phenylalanine.

Thực phẩm giàu phenylalanin

Tất cả các loại thực phẩm giàu protein đều có hàm lượng phenylalanin từ 400 đến 700 mg trên mỗi khẩu phần ăn. Các loại thực phẩm như dầu cá tuyết, cá ngừ tươi, tôm hùm, hàu và các loại động vật hai mảnh vỏ khác chứa hơn 1.000 mg mỗi khẩu phần ăn.

Thịt bò và thịt lợn cũng có hàm lượng phenylalanin cao. Tuy nhiên, chúng không cao như nồng độ có trong động vật biển. Ví dụ, thịt xông khói, thịt bò, gan, thịt gà và sữa có 700-900 mg phenylalanin trong mỗi khẩu phần ăn.

Các loại hạt như đậu phộng và quả óc chó là các loại thực phẩm khác có một lượng phenylalanine tốt. Các loại ngũ cốc như đậu nành, đậu xanh và các loại đậu khác có thể cung cấp 500-700 mg phenylalanin mỗi khẩu phần.

Là một nguồn thay thế, phenylalanin có thể được chuyển hóa từ aspartame trong nước ngọt, kẹo cao su, gelatin và một số đồ ngọt hoặc món tráng miệng, nơi dipeptit này được sử dụng làm chất tạo ngọt.

Lợi ích của nó

Phenylalanin được tìm thấy trong tất cả các loại thực phẩm giàu protein mà chúng ta ăn. Mức tiêu thụ hàng ngày tối thiểu cho người lớn có cân nặng và chiều cao trung bình là khoảng 1000 mg, cần thiết cho quá trình tổng hợp protein, hormone như dopamine, các chất dẫn truyền thần kinh khác nhau, v.v.

Việc tiêu thụ quá mức axit amin này được quy định cho những người bị rối loạn trầm cảm, đau khớp và bệnh ngoài da, vì tiêu thụ nó làm tăng tổng hợp protein và truyền các phân tử sinh học như epinephrine, norepinephrine và dopamine.

Một số nghiên cứu cho thấy rằng phenylalanin tiêu thụ quá mức không tạo ra những cải thiện đáng kể trong bất kỳ rối loạn nào trong số này, nhưng sự chuyển đổi của nó thành tyrosine, cũng được sử dụng để tổng hợp các phân tử tín hiệu, có thể giải thích những tác động tích cực đến tín hiệu tế bào trong hệ thần kinh.

Thuốc được bào chế chống táo bón có nhân được cấu trúc bởi phenylalanin, tyrosine và tryptophan. Nói chung, những loại thuốc này chứa hỗn hợp của ba axit amin này ở dạng L- và D- của chúng.

Rối loạn thiếu hụt

Mức độ phenylalanin trong máu rất quan trọng để duy trì chức năng não thích hợp, vì phenylalanin, tyrosine và tryptophan là chất nền để lắp ráp các chất dẫn truyền thần kinh khác nhau.

Thay vào đó, một số rối loạn có liên quan đến sự thiếu hụt trong quá trình chuyển hóa axit amin này, tạo ra sự dư thừa nó, chứ không phải là sự thiếu hụt.

Phenylketonuria, một bệnh di truyền hiếm gặp ở phụ nữ, ảnh hưởng đến quá trình hydroxyl hóa phenylalanin ở gan và gây ra nồng độ axit amin này trong huyết tương quá cao, gây ra apoptosis tế bào thần kinh và ảnh hưởng đến sự phát triển bình thường của não.

Nếu một phụ nữ mắc bệnh phenylketon niệu mang thai, thai nhi có thể phát triển cái được gọi là "hội chứng tăng prolactin máu ở mẹ của thai nhi".

Điều này là do thai nhi có nồng độ phenylalanin cao trong máu (gần gấp đôi so với tiêu chuẩn), nguồn gốc có liên quan đến sự vắng mặt của phenylalanin hydroxylase ở gan ở thai nhi, sẽ không phát triển cho đến khi thai được 26 tuần. .

Hội chứng thai nhi do mẹ bầu tăng quá cao phenylalanin sinh ra tật đầu nhỏ ở thai nhi, sẩy thai liên tục, bệnh tim và thậm chí dị tật thận.

Người giới thiệu

1. Biondi, R., Brancorsini, S., Poli, G., Egidi, MG, Capodicasa, E., Bottiglieri, L.,… & Micu, R. (2018). Phát hiện và loại bỏ gốc hydroxyl thông qua hydroxyl hóa D-phenylalanin trong dịch người. Talanta, 181, 172-181
2. Cho, MH, Corea, OR, Yang, H., Bedgar, DL, Laskar, DD, Anterola, AM,… & Kang, C. (2007). Quá trình sinh tổng hợp phenylalanin ở cây Arabidopsis thaliana xác định và xác định đặc điểm của Arogenate mất nước. Tạp chí Hóa học Sinh học, 282 (42), 30827-30835.
3. Fernstrom, JD, & Fernstrom, MH (2007). Tổng hợp tyrosine, phenylalanine và catecholamine và chức năng trong não. Tạp chí Dinh dưỡng, 137 (6), 1539S-1547S.
4. Hou, J., Vázquez-González, M., Fadeev, M., Liu, X., Lavi, R., & Willner, I. (2018). Quá trình oxy hóa được xúc tác và điện hóa của l-Tyrosine và l-Phenylalanine thành Dopachrome bởi Nanozyme. Chữ cái nano, 18 (6), 4015-4022.
5. Nelson, DL, Lehninger, AL, & Cox, MM (2008). Các nguyên tắc của Lehninger về Hóa sinh. Macmillan.
6. Perkins, R., & Vaida, V. (2017). Phenylalanin làm tăng tính thấm của màng. Tạp chí của Hiệp hội Hóa học Hoa Kỳ, 139 (41), 14388-14391.
7. Plimmer, RHA (1912). Hiến pháp Hóa học của Protein (Tập 1). Longmans, Xanh lục.
8. Tinsley, G. (2018). HealthLine. Truy cập ngày 5 tháng 9 năm 2018, từ www.healthline.com/ Nutrition/phenylalanine
9. Tohge, T., Watanabe, M., Hoefgen, R., & Fernie, AR (2013). Sinh tổng hợp shikimate và phenylalanin ở dòng xanh. Biên giới trong Khoa học Thực vật, 4, 62.