IMMUNOGLOBULIN: CẤU TRÚC, LOẠI VÀ CHỨC NĂNG - GIẢI PHẨU HỌC VÀ SINH LÝ HỌC - 2025

Các globulin miễn dịch là các phân tử được tạo ra từ tế bào B và tế bào huyết tương hỗ trợ việc bảo vệ sinh vật. Chúng bao gồm một phân tử sinh học glycoprotein thuộc hệ thống miễn dịch. Chúng là một trong những protein phong phú nhất trong huyết thanh, sau albumin.

Kháng thể là một tên gọi khác của các globulin miễn dịch, và chúng được coi là các globulin do hoạt động của chúng trong quá trình điện di của huyết thanh có chứa chúng. Phân tử immunoglobulin có thể đơn giản hoặc phức tạp, tùy thuộc vào việc nó được trình bày dưới dạng monome hay được polyme hóa.

Cấu trúc chung của các globulin miễn dịch tương tự như chữ "Y". Có năm loại globulin miễn dịch thể hiện sự khác biệt về hình thái, chức năng và vị trí trong cơ thể. Sự khác biệt về cấu trúc của các kháng thể không phải về hình dạng, mà là về thành phần; mỗi loại có một mục tiêu cụ thể.

Đáp ứng miễn dịch được thúc đẩy bởi các globulin miễn dịch rất đặc hiệu và là một cơ chế phức tạp. Kích thích tế bào tiết ra nó được kích hoạt khi có tác nhân lạ đối với cơ thể, chẳng hạn như vi khuẩn. Vai trò của immunoglobulin là liên kết với yếu tố lạ và loại bỏ nó.

Các globulin miễn dịch hoặc kháng thể có thể có cả trong máu và trên bề mặt màng của các cơ quan. Những phân tử sinh học này đại diện cho các yếu tố quan trọng trong hệ thống phòng thủ của cơ thể con người.

Kết cấu

Cấu trúc của kháng thể chứa các axit amin và carbohydrate, các oligosaccharide. Sự hiện diện chủ yếu của các axit amin, số lượng và sự phân bố của chúng là yếu tố quyết định cấu trúc của globulin miễn dịch.

Giống như tất cả các protein, các globulin miễn dịch có cấu trúc sơ cấp, thứ cấp, bậc ba và bậc bốn, xác định sự xuất hiện điển hình của chúng.

Về số lượng axit amin mà chúng có mặt, các globulin miễn dịch có hai loại chuỗi: chuỗi nặng và chuỗi nhẹ. Ngoài ra, theo trình tự axit amin trong cấu trúc của nó, mỗi chuỗi có một vùng thay đổi và một vùng không đổi.

Xích nặng

Các chuỗi nặng của immunoglobulin tương ứng với các đơn vị polypeptide được tạo thành từ trình tự của 440 axit amin.

Mỗi globulin miễn dịch có 2 chuỗi nặng, và mỗi chuỗi này lần lượt có vùng biến đổi và vùng không đổi. Vùng hằng định có 330 axit amin và 110 axit amin có trình tự biến đổi.

Cấu trúc của chuỗi nặng là khác nhau đối với mỗi globulin miễn dịch. Có tổng cộng 5 loại chuỗi nặng xác định các loại globulin miễn dịch.

Các loại chuỗi nặng được xác định bằng các chữ cái Hy Lạp γ, μ, α, ε, δ cho các globulin miễn dịch tương ứng là IgG, IgM, IgA, IgE và IgD.

Vùng không đổi của chuỗi nặng ε và μ được tạo thành bởi bốn miền, trong khi những miền tương ứng với α, γ, δ có ba. Vì vậy mỗi vùng hằng định sẽ khác nhau đối với từng loại immunoglobulin, nhưng chung cho các immunoglobulin cùng loại.

Vùng biến đổi của chuỗi nặng được tạo thành từ một vùng globulin miễn dịch duy nhất. Vùng này có trình tự gồm 110 axit amin và sẽ khác nhau tùy thuộc vào tính đặc hiệu của kháng thể đối với kháng nguyên.

Trong cấu trúc của chuỗi nặng, có thể quan sát thấy một góc hoặc uốn cong - gọi là bản lề - thể hiện vùng linh hoạt của chuỗi.

Chuỗi nhẹ

Chuỗi nhẹ immunoglobulin là các polypeptit được tạo thành từ khoảng 220 axit amin. Có hai loại chuỗi ánh sáng ở người: kappa (κ) và lambda (λ), loại sau với bốn loại phụ. Miền không đổi và miền biến đổi có trình tự mỗi loại 110 axit amin.

Một kháng thể có thể có hai chuỗi nhẹ κ (κκ) hoặc một cặp chuỗi λ (λλ) nhưng nó không thể sở hữu một trong mỗi loại cùng một lúc.

Phân đoạn Fc và Fab

Vì mỗi globulin miễn dịch có hình dạng tương tự như chữ "Y" nên nó có thể được chia thành hai đoạn. Phần "dưới", cơ sở, được gọi là phần có thể kết tinh hoặc Fc; trong khi các nhánh của «Y» tạo thành Fab, hoặc phần liên kết với kháng nguyên. Mỗi phần cấu trúc của immunoglobulin thực hiện một chức năng khác nhau.

Phân đoạn Fc

Phân đoạn Fc sở hữu hai hoặc ba miền không đổi của chuỗi nặng immunoglobulin.

Fc có thể liên kết với protein hoặc một thụ thể cụ thể trên basophils, bạch cầu ái toan, hoặc tế bào mast, do đó tạo ra phản ứng miễn dịch cụ thể sẽ loại bỏ kháng nguyên. Fc tương ứng với đầu cuối carboxyl của immunoglobulin.

Đoạn Fab

Phần hoặc phân đoạn Fab của kháng thể chứa các vùng biến đổi ở các đầu của nó, ngoài các vùng không đổi của chuỗi nặng và chuỗi nhẹ.

Miền không đổi của chuỗi nặng được tiếp tục với các miền của đoạn Fc tạo thành bản lề. Tương ứng với đầu tận cùng amino của immunoglobulin.

Tầm quan trọng của phân đoạn Fab là nó cho phép liên kết với các kháng nguyên, các chất lạ và có thể gây hại.

Các miền thay đổi của mỗi immunoglobulin đảm bảo tính đặc hiệu của nó đối với một kháng nguyên nhất định; đặc tính này thậm chí còn cho phép sử dụng nó trong chẩn đoán các bệnh viêm nhiễm và nhiễm trùng.

Các loại

Bởi Alejandro Porto, qua Wikimedia Commons

Các globulin miễn dịch được biết đến nay có một chuỗi nặng cụ thể không đổi cho mỗi loại này và khác với các chuỗi khác.

Có năm loại chuỗi nặng xác định năm loại globulin miễn dịch, có chức năng khác nhau.

Immunoglobulin G (IgG)

Immunoglobulin G là nhiều loại nhất. Nó có một chuỗi nặng gamma và xảy ra ở dạng đơn phân tử hoặc đơn chất.

IgG có nhiều nhất cả trong huyết thanh và không gian mô. Những thay đổi tối thiểu trong trình tự axit amin của chuỗi nặng quyết định sự phân chia của nó thành các loại phụ: 1, 2, 3 và 4.

Immunoglobulin G có trình tự gồm 330 axit amin trong phân đoạn Fc của nó và trọng lượng phân tử là 150.000, trong đó 105.000 tương ứng với chuỗi nặng của nó.

Immunoglobulin M (IgM)

Immunoglobulin M là một pentamer có chuỗi nặng là μ. Trọng lượng phân tử của nó cao, xấp xỉ 900.000.

Trình tự axit amin của chuỗi nặng của nó là 440 trong phần Fc của nó. Nó được tìm thấy chủ yếu trong huyết thanh, chiếm 10 đến 12% các globulin miễn dịch. IgM chỉ có một kiểu con.

Immunoglobulin A (IgA)

Nó tương ứng với loại chuỗi nặng α, và đại diện cho 15% tổng số globulin miễn dịch. IgA được tìm thấy trong cả máu và dịch tiết, ngay cả trong sữa mẹ, ở dạng monome hoặc chất dimer. Trọng lượng phân tử của immunoglobulin này là 320.000 và nó có hai phân nhóm: IgA1 và IgA2.

Immunoglobulin E (IgE)

Immunoglobulin E được tạo thành từ chuỗi nặng loại ε và rất khan hiếm trong huyết thanh, khoảng 0,002%.

IgE có trọng lượng phân tử 200.000 và hiện diện dưới dạng đơn phân chủ yếu trong huyết thanh, chất nhầy mũi và nước bọt. Người ta cũng thường tìm thấy immunoglobulin này trong basophils và tế bào mast.

Immunoglobulin D (IgD)

Chuỗi nặng δ tương ứng với immunoglobulin D, chiếm 0,2% tổng số immunoglobulin. IgD có trọng lượng phân tử là 180.000 và có cấu trúc như một đơn phân.

Nó có liên quan đến tế bào lympho B, gắn trên bề mặt của chúng. Tuy nhiên, vai trò của IgD là không rõ ràng.

Thay đổi loại

Các globulin miễn dịch có thể trải qua sự thay đổi kiểu cấu trúc, do nhu cầu bảo vệ chống lại kháng nguyên.

Sự thay đổi này là do vai trò của tế bào lympho B trong việc tạo ra kháng thể thông qua đặc tính của miễn dịch thích ứng. Sự thay đổi cấu trúc nằm trong vùng không đổi của chuỗi nặng, không làm thay đổi vùng biến đổi.

Sự thay đổi loại hoặc phân loại có thể khiến IgM trở thành IgG hoặc IgE và điều này xảy ra như một phản ứng do interferon gamma hoặc interleukins IL-4 và IL-5 gây ra.

Đặc trưng

Vai trò của immunoglobulin trong hệ thống miễn dịch là rất quan trọng đối với sự bảo vệ của cơ thể.

Immunoglobulin là một phần của hệ thống miễn dịch dịch thể; nghĩa là chúng là những chất do tế bào tiết ra để bảo vệ khỏi mầm bệnh hoặc tác nhân có hại.

Chúng cung cấp một phương tiện phòng thủ hiệu quả, hiệu quả, cụ thể và được hệ thống hóa, có giá trị lớn như một phần của hệ thống miễn dịch. Chúng có các chức năng chung và cụ thể trong khả năng miễn nhiễm:

Chức năng chung

Các kháng thể hoặc các globulin miễn dịch hoàn thành cả hai chức năng độc lập và kích hoạt các phản ứng bài tiết và hiệu ứng qua trung gian tế bào.

Liên kết kháng nguyên-kháng thể

Các immunoglobulin có chức năng gắn kết các tác nhân kháng nguyên một cách đặc hiệu và chọn lọc.

Sự hình thành phức hợp kháng nguyên-kháng thể là chức năng chính của immunoglobulin và do đó, phản ứng miễn dịch có thể ngăn chặn hoạt động của kháng nguyên. Mỗi kháng thể có thể liên kết hai hoặc nhiều kháng nguyên cùng một lúc.

Chức năng Effector

Hầu hết thời gian, phức hợp kháng nguyên-kháng thể đóng vai trò là chất khởi đầu để kích hoạt các phản ứng cụ thể của tế bào hoặc bắt đầu một chuỗi các sự kiện quyết định việc loại bỏ kháng nguyên. Hai phản ứng hiệu ứng phổ biến nhất là liên kết tế bào và kích hoạt bổ thể.

Liên kết tế bào phụ thuộc vào sự hiện diện của các thụ thể cụ thể đối với đoạn Fc của globulin miễn dịch, một khi nó đã liên kết với kháng nguyên.

Các tế bào như tế bào mast, bạch cầu ái toan, bạch cầu ưa bazơ, tế bào lympho và tế bào thực bào có các thụ thể này và cung cấp cơ chế loại bỏ kháng nguyên.

Sự hoạt hóa của thác bổ thể là một cơ chế phức tạp bao gồm sự bắt đầu của một trình tự, do đó kết quả cuối cùng là tiết ra các chất độc hại loại bỏ kháng nguyên.

Các chức năng cụ thể

Đầu tiên, mỗi loại immunoglobulin phát triển một chức năng bảo vệ cụ thể:

Immunoglobulin G

- Immunoglobulin G cung cấp hầu hết các khả năng phòng thủ chống lại các tác nhân kháng nguyên, bao gồm vi khuẩn và vi rút.

- IgG kích hoạt các cơ chế như bổ thể và thực bào.

- Thành phần IgG đặc hiệu cho một kháng nguyên là bền.

- Kháng thể duy nhất mà mẹ có thể truyền cho con khi mang thai là IgG.

Immunoglobulin M

- IgM là kháng thể phản ứng nhanh với các tác nhân gây hại và lây nhiễm, vì nó có tác dụng tức thì cho đến khi được thay thế bằng IgG.

- Kháng thể này kích hoạt các phản ứng tế bào kết hợp vào màng tế bào lympho và các phản ứng dịch thể như bổ thể.

- Nó là immunoglobulin đầu tiên do con người tổng hợp.

Immunoglobulin A

- Nó hoạt động như một hàng rào bảo vệ chống lại các tác nhân gây bệnh, do nằm trên bề mặt của màng nhầy.

- Nó có trong niêm mạc đường hô hấp, hệ tiêu hóa, đường tiết niệu và cả trong các chất tiết như nước bọt, nước mũi và nước mắt.

- Mặc dù hoạt hóa bổ thể của nó thấp nhưng nó có thể kết hợp với lysozym để tiêu diệt vi khuẩn.

- Sự hiện diện của immunoglobulin D trong cả sữa mẹ và sữa non cho phép trẻ sơ sinh có được nó trong quá trình bú mẹ.

Immunoglobulin E

- Immunoglobulin E cung cấp một cơ chế bảo vệ mạnh mẽ chống lại các kháng nguyên sinh dị ứng.

- Sự tương tác giữa IgE và chất gây dị ứng sẽ làm xuất hiện các chất gây viêm gây ra các triệu chứng dị ứng, chẳng hạn như hắt hơi, ho, nổi mề đay, tăng nước mắt và chất nhầy ở mũi.

- IgE cũng có thể tự bám vào bề mặt của ký sinh trùng thông qua đoạn Fc của nó, tạo ra phản ứng khiến chúng chết.

Immunoglobulin D

- Cấu trúc đơn phân của IgD liên kết với tế bào lympho B chưa tương tác với kháng nguyên nên chúng đóng vai trò thụ thể.

- Vai trò của IgD không rõ ràng.

Người giới thiệu

1. (sf) Định nghĩa y tế về immunoglobulin. Phục hồi từ Medicinenet.com
2. Wikipedia (nd). Kháng thể. Khôi phục từ en.wikipedia.org
3. Grattendick, K., Pross, S. (2007). Các globulin miễn dịch. Được khôi phục từ sciricalirect.com
4. Iáñez, E. (sf). Immunoglobulin và các phân tử tế bào B. Khóa học về miễn dịch học nói chung. Phục hồi từ ugr.es
5. (sf) Giới thiệu về Immunoglobulin. Đã khôi phục từ thermofisher.com
6. Buddiga, P. (2013). Giải phẫu hệ thống miễn dịch. Đã khôi phục từ emedicine.medscape.com
7. Câu hỏi hóa sinh (2009). Immunoglobulins: cấu trúc và chức năng. Phục hồi từ biochemistryquestions.wordpress.com
8. (sf) Immunoglobulin - cấu trúc và chức năng. Được khôi phục từ microbiologybook.org