- Đặc điểm và cấu trúc
- Hemoglobin để làm gì?
- Phân tử hemoglobin như thế nào?
- Nhóm heme như thế nào?
- Oxyhemoglobin được hình thành như thế nào?
- Lượng oxy tối đa mà hemoglobin có thể mang theo là bao nhiêu?
- Đường cong liên kết oxyhemoglobin
- Người giới thiệu
Hay xyhemoglobin là tên được đặt cho hemoglobin khi nó liên kết với oxy. Hemoglobin là một loại protein được tìm thấy trong các tế bào hồng cầu có chức năng chính là vận chuyển oxy từ phổi đến các mô.
Những sinh vật đầu tiên là đơn bào và sống trong môi trường lỏng mà từ đó chúng được nuôi dưỡng và từ đó chúng loại bỏ chất thải của mình, giống như một số sinh vật tồn tại ngày nay. Trong những điều kiện này, các quá trình này đạt được bằng các cơ chế khuếch tán đơn giản, vì thành tế bào tiếp xúc mật thiết với môi trường cung cấp cho nó.
Đường cong phân ly oxyhemoglobin (Nguồn: Ratznium tại Wikipedia tiếng Anh Phiên bản sau được tải lên bởi Aaronsharpe tại en.wikipedia. Qua Wikimedia Commons)
Sự phát triển của các sinh vật đa bào ngày càng phức tạp ngụ ý rằng các tế bào bên trong di chuyển ra khỏi môi trường đáng kể, do đó các cơ chế khuếch tán như nguồn cung cấp duy nhất trở nên không đủ.
Do đó, các hệ thống chuyên biệt đã được phát triển để lấy chất dinh dưỡng và khí như hệ tiêu hóa và hệ hô hấp, cũng như các cơ chế vận chuyển để đưa các chất dinh dưỡng và khí này đến gần tế bào hơn: hệ thống tim mạch.
Để sản xuất năng lượng dưới dạng phân tử ATP, tế bào cần oxy. Vì ATP không thể được lưu trữ, nó phải được tổng hợp liên tục, có nghĩa là nhu cầu oxy thường xuyên của các tế bào.
Hemoglobin xuất hiện, nói về mặt tiến hóa, như một chất vận chuyển khí "giải quyết" vấn đề vận chuyển oxy từ môi trường vào tế bào.
Đặc điểm và cấu trúc
Để thảo luận về các đặc điểm và cấu trúc của oxyhemoglobin, cần phải nói đến hemoglobin, vì oxyhemoglobin không hơn gì so với hemoglobin gắn với oxy. Do đó, sau đây, các đặc điểm chung của phân tử khi có hay không có khí được đề cập sẽ được mô tả.
Hemoglobin để làm gì?
Hemoglobin là cần thiết để vận chuyển oxy đến các mô với số lượng và tốc độ như những điều này đảm bảo, do oxy có rất ít khả năng hòa tan trong máu nên sự vận chuyển bằng cách khuếch tán sẽ không đủ để cung cấp cho nhu cầu của mô.
Phân tử hemoglobin như thế nào?
Hemoglobin là một protein tứ phân (có 4 tiểu đơn vị), có hình cầu và khối lượng phân tử 64 kDa.
Bốn đơn vị con của nó tạo thành một đơn vị chức năng duy nhất, trong đó mỗi đơn vị này ảnh hưởng qua lại đến đơn vị kia. Mỗi tiểu đơn vị được tạo thành từ chuỗi polypeptit, globin và nhóm giả, nhóm heme hoặc "heme", hoạt động như một đồng yếu tố và không được tạo thành từ các axit amin; nghĩa là, nó không phải là protein trong tự nhiên.
Globin được tìm thấy ở hai dạng: alpha globin và beta globin. Hemoglobin tetramer bao gồm một cặp chuỗi alpha globin (141 axit amin) và một cặp chuỗi beta globin (146 axit amin).
Mỗi chuỗi polypeptit được gắn với một nhóm heme, ở trung tâm có một nguyên tử sắt ở trạng thái sắt (Fe2 +).
Nhóm heme như thế nào?
Nhóm heme là một vòng porphyrin được tạo thành từ bốn vòng pyrrolic (hợp chất thơm dị vòng có công thức C4H5N) được liên kết bởi các cầu metyl. Sắt ở trạng thái đen ở trung tâm liên kết với cấu trúc thông qua các liên kết nitơ phối trí.
Mỗi nhóm heme có khả năng liên kết với một phân tử oxy, vì vậy mỗi phân tử hemoglobin chỉ có thể liên kết với 4 phân tử khí.
Cơ thể con người chứa khoảng 2,5 x 1013 hồng cầu, là những tế bào máu tạo ra và vận chuyển hemoglobin. Mỗi hồng cầu có khoảng 280 triệu phân tử hemoglobin và do đó có thể mang hơn 1 tỷ phân tử oxy.
Oxyhemoglobin được hình thành như thế nào?
Oxyhemoglobin được hình thành sau sự liên kết của nguyên tử oxy với mỗi nguyên tử sắt ở trạng thái sắt được tìm thấy trong mỗi nhóm heme của phân tử hemoglobin.
Sau đó, thuật ngữ oxyhemoglobin dùng để chỉ hemoglobin được oxy hóa và không bị oxy hóa về mặt hóa học, vì nó không bị mất điện tử khi kết hợp với oxy và sắt vẫn ở trạng thái sắt.
Sự oxy hóa tạo ra sự thay đổi cấu trúc bậc bốn của phân tử, tức là sự thay đổi cấu trúc có thể được truyền từ chuỗi globin sang nhóm heme và ngược lại.
Lượng oxy tối đa mà hemoglobin có thể mang theo là bao nhiêu?
Hemoglobin nhiều nhất có thể liên kết bốn phân tử oxy trong cấu trúc của nó. Nếu thể tích mol của khí lý tưởng là 22,4 L / mol thì một mol hemoglobin (64.500g) sẽ liên kết với 89,6 lít oxy (4 mol O2 x 22,4 L / mol).
Vì vậy mỗi gam hemoglobin phải liên kết với 1,39 ml O2 để bão hòa 100% (89,6L / 64500g x (1000ml / L)).
Trong thực tế, xét nghiệm máu cho kết quả thấp hơn một chút, vì có một lượng nhỏ methemoglobin (hemoglobin bị oxy hóa) và carboxyhemoglobin (hemoglobin + carbon monoxide (CO)) không thể liên kết với oxy.
Tính đến điều này, quy tắc “Hüfner” nói rằng, trong máu, 1g hemoglobin có khả năng liên kết oxy tối đa là 1,34ml.
Đường cong liên kết oxyhemoglobin
Số lượng phân tử oxy có thể liên kết với một phân tử hemoglobin phụ thuộc vào áp suất riêng phần của oxy hoặc PO2. Khi thiếu oxy, hemoglobin bị khử oxy, nhưng khi PO2 tăng lên, số lượng oxy liên kết với hemoglobin tăng lên.
Quá trình liên kết oxy với hemoglobin phụ thuộc vào áp suất riêng phần của oxy. Khi được vẽ biểu đồ, kết quả được gọi là "đường cong oxyhemoglobin" và có hình dạng đặc trưng 'S' hoặc sigmoid.
Tùy thuộc vào PO2, hemoglobin sẽ có khả năng "giải phóng" hoặc "phân phối" oxy mà nó mang theo, cũng như được nạp vào với nó.
Ví dụ, trong vùng áp suất từ 10 đến 60 mmHg, phần dốc nhất của đường cong sẽ thu được. Trong điều kiện này, hemoglobin có thể dễ dàng từ bỏ một lượng lớn O2. Đây là điều kiện đạt được trong các mô.
Khi PO2 từ 90 đến 100 mmHg (12 đến 13 kPa), hemoglobin gần như bão hòa 100% với O2; và khi PO2 động mạch là 60 mmHg (8 kPa), độ bão hòa với O2 vẫn cao tới 90%.
Ở phổi, đây là điều kiện phổ biến (áp suất từ 60 đến 100 mmHg), và chính điều này cho phép các phân tử hemoglobin có trong hồng cầu được nạp oxy.
Hình dạng sigmoid vẽ đường cong oxyhemoglobin này đảm bảo rằng protein này hoạt động như một chất tải trọng phổi tuyệt vời, một chất vận chuyển rất hiệu quả trong máu động mạch và một chất cho O2 tuyệt vời trong các mô, tương ứng với tỷ lệ trao đổi chất cục bộ. nghĩa là, theo yêu cầu.
Người giới thiệu
- Fox, SI (2006). Sinh lý học con người xuất bản lần thứ 9 (trang 501-502). Báo chí McGraw-Hill, New York, Mỹ.
- Murray, RK, Granner, DK, Mayes, PA, & Rodwell, VW (2014). Hóa sinh minh họa của Harper. McGraw-Hill.
- Rawn, JD (1998). Hóa sinh (1989). Burlington, North Carolina: Neil Patterson Publishers (c) N. Lalioti, CP Raptopoulou, A. Terzis, A. Panagiotopoulos, SP Perlepes, E. Manessi-Zoupa, J. Chem. Soc. Dalton Trans, 1327.
- Robert M. Berne, Matthew N. Levy. (2001) Sinh lý học. (Lần xuất bản thứ 3) Ediciones Harcourt, SA
- Tây, JB (1991). Cơ sở sinh lý của thực hành y tế. Williams & Wilkins