PEROXIDASE: CẤU TRÚC, CHỨC NĂNG VÀ LOẠI - SINH HỌC - 2026

Các peroxidase chủ yếu là hemoprotein có hoạt tính enzym xúc tác quá trình oxy hóa nhiều loại cơ chất hữu cơ và vô cơ sử dụng cho hydro peroxit này hoặc các chất không liên quan khác.

Theo nghĩa rộng nhất, thuật ngữ "peroxidase" bao gồm các enzym như NAD- và NADP-peroxidase, axit béo-peroxidase, cytochrome-peroxidases, glutathione-peroxidases và nhiều loại enzym không đặc hiệu khác.

Sơ đồ về một protein peroxidase phụ thuộc heme (Nguồn: Jawahar Swaminathan và nhân viên MSD tại Viện Tin sinh học Châu Âu qua Wikimedia Commons)

Tuy nhiên, nó được sử dụng phổ biến hơn để chỉ các enzym không đặc hiệu từ các nguồn khác nhau có hoạt tính oxidoreductase và sử dụng hydrogen peroxide và các cơ chất khác để xúc tác phản ứng oxy hóa-khử của chúng.

Heme peroxidase cực kỳ phổ biến trong tự nhiên. Chúng được tìm thấy ở động vật, thực vật bậc cao, nấm men, nấm và vi khuẩn.

Ở động vật có vú, chúng được sản xuất bởi các tế bào bạch cầu, tử cung, lá lách và gan, tuyến nước bọt, thành dạ dày, phổi, tuyến giáp và các mô khác.

Trong thực vật, các loài thực vật giàu peroxidase nhất là cây cải ngựa và cây sung. Peroxidase tinh chế từ cải ngựa đã được nghiên cứu rộng rãi và được sử dụng cho các mục đích khác nhau trong sinh học thực nghiệm và hóa sinh.

Trong tế bào nhân thực, những enzym quan trọng này thường được tìm thấy trong các bào quan chuyên biệt được gọi là "peroxisome", được bao quanh bởi một màng đơn và tham gia vào nhiều quá trình trao đổi chất của tế bào.

Kết cấu

Mặc dù có rất ít sự tương đồng tồn tại giữa các lớp peroxidase khác nhau, nhưng người ta đã xác định được rằng cấu trúc thứ cấp của chúng và cách thức tổ chức của chúng khá được bảo tồn giữa các loài khác nhau.

Có một số ngoại lệ, nhưng hầu hết các peroxidase là glycoprotein và carbohydrate được cho là đóng góp vào sự ổn định nhiệt độ cao của chúng.

Những protein này có trọng lượng phân tử từ 35 đến 150 kDa, tương đương với khoảng 250 và 730 gốc axit amin.

Ngoại trừ myeloperoxidase, tất cả các phân tử loại này đều chứa trong cấu trúc của chúng một nhóm heme, ở trạng thái nghỉ, có một nguyên tử sắt ở trạng thái oxy hóa Fe + 3. Thực vật sở hữu một nhóm chân giả được gọi là ferroporphyrin XI.

Các peroxidase có hai miền cấu trúc "quấn quanh" nhóm heme và mỗi miền này là sản phẩm của sự biểu hiện của một gen đã trải qua một sự kiện nhân đôi. Những cấu trúc này bao gồm hơn 10 vòng xoắn alpha được liên kết bởi các vòng và vòng polypeptit.

Sự gấp lại thích hợp của phân tử dường như phụ thuộc vào sự hiện diện của các gốc glycine và proline được bảo tồn, cũng như dư lượng axit aspartic và dư lượng arginine tạo thành một cầu nối muối giữa chúng kết nối cả hai miền cấu trúc.

Đặc trưng

Chức năng chính của enzyme peroxidase là loại bỏ hydrogen peroxide khỏi môi trường tế bào, có thể được tạo ra bởi các cơ chế khác nhau và có thể là mối đe dọa nghiêm trọng đối với sự ổn định nội bào.

Tuy nhiên, trong quá trình loại bỏ oxy phản ứng này (trong đó oxy có trạng thái oxy hóa trung gian), các peroxidase sử dụng khả năng oxy hóa của chất này để thực hiện các chức năng quan trọng khác cho quá trình trao đổi chất.

Ở thực vật, các protein này là một phần quan trọng của quá trình hóa giải và cơ chế bảo vệ trong các mô bị nhiễm mầm bệnh hoặc bị tổn thương vật lý.

Trong bối cảnh khoa học, các ứng dụng mới đã xuất hiện cho peroxidase và chúng bao gồm xử lý nước thải có chứa các hợp chất phenolic, tổng hợp các hợp chất thơm và loại bỏ peroxide khỏi thực phẩm hoặc vật liệu phế thải.

Trong thuật ngữ phân tích và chẩn đoán, peroxidase củ cải ngựa có lẽ là enzym được sử dụng phổ biến nhất để chuẩn bị các kháng thể liên hợp được sử dụng cho các xét nghiệm hấp thụ miễn dịch như ELISA (xét nghiệm hấp thụ miễn dịch liên kết với enzym) và cũng cho xác định các loại hợp chất.

Cơ chế hoạt động

Quá trình xúc tác của peroxidaza xảy ra theo các bước tuần tự bắt đầu bằng sự tương tác giữa vị trí hoạt động của enzym và hydro peroxyt, sẽ oxy hóa nguyên tử sắt trong nhóm heme và tạo ra hợp chất trung gian không ổn định được gọi là hợp chất I. (CoI).

Khi đó, protein bị oxy hóa (CoI) có một nhóm heme với một nguyên tử sắt đi từ trạng thái oxy hóa III sang trạng thái IV và trong quá trình này, hydro peroxit bị khử thành nước.

Hợp chất I có khả năng oxy hóa chất nền hiến tặng điện tử, tạo thành gốc chất nền và trở thành một dạng hóa học mới được gọi là Hợp chất II (CoII), sau đó được khử bởi phân tử chất nền thứ hai, tái tạo sắt trong trạng thái III và tạo ra một gốc khác.

Các loại

-Theo cơ thể

Peroxidase được nhóm thành ba lớp tùy thuộc vào sinh vật nơi chúng được tìm thấy:

- Lớp I: peroxidase nội bào nhân sơ.

- Loại II: peroxidase nấm ngoại bào.

- Loại III: các peroxidaza thực vật tiết ra.

Trái ngược với protein loại I, các protein thuộc nhóm II và III có cầu nối disulfide được xây dựng giữa các gốc cysteine ​​trong cấu trúc của chúng, điều này mang lại cho chúng độ cứng cao hơn đáng kể.

Các protein loại II và III cũng khác với loại I ở chỗ chúng thường có glycosyl hóa trên bề mặt.

-Theo trang web đang hoạt động

Về mặt cơ học, peroxidase cũng có thể được phân loại theo bản chất của các nguyên tử được tìm thấy trong trung tâm xúc tác của chúng. Theo cách này, hemoperoxidases (phổ biến nhất), vanadium-haloperoxidases và những chất khác đã được mô tả.

Hemoperoxidases

Như đã đề cập, các peroxidase này có một nhóm giả trong trung tâm xúc tác của chúng được gọi là nhóm heme. Nguyên tử sắt ở nơi này được điều phối bởi bốn liên kết với các nguyên tử nitơ.

Vanadium-Haloperoxidases

Thay vì một nhóm heme, vanadi-haloperoxidase sở hữu vanadate như một nhóm giả. Các enzym này đã được phân lập từ các sinh vật biển và một số loại nấm trên cạn.

Vanadi trong nhóm này được điều phối bởi ba oxy không phải protein, một nitơ từ dư lượng histidine và một nitơ từ liên kết azide.

Các peroxidase khác

Nhiều haloperoxidase của vi khuẩn có các nhóm chân tay giả khác với heme hoặc vanadium được xếp vào nhóm này. Cũng trong nhóm này là các peroxidase glutathione, chứa một nhóm chất giả seleno-cysteine ​​và một số enzym có khả năng oxy hóa lignin.

Người giới thiệu

1. Alberts, B., Dennis, B., Hopkin, K., Johnson, A., Lewis, J., Raff, M., … Walter, P. (2004). Sinh học Tế bào cần thiết. Abingdon: Garland Science, Taylor & Francis Group.
2. Banci, L. (1997). Tính chất cấu tạo của peroxidaza. Tạp chí Công nghệ Sinh học, 53, 253-263.
3. Deurzen, MPJ Van, Rantwijk, F. Van, & Sheldon, RA (1997). Quá trình oxy hóa chọn lọc được xúc tác bởi Peroxidase. Tứ diện, 53 (39), 13183-13220.
4. Dunford, HB & Stillman, JS (1976). Về chức năng và cơ chế hoạt động của Peroxidase. Nhận xét về Hóa học Phối hợp, 19, 187–251.
5. Hamid, M., & Rehman, K. (2009). Các ứng dụng tiềm năng của peroxidase. Hóa thực phẩm, 115 (4), 1177-1186.
6. Rawn, JD (1998). Hóa sinh. Burlington, Massachusetts: Nhà xuất bản Neil Patterson.
7. Stansfield, WD, Colomé, JS, & Cano, RJ (2003). Sinh học phân tử và tế bào. (KE Cullen, Ed.). Sách điện tử McGraw-Hill.