CHUỖI XOẮN ALPHA: CẤU TRÚC VÀ TẦM QUAN TRỌNG CHỨC NĂNG - SINH HỌC

Chuỗi xoắn alpha là cấu trúc thứ cấp đơn giản nhất mà một protein có thể tiếp nhận trong không gian tùy theo độ cứng và sự tự do quay của các liên kết giữa các gốc axit amin của nó.

Nó được đặc trưng bởi hình dạng xoắn ốc trong đó các axit amin được sắp xếp, dường như được sắp xếp xung quanh một trục dọc tưởng tượng với các nhóm R hướng ra bên ngoài của nó.

Sơ đồ cấu trúc chuỗi xoắn alpha (Alejandro Porto, qua Wikimedia Commons)

Các vòng xoắn alpha được Pauling và cộng sự mô tả lần đầu tiên vào năm 1951, người đã sử dụng dữ liệu có sẵn về khoảng cách giữa các nguyên tử, góc liên kết và các thông số cấu trúc khác của peptit và axit amin để dự đoán các cấu hình có khả năng xảy ra nhất mà các chuỗi có thể giả định. polypeptit.

Mô tả về chuỗi xoắn alpha nảy sinh từ việc tìm kiếm tất cả các cấu trúc có thể có trong một chuỗi peptit được ổn định bởi các liên kết hydro, trong đó các gốc tương đương về mặt cân bằng và cấu hình của mỗi cấu trúc đều phẳng, như được chỉ ra bởi dữ liệu từ sự cộng hưởng của các liên kết peptit có sẵn cho đến nay.

Cấu trúc thứ cấp này là phổ biến nhất trong số các protein, và nó được cả protein hòa tan và protein màng tích hợp chấp nhận. Hơn 60% protein được cho là tồn tại ở dạng chuỗi xoắn alpha hoặc tấm beta.

Kết cấu

Nói chung, mỗi lượt của một chuỗi xoắn alpha có trung bình 3,6 gốc axit amin, có chiều dài khoảng 5,4 Å. Tuy nhiên, góc quay và độ dài khác nhau giữa các protein với sự phụ thuộc chặt chẽ vào trình tự axit amin của cấu trúc chính.

Hầu hết các vòng xoắn alpha đều có vòng xoắn bên phải, nhưng hiện nay người ta đã biết rằng các protein có vòng xoắn alpha có vòng quay bên trái có thể tồn tại. Điều kiện để xảy ra hiện tượng này hoặc khác là tất cả các axit amin có cấu hình giống nhau (L hoặc D), vì chúng chịu trách nhiệm về hướng của spin.

Sự ổn định của các mô-típ cấu trúc quan trọng này đối với thế giới protein được tạo ra bởi các liên kết hydro. Các liên kết này xảy ra giữa nguyên tử hydro gắn với nitơ âm điện của liên kết peptit và nguyên tử oxy cacboxylic âm điện của axit amin thêm bốn vị trí, trong vùng tận cùng N so với chính nó.

Lần lượt từng vòng xoắn được nối với vòng xoắn tiếp theo bằng các liên kết hydro, đây là những liên kết cần thiết để đạt được sự ổn định chung của phân tử.

Không phải tất cả các peptit đều có thể hình thành các vòng xoắn alpha ổn định. Điều này được cho bởi khả năng nội tại của mỗi axit amin trong chuỗi để tạo thành các vòng xoắn, liên quan trực tiếp đến bản chất hóa học và vật lý của các nhóm thế R của nó.

Ví dụ, ở một độ pH nhất định, nhiều cặn phân cực có thể nhận được cùng một điện tích, vì vậy chúng không thể được đặt liên tiếp trong một vòng xoắn vì lực đẩy giữa chúng sẽ làm cho nó bị biến dạng lớn.

Kích thước, hình dạng và vị trí của các axit amin cũng là những yếu tố quan trọng quyết định sự ổn định của vòng xoắn. Nếu không đi xa hơn, các gốc như Asn, Ser, Thr và Cys nằm gần nhau trong trình tự cũng có thể có ảnh hưởng tiêu cực đến cấu hình chuỗi xoắn alpha.

Theo cách tương tự, tính kỵ nước và tính ưa nước của các đoạn xoắn alpha trong một peptit nhất định phụ thuộc hoàn toàn vào đặc điểm nhận dạng của các nhóm R của axit amin.

Trong các protein màng tích hợp, các xoắn alpha có rất nhiều cặn có đặc tính kỵ nước mạnh, cần thiết cho việc chèn và cấu hình các phân đoạn giữa các đuôi cực của các phospholipid cấu thành.

Mặt khác, protein hòa tan có các vòng xoắn alpha giàu cặn phân cực, giúp tương tác tốt hơn với môi trường nước có trong tế bào chất hoặc trong các khoảng kẽ.

Tầm quan trọng chức năng

Mô típ xoắn alpha có một loạt các chức năng sinh học. Các kiểu tương tác cụ thể giữa các vòng xoắn đóng một vai trò quan trọng trong chức năng, lắp ráp và oligome hóa của cả protein màng và protein hòa tan.

Các lĩnh vực này có mặt trong nhiều yếu tố phiên mã, quan trọng theo quan điểm của việc điều hòa biểu hiện gen. Chúng cũng có trong các protein có liên quan đến cấu trúc và trong các protein màng có chức năng vận chuyển và / hoặc truyền tín hiệu của nhiều loại khác nhau.

Dưới đây là một số ví dụ cổ điển về protein có vòng xoắn alpha:

Myosin

Myosin là một ATPase được kích hoạt bởi actin, chịu trách nhiệm cho sự co cơ và nhiều dạng di chuyển của tế bào. Cả myosin cơ và không cơ đều bao gồm hai vùng hình cầu hoặc "đầu" được liên kết với nhau bằng một "đuôi" xoắn alpha dài.

Collagen

Một phần ba tổng lượng protein của cơ thể con người được đại diện bởi collagen. Đây là loại protein phong phú nhất trong không gian ngoại bào và đặc điểm đặc biệt của nó là mô-típ cấu trúc bao gồm ba sợi song song với cấu hình xoắn thuận tay trái, chúng liên kết với nhau để tạo thành chuỗi ba xoắn ốc có cảm giác dextrorotatory.

Keratin

Keratins là một nhóm protein hình thành sợi được tạo ra bởi một số tế bào biểu mô ở động vật có xương sống. Chúng là thành phần chính của móng, tóc, vuốt, mai rùa, sừng và lông. Một phần cấu trúc sợi của nó được tạo thành từ các đoạn xoắn alpha.

Cấu trúc Keratin (Mlpatton, từ Wikimedia Commons)

Huyết sắc tố

Ôxy trong máu được vận chuyển bởi hemoglobin. Phần globin của protein tứ phân này bao gồm hai chuỗi xoắn alpha giống nhau gồm 141 phần tử, và hai chuỗi beta gồm 146 phần tử.

Protein loại 'ngón tay kẽm'

Các sinh vật nhân chuẩn sở hữu vô số protein ngón tay kẽm, có chức năng cho các mục đích khác nhau: nhận dạng DNA, đóng gói RNA, kích hoạt phiên mã, điều chỉnh quá trình apoptosis, gấp protein, v.v. Nhiều protein ngón tay kẽm có các vòng xoắn alpha là thành phần chính của cấu trúc và rất cần thiết cho chức năng của chúng.

Người giới thiệu

Aurora, R., Srinivasan, R., & Rose, GD (1994). Quy tắc chấm dứt a-alpha-Helix bằng Glycine. Khoa học, 264 (5162), 1126-1130.
Blaber, M., Zhang, X., & Matthews, B. (1993). Cơ sở cấu tạo của axit amin thiên hướng xoắn alpha. Khoa học, 260 (1), 1637-1640.
Brennan, RG & Matthews, BW (1989). Mô-típ liên kết DNA xoắn-rẽ-xoắn. Tạp chí Hóa học Sinh học, 264 (4), 1903-1906.
Eisenberg, D. (2003). Việc phát hiện ra các đặc điểm cấu trúc của protein chuỗi xoắn alpha và tấm bêta, chính. Pnas, 100 (20), 11207-11210. Huggins, ML (1957). Cấu trúc của keratin alpha. Hóa học, 43, 204-209.
Klement, W., Willens, R., & Duwez, P. (1960). Cấu trúc của myoglobin. Bản chất, 185, 422-427.
Laity, JH, Lee, BM, & Wright, PE (2001). Protein ngón tay kẽm: Những hiểu biết mới về sự đa dạng về cấu trúc và chức năng. Ý kiến hiện tại trong sinh học cấu trúc, 11 (1), 39–46.
Lodish, H., Berk, A., Kaiser, CA, Krieger, M., Bretscher, A., Ploegh, H., … Martin, K. (2003). Sinh học tế bào phân tử (xuất bản lần thứ 5). Freeman, WH & Công ty.
Luckey, M. (2008). Sinh học cấu trúc màng: với các cơ sở lý hóa và lý sinh. Nhà xuất bản Đại học Cambridge. Lấy từ www.cambridge.org/9780521856553
McKay, MJ, Afrose, F., Koeppe, RE và Greathouse, DV (2018). Sự hình thành xoắn và ổn định trong màng. Biochimica et Biophysica Acta - Biomembranes, 1860 (10), 2108–2117.
Nelson, DL & Cox, MM (2009). Các nguyên tắc của Lehninger về Hóa sinh. Omega Editions (ấn bản thứ 5).
Pauling, L., Corey, RB, & Branson, HR (1951). Cấu trúc của protein: hai cấu hình xoắn liên kết hydro của chuỗi polypeptit. Kỷ yếu của Viện Hàn lâm Khoa học Quốc gia Hoa Kỳ, 37, 205–211.
Perutz, MF (1978). Cấu trúc huyết sắc tố và vận chuyển đường hô hấp. Scientific American, 239 (6), 92–125.
Scholtz, JM & Baldwin, RL (1992). Cơ chế hình thành alpha-Helix bởi Peptide. Đánh giá hàng năm về lý sinh và cấu trúc phân tử sinh học, 21 (1), 95–118.
Vai, MD, & Raines, RT (2009). Cấu trúc và độ ổn định của Collagen. Đánh giá hàng năm về Hóa sinh, 78 (1), 929-958.
Subramaniams, A., Jones, WK, Gulick, J., & Neumannli, J. (1991). Quy định mô cụ thể của trình tự khởi động gen chuỗi nặng alpha-Myosin ở chuột chuyển gen. Tạp chí Hóa học Sinh học, 266 (36), 24613–24620.
Wang, B., Yang, W., McKittrick, J., & Meyers, MA (2016). Keratin: Cấu trúc, đặc tính cơ học, sự xuất hiện trong các sinh vật sinh học và nỗ lực thoát hơi nước sinh học. Tiến bộ trong Khoa học Vật liệu. Elsevier Ltd.
Warrick, HM và Spudich, J. a. (Năm 1987). Cấu trúc và chức năng của myosin trong hoạt động của tế bào. Ôn tập Hàng năm về Sinh học Tế bào, 3, 379–421.
Zhang, SQ, Kulp, DW, Schramm, CA, Mravic, M., Samish, I., & Degrado, WF (2015). Hệ tương tác xoắn giữa màng và protein hòa tan-protein: Hình dạng tương tự thông qua các tương tác khác nhau. Cấu trúc, 23 (3), 527–541

CHUỖI XOẮN ALPHA: CẤU TRÚC VÀ TẦM QUAN TRỌNG CHỨC NĂNG - SINH HỌC - 2026