TƯƠNG TÁC KỴ NƯỚC: NÓ LÀ GÌ, TẦM QUAN TRỌNG VÀ VÍ DỤ - SINH HỌC - 2026

Các tương tác kỵ nước (HI) là lực lượng duy trì sự gắn kết giữa các hợp chất apolar đắm mình trong một giải pháp hoặc dung môi phân cực. Không giống như các tương tác không cộng hóa trị khác, chẳng hạn như liên kết hydro, tương tác ion hoặc lực van der Waals, tương tác kỵ nước không phụ thuộc vào các đặc tính nội tại của chất tan mà phụ thuộc vào dung môi.

Một ví dụ minh họa rất rõ ràng về những tương tác này có thể là sự tách pha xảy ra khi trộn nước với dầu. Trong trường hợp này, các phân tử dầu "tương tác" với nhau do sự sắp xếp của các phân tử nước xung quanh chúng.

Chất béo trong nhũ tương nước (Catrin Sohrabi, từ Wikimedia Commons)

Khái niệm về những tương tác này đã tồn tại từ trước những năm 1940. Tuy nhiên, thuật ngữ "liên kết kỵ nước" được Kauzmann đặt ra vào năm 1959, trong khi ông đang nghiên cứu các yếu tố quan trọng nhất trong việc ổn định cấu trúc ba chiều của một số protein nhất định.

HIs là một trong những tương tác không đặc hiệu quan trọng nhất diễn ra trong các hệ thống sinh học. Chúng cũng đóng một vai trò quan trọng trong một loạt các ứng dụng kỹ thuật và ngành công nghiệp hóa chất và dược phẩm mà chúng ta biết ngày nay.

Tương tác kỵ nước là gì?

Nguyên nhân vật lý của IH dựa trên việc các chất không phân cực không có khả năng tạo liên kết hydro với các phân tử nước trong dung dịch.

Chúng được gọi là "tương tác không đặc hiệu" vì chúng không liên quan đến ái lực giữa các phân tử chất tan, mà là xu hướng của các phân tử nước để duy trì tương tác của chính chúng thông qua liên kết hydro.

Khi tiếp xúc với nước, các phân tử không phân cực hoặc kỵ nước có xu hướng kết tụ một cách tự phát, để đạt được độ ổn định lớn nhất bằng cách giảm diện tích bề mặt tiếp xúc với nước.

Hiệu ứng này có thể bị nhầm lẫn với lực hút mạnh, nhưng nó chỉ là hệ quả của đặc tính không phân cực của các chất trong mối quan hệ với dung môi.

Được giải thích theo quan điểm nhiệt động lực học, những liên kết tự phát này xảy ra nhằm tìm kiếm một trạng thái thuận lợi về mặt năng lượng, nơi có ít biến thiên nhất của năng lượng tự do (∆ G).

Có tính đến ∆ G = ∆ H - T∆ S, trạng thái thuận lợi nhất về mặt năng lượng sẽ là trạng thái mà entropi (∆ S) lớn hơn, tức là ở đó có ít phân tử nước hơn mà tự do quay và tịnh tiến bị giảm do tiếp xúc. với chất tan không phân cực.

Khi các phân tử apolar liên kết với nhau, được liên kết bởi các phân tử nước, trạng thái thuận lợi hơn sẽ thu được so với khi các phân tử này vẫn tách biệt, mỗi phân tử được bao quanh bởi một "lồng" phân tử nước khác nhau.

Tầm quan trọng sinh học

HI rất có liên quan vì chúng xảy ra trong nhiều quá trình sinh hóa khác nhau.

Các quá trình này bao gồm những thay đổi về cấu trúc trong protein, sự liên kết của chất nền với enzym, sự liên kết của các tiểu đơn vị của phức hợp enzym, sự tập hợp và hình thành màng sinh học, sự ổn định của protein trong dung dịch nước và các quá trình khác.

Về mặt định lượng, các tác giả khác nhau đã đảm nhận nhiệm vụ xác định tầm quan trọng của HI trong sự ổn định cấu trúc của một số lượng lớn protein, kết luận rằng những tương tác này đóng góp hơn 50%.

Nhiều protein màng (nguyên vẹn và ngoại vi) được liên kết với lớp kép lipid nhờ HI khi, trong cấu trúc của chúng, các protein này có miền kỵ nước. Hơn nữa, sự ổn định của cấu trúc bậc ba của nhiều protein hòa tan phụ thuộc vào HI.

Một số kỹ thuật trong nghiên cứu Sinh học tế bào khai thác đặc tính mà một số chất tẩy rửa ion có để tạo thành các mixen, là cấu trúc "bán cầu" của các hợp chất lưỡng tính mà các vùng apolar liên kết với nhau nhờ HI.

Micelles cũng được sử dụng trong các nghiên cứu dược phẩm liên quan đến việc cung cấp các loại thuốc hòa tan trong chất béo và sự hình thành của chúng cũng cần thiết cho sự hấp thụ các vitamin và lipid phức tạp trong cơ thể con người.

Ví dụ về Tương tác kỵ nước

Màng

Một ví dụ tuyệt vời của HI là sự hình thành của màng tế bào. Những cấu trúc như vậy được cấu tạo bởi một lớp kép phospholipid. Tổ chức của chúng là do HIs xảy ra giữa các đuôi cực trong "lực đẩy" đối với môi trường nước xung quanh.

Chất đạm

HI có ảnh hưởng lớn đến sự gấp nếp của các protein hình cầu, mà dạng hoạt động sinh học của chúng thu được sau khi thiết lập một cấu hình không gian cụ thể, bị chi phối bởi sự hiện diện của một số gốc axit amin trong cấu trúc.

• Trường hợp apomyoglobin

Apomyoglobin (myoglobin thiếu nhóm heme) là một protein xoắn alpha nhỏ được dùng như một mô hình để nghiên cứu quá trình gấp và tầm quan trọng của IH giữa các gốc apolar trong chuỗi polypeptide của nó.

Trong một nghiên cứu được thực hiện bởi Dyson và cộng sự vào năm 2006, nơi các trình tự đột biến của apomyoglobin được sử dụng, nó đã chỉ ra rằng sự bắt đầu của các sự kiện gấp apomyoglobin phụ thuộc chủ yếu vào IH giữa các axit amin có nhóm cực của xoắn alpha.

Do đó, những thay đổi nhỏ trong trình tự axit amin có nghĩa là những thay đổi quan trọng trong cấu trúc bậc ba, làm phát sinh các protein kém hoạt động và hình thành kém.

Chất tẩy rửa

Một ví dụ rõ ràng khác về HI là phương thức hoạt động của chất tẩy rửa thương mại mà chúng ta sử dụng cho mục đích gia dụng hàng ngày.

Chất tẩy rửa là các phân tử lưỡng tính (có vùng cực và vùng cực). Chúng có thể "nhũ hóa" chất béo vì chúng có khả năng tạo liên kết hydro với các phân tử nước và có tương tác kỵ nước với lipid trong chất béo.

Khi tiếp xúc với chất béo trong dung dịch nước, các phân tử chất tẩy rửa liên kết với nhau theo cách mà các đuôi cực đối mặt với nhau, bao bọc các phân tử lipid và các vùng phân cực tiếp xúc với bề mặt của micelle, chúng đi vào tiếp xúc với nước.

Người giới thiệu

1. Chandler, D. (2005). Các giao diện và động lực của quá trình lắp ráp kỵ nước. Nature, 437 (7059), 640-647.
2. Cui, X., Liu, J., Xie, L., Huang, J., Liu, Q., Israelachvili, JN, & Zeng, H. (2018). Điều chế tương tác kỵ nước bằng cách trung gian cấu trúc và hóa học kích thước nano bề mặt, không đơn điệu bằng tính kỵ nước. Angewandte Chemie - Ấn bản quốc tế, 57 (37), 11903–11908.
3. Dyson, JH, Wright, PE, & Sheraga, HA (2006). Vai trò của tương tác kỵ nước trong khởi đầu và lan truyền quá trình gấp protein. PNAS, 103 (35), 13057-13061.
4. Lodish, H., Berk, A., Kaiser, CA, Krieger, M., Bretscher, A., Ploegh, H., Amon, A., Scott, M. & Martin, K. (2003). Sinh học tế bào phân tử (xuất bản lần thứ 5). Freeman, WH & Công ty.
5. Luckey, M. (2008). Sinh học cấu trúc màng: với các cơ sở lý hóa và lý sinh. Nhà xuất bản Đại học Cambridge. Lấy từ www.cambrudge.org/9780521856553
6. Meyer, EE, Rosenberg, KJ, & Israelachvili, J. (2006). Tiến bộ gần đây trong việc hiểu các tương tác kỵ nước. Kỷ yếu của Viện Hàn lâm Khoa học Quốc gia, 103 (43), 15739–15746.
7. Nelson, DL & Cox, MM (2009). Các nguyên tắc của Lehninger về Hóa sinh. Omega Editions (ấn bản thứ 5).
8. Némethy, G. (1967). Angewandte Chemie. Chem. Int., 6 (3), 195-280.
9. Otto, S., & Engberts, JBFN (2003). Tương tác kỵ nước và phản ứng hóa học. Hóa học hữu cơ và phân tử sinh học, 1 (16), 2809-2820.
10. Pace, CN, Fu, H., Fryar, KL, Landua, J., Trevino, SR, Shirley, BA, Hendricks, M., Iimura, S., Gajiwala, K., Scholtz, J. & Grimsley, GR ( 2011). Đóng góp của các tương tác kỵ nước đối với sự ổn định của protein. Tạp chí Sinh học Phân tử, 408 (3), 514–528.
11. Silverstein, TP (1998). Lý do thực sự tại sao dầu và nước không trộn lẫn. Tạp chí Giáo dục Hóa học, 75 (1), 116–118.