ISOLEUCINE: ĐẶC ĐIỂM, CHỨC NĂNG, SINH TỔNG HỢP, THỨC ĂN - SINH HỌC - 2025

Các isoleucin (Ile, I) là một trong số 22 một cách tự nhiên xảy ra amino axit như một phần của protein. Vì cơ thể con người, giống như của một số động vật có vú khác, không thể tổng hợp được nó, isoleucine nằm trong số 9 axit amin thiết yếu cần phải có từ chế độ ăn uống.

Axit amin này được nhà khoa học F. Ehrlich phân lập lần đầu tiên vào năm 1903 từ các thành phần chứa nitơ của củ cải đường hoặc mật củ cải đường. Sau đó, cùng một tác giả đã tách isoleucine khỏi các sản phẩm phân hủy của fibrin và các protein khác.

Cấu trúc hóa học của axit amin Isoleucine (Nguồn: Clavecin qua Wikimedia Commons)

Nó là một axit amin không phân cực có trong một phần lớn các protein tế bào của sinh vật sống, ngoài ra, nó là một phần của nhóm axit amin chuỗi nhánh BCAAs (từ tiếng Anh B ra nhánh C hain A mino A cids), cùng với leucine và valine.

Nó có chức năng thiết lập cấu trúc bậc ba của nhiều loại protein và ngoài ra, nó còn tham gia vào việc hình thành các tiền chất trao đổi chất khác nhau liên quan đến chuyển hóa năng lượng tế bào.

nét đặc trưng

Isoleucine được phân loại trong nhóm axit amin không phân cực với nhóm R hoặc chuỗi có bản chất béo, nghĩa là với chuỗi hydrocacbon kỵ nước.

Do đặc điểm này, các axit amin của nhóm này như alanin, valin và leucin, có xu hướng ở gần nhau, góp phần vào sự ổn định của các protein mà chúng là một phần thông qua tương tác kỵ nước.

Axit amin không phân cực này nặng khoảng 131 g / mol và có trong protein với tỷ lệ gần 6%, thường bị "chôn vùi" ở trung tâm của chúng (nhờ đặc tính kỵ nước của nó).

Kết cấu

Isoleucine là một α-amino axit, giống như các axit amin khác, có một nguyên tử cacbon trung tâm được gọi là cacbon α (là bất đối xứng), mà bốn nhóm khác nhau được gắn vào: một nguyên tử hydro, một nhóm amin (-NH2), một nhóm cacboxyl (-COOH) và một mạch bên hoặc nhóm R.

Nhóm R của isoleucin bao gồm một hiđrocacbon một nhánh có 4 nguyên tử cacbon (-CH3-CH2-CH (CH3)) trong chuỗi của chúng còn có một nguyên tử cacbon bất đối.

Do đặc điểm này, isoleucine có bốn dạng có thể có: hai trong số chúng là đồng phân quang học được gọi là L-isoleucine và D-isoleucine và hai dạng còn lại là đồng phân không đối quang của L-isoleucine. Dạng chủ yếu trong protein là L-isoleucine.

Công thức phân tử của isoleucine là C6H13NO2 và tên hóa học của nó là axit α-amino-β-metyl-β-ethylpropionic hoặc axit 2-amino-3-metyl pentatonic.

Đặc trưng

Isoleucine có nhiều chức năng sinh lý ở động vật bao gồm

- Làm lành vết thương

- Giải độc chất thải nitơ

- Kích thích các chức năng miễn dịch và

- Thúc đẩy sự tiết các hormone khác nhau.

Nó được coi là một axit amin glucogenic, vì nó đóng vai trò như một phân tử tiền chất để tổng hợp các chất trung gian của chu trình axit xitric (chu trình Krebs) mà sau này góp phần hình thành glucose trong gan.

Vì lý do này, isoleucine được cho là tham gia vào quá trình điều chỉnh nồng độ glucose trong huyết tương, điều này có ý nghĩa quan trọng theo quan điểm năng lượng của cơ thể.

Isoleucine góp phần vào các lộ trình tổng hợp glutamine và alanin, hoạt động có lợi cho sự cân bằng giữa các axit amin chuỗi nhánh.

Trong bối cảnh lâm sàng, một số tác giả chỉ ra rằng sự gia tăng nồng độ của isoleucine, leucine, tyrosine và valine có thể là dấu hiệu đặc trưng của các tế bào bị ảnh hưởng bởi khối u, sau đó là sự gia tăng mức độ glutamine.

Cac chưc năng khac

Các nghiên cứu khoa học khác nhau đã chỉ ra rằng isoleucine cần thiết cho quá trình tổng hợp hemoglobin, loại protein chịu trách nhiệm vận chuyển oxy trong máu của nhiều loài động vật.

Ngoài ra, axit amin này kích hoạt sự xâm nhập của các chất dinh dưỡng vào tế bào; Một số nghiên cứu tiết lộ rằng trong thời gian nhịn ăn kéo dài, nó có thể thay thế glucose như một nguồn năng lượng và ngoài ra, nó còn là một axit amin ketogenic.

Axit amin ketogenic là những axit mà bộ xương carbon có thể được lưu trữ dưới dạng axit béo hoặc carbohydrate, do đó chúng hoạt động trong dự trữ năng lượng.

Isoleucine và các axit amin chuỗi nhánh khác (ngoài các yếu tố tăng trưởng và điều kiện môi trường) hoạt động trên sự hoạt hóa của con đường tín hiệu đích Rapamycin, mTOR (m echanistic T arget of R apamycin).

Con đường này là một con đường tín hiệu quan trọng ở sinh vật nhân chuẩn có khả năng kiểm soát sự phát triển và trao đổi chất của tế bào, cũng như quá trình tổng hợp protein và các sự kiện autophagy. Ngoài ra, nó còn kiểm soát quá trình lão hóa và một số bệnh lý như ung thư hay tiểu đường.

Sinh tổng hợp

Con người và các động vật khác không thể tổng hợp isoleucine, nhưng đây là một phần của protein tế bào nhờ thu nhận được từ thực phẩm chúng ta tiêu thụ hàng ngày.

Thực vật, nấm và hầu hết các vi sinh vật có khả năng tổng hợp axit amin này từ những con đường hơi phức tạp, nói chung, liên kết với nhau với những con đường của các axit amin khác cũng được coi là cần thiết cho con người.

Ví dụ, có những con đường sản xuất isoleucine, lysine, methionine và threonine từ aspartate.

Cụ thể, ở vi khuẩn, isoleucine được tạo ra từ axit amin threonine, thông qua pyruvate, thông qua một con đường liên quan đến sự ngưng tụ của 2 trong số các carbon pyruvate với một phân tử α-ketobutyrate có nguồn gốc từ threonine.

Phản ứng bắt đầu với hoạt động của enzyme threonine mất nước, xúc tác sự khử nước của threonine để tạo ra α-ketobutyrate và amoni (NH3). Sau đó, các enzyme tương tự tham gia vào quá trình sinh tổng hợp valine góp phần vào các bước

- Truyền nhiễm

- Quá trình khử cacboxyl oxy hóa của các xeton tương ứng và

- Khử hydro.

Ở loại vi sinh vật này, quá trình tổng hợp các axit amin như lysine, methionine, threonine và isoleucine được phối hợp và điều hòa rất cao, đặc biệt bởi phản hồi âm, nơi sản phẩm của các phản ứng ức chế hoạt động của các enzyme liên quan.

Mặc dù thực tế là isoleucine, như leucine và valine, là các axit amin thiết yếu đối với con người, các enzym aminotransferase có trong các mô cơ thể có thể chuyển đổi ngược lại chúng thành các axit α-keto tương ứng, cuối cùng có thể thay thế chúng trong chế độ ăn uống.

suy thoái

Giống như nhiều axit amin được biết đến trong tự nhiên, isoleucine có thể bị phân hủy để tạo thành các chất trung gian của các con đường trao đổi chất khác nhau, trong đó nổi bật là chu trình Krebs (cung cấp lượng coenzyme lớn nhất để sản xuất năng lượng hoặc cho quá trình sinh tổng hợp các hợp chất khác).

Isoleucine, tryptophan, lysine, phenylalanine, tyrosine, threonine và leucine đều có thể được sử dụng để sản xuất acetyl-CoA, một chất trung gian chuyển hóa quan trọng cho nhiều phản ứng tế bào.

Không giống như các axit amin khác, các axit amin chuỗi nhánh (leucine, isoleucine và valine) không bị phân hủy trong gan, nhưng bị oxy hóa như nhiên liệu trong cơ, não, thận và mô mỡ.

Các cơ quan và mô này có thể sử dụng các axit amin này nhờ sự hiện diện của một enzym aminotransferase có khả năng tác động lên cả ba và tạo ra các axit amin α-keto tương ứng của chúng.

Khi các dẫn xuất axit amin bị oxy hóa này được tạo ra, phức hợp enzym α-keto axit dehydrogenase sẽ xúc tác quá trình khử carboxyl oxy hóa của chúng, nơi nó giải phóng một phân tử carbon dioxide (CO2) và tạo ra dẫn xuất acyl-CoA của các axit amin được đề cập.

Các bệnh lý liên quan đến chuyển hóa isoleucine

Những khiếm khuyết trong chuyển hóa isoleucine và các axit amin khác có thể gây ra nhiều loại bệnh lý lạ và phức tạp, chẳng hạn như bệnh "Maple Syrup Urine" (nước tiểu có mùi xirô cây phong) hoặc ketoaciduria chuỗi nhánh.

Như tên gọi của nó, căn bệnh này được đặc trưng bởi mùi thơm đặc biệt của nước tiểu của những bệnh nhân mắc phải nó, cũng như nôn mửa, co giật, chậm phát triển trí tuệ và tử vong sớm.

Đặc biệt, nó phải làm với những sai sót trong phức hợp enzyme α-ketoacid dehydrogenase, trong đó các axit amin chuỗi nhánh như isoleucine và các dẫn xuất bị oxy hóa của nó được bài tiết qua nước tiểu.

Nhìn chung, các bệnh lý liên quan đến sự dị hóa của các axit amin chuỗi nhánh như isoleucine được gọi là axit uric hữu cơ, mặc dù những bệnh liên quan trực tiếp đến axit amin này khá hiếm.

Thực phẩm giàu isoleucine

Axit amin này có nhiều trong các mô cơ của động vật, đó là lý do tại sao các loại thịt có nguồn gốc động vật như thịt bò, thịt lợn, cá và những loại tương tự khác như thịt cừu, thịt gà, gà tây, thịt nai, v.v. , giàu có trong đó.

Nó cũng được tìm thấy trong các sản phẩm sữa và các dẫn xuất của chúng như pho mát. Nó có trong trứng và cả trong các loại hạt và quả hạch khác nhau, như một phần thiết yếu của protein tạo nên chúng.

Nó có nhiều trong đậu nành và đậu Hà Lan, cũng như trong chất chiết xuất từ ​​nấm men được sử dụng cho các mục đích thực phẩm khác nhau.

Nồng độ isoleucine trong huyết tương đối với người trưởng thành là từ 30 đến 108 μmol / l, đối với trẻ em và thanh niên từ 2 đến 18 tuổi là từ 22 đến 107 μmol / l và đối với trẻ sơ sinh từ 0 đến 2 tuổi thì khoảng từ 26 đến 86 μmol / l.

Những dữ liệu này cho thấy rằng việc tiêu thụ các loại thực phẩm giàu axit amin này và các axit amin liên quan khác là cần thiết để duy trì nhiều chức năng sinh lý của sinh vật, vì con người không có khả năng tổng hợp nó.

Lợi ích của nó

Các chất bổ sung dinh dưỡng Isoleucine thường chứa các axit amin chuỗi nhánh thiết yếu khác như valine hoặc leucine hoặc các loại khác.

Trong số các ví dụ phổ biến nhất của việc tiêu thụ isoleucine là các chất bổ sung dinh dưỡng được sử dụng bởi các vận động viên để tăng tỷ lệ phần trăm khối lượng cơ hoặc tổng hợp protein. Tuy nhiên, các cơ sở khoa học mà những thực hành này được hỗ trợ liên tục được tranh luận, và kết quả của chúng không được đảm bảo hoàn toàn.

Isoleucine, tuy nhiên, được sử dụng để chống lại các tác động chuyển hóa do thiếu vitamin (pellagra) đặc trưng ở những bệnh nhân có chế độ ăn giàu lúa miến và ngô, là những thực phẩm chứa nhiều leucine, có thể ảnh hưởng đến sự chuyển hóa của tryptophan và của axit nicotinic ở người.

Ví dụ, ảnh hưởng của pellagra trên chuột thí nghiệm liên quan đến sự chậm phát triển, được khắc phục bằng cách bổ sung isoleucine.

- Trong ngành chăn nuôi

Trong lĩnh vực chăn nuôi, các axit amin như lysine, threonine, methionine và isoleucine đã được sử dụng trong các thử nghiệm thí điểm để cho lợn ăn trong điều kiện có kiểm soát.

Đặc biệt, Isoleucine dường như có ảnh hưởng đến quá trình đồng hóa nitơ, mặc dù nó không góp phần làm tăng trọng lượng ở những vật nuôi này.

- Trong một số điều kiện lâm sàng

Một số công bố cho thấy isoleucine có khả năng làm giảm nồng độ glucose trong huyết tương, do đó, việc sử dụng isoleucine được khuyến cáo ở những bệnh nhân bị rối loạn như tiểu đường hoặc tỷ lệ sản xuất insulin thấp.

Nhiễm virus

Việc bổ sung Isoleucine đã được chứng minh là hữu ích ở những bệnh nhân bị nhiễm virus rota gây ra các bệnh như viêm dạ dày ruột và tiêu chảy ở trẻ nhỏ và các động vật non khác.

Các nghiên cứu gần đây kết luận rằng việc tiêu thụ axit amin này của động vật thí nghiệm có các đặc điểm nói trên (bị nhiễm virus rota) giúp tăng trưởng và hoạt động của hệ thống miễn dịch bẩm sinh nhờ vào việc kích hoạt các con đường truyền tín hiệu PRR hoặc các thụ thể nhận biết các mẫu.

Rối loạn thiếu hụt

Thiếu Isoleucine có thể dẫn đến các vấn đề về thị lực, da (như viêm da) và ruột (biểu hiện rõ ràng như tiêu chảy và các biểu hiện tiêu hóa khác).

Vì nó là một axit amin thiết yếu cho sự hình thành và tổng hợp hemoglobin, cũng như để tái tạo hồng cầu (tế bào máu), sự thiếu hụt isoleucine nghiêm trọng có thể gây ra những hậu quả sinh lý nghiêm trọng, đặc biệt liên quan đến thiếu máu và các bệnh huyết học khác. .

Điều này đã được chứng minh bằng thực nghiệm ở những loài gặm nhấm "bình thường" được cho ăn chế độ ăn nghèo isoleucine, kết thúc bằng sự phát triển của các tình trạng thiếu máu nghiêm trọng.

Tuy nhiên, isoleucine chỉ tham gia vào quá trình hình thành hemoglobin ở trẻ sơ sinh, vì protein của người trưởng thành không sở hữu một lượng đáng kể axit amin như vậy; điều này có nghĩa là sự thiếu hụt isoleucine thể hiện rõ nhất trong giai đoạn đầu của sự phát triển.

Người giới thiệu

1. Aders Plimmer, R. (1908). Hiến pháp Hóa học của Protein. Phần I. London, Vương quốc Anh: Longmans, Green, và CO.
2. Aders Plimmer, R. (1908). Hiến pháp Hóa học của Protein. Phần II. London, Vương quốc Anh: Longmans, Green, và CO.
3. Barret, G., & Elmore, D. (2004). Axit amin và Peptide. Cambridge: Nhà xuất bản Đại học Cambridge.
4. Blau, N., Duran, M., Blaskovics, M., & Gibson, K. (1996). Hướng dẫn của bác sĩ để chẩn đoán trong phòng thí nghiệm các bệnh chuyển hóa (xuất bản lần thứ 2).
5. Bradford, H. (1931). Lịch sử phát hiện ra các axit amin. II. Đánh giá về các axit amin được mô tả từ năm 1931 như là thành phần của protein bản địa. Những tiến bộ trong Hóa học Protein, 81–171.
6. Campos-Ferraz, PL, Bozza, T., Nicastro, H., & Lancha, AH (2013). Tác dụng khác biệt của việc bổ sung leucine hoặc hỗn hợp các axit amin chuỗi nhánh (leucine, isoleucine và valine) đối với khả năng chống lại sự mệt mỏi, và suy thoái glycogen ở cơ và gan ở chuột được huấn luyện. Dinh dưỡng, 29 (11–12), 1388–1394.
7. Champe, P., & Harvey, R. (2003). Axit amin Axit amin. Trong bài Đánh giá minh họa của Lippincott: Hóa sinh (xuất bản lần thứ 3, trang 1–12). Lippincott.
8. Chandran, K., & Damodaran, M. (1951). Axit amin và protein trong sự hình thành Hemoglobin 2. Isoleucine. Tạp chí Hóa sinh, 49, 393-398.
9. Chung, AS, & Beames, RM (1974). Bổ sung Lysine, Threonine, Methionine và Isoleucine của Lúa mạch Peace River cho Lợn đang phát triển. Chó. J. Hoạt hình. Khoa học viễn tưởng, 436, 429-436.
10. Dejong, C., Meijerink, W., van Berlo, C., Deutz, N., & Soeters, P. (1996). Giảm nồng độ isoleucine trong huyết tương sau khi xuất huyết đường tiêu hóa trên ở người. Ruột, 39, 13-17.
11. Edsall, J. (1960). Axit amin, Protein và Hóa sinh ung thư (Tập 241). London: Academic Press, Inc.
12. Bách khoa toàn thư Britannica. (2012). Truy cập ngày 30 tháng 8 năm 2019, từ https://www.britannica.com/science/isoleucine
13. Gelfand, R., Hendler, R., & Sherwin, R. (1979). Carbohydrate trong chế độ ăn và sự chuyển hóa của protein ăn vào. The Lancet, 65–68.
14. Hudson, B. (1992). Hóa sinh của protein thực phẩm. Springer-Science + Business Media, BV
15. Knerr, I., Vockley, J., & Gibson, KM (2014). Rối loạn chuyển hóa Leucine, Isoleucine và Valine. Trong N. Blau (Ed.), Hướng dẫn của bác sĩ về chẩn đoán, điều trị và theo dõi các bệnh chuyển hóa di truyền (trang 103–141).
16. Korman, SH (2006). Các lỗi bẩm sinh về sự thoái hóa isoleucine: Một đánh giá. Di truyền và Chuyển hóa Phân tử, 89 (4), 289–299.
17. Krishnaswamy, K., & Gopalan, C. (1971). Ảnh hưởng của Isoleucine trên Da và Điện não trong Pellagra. The Lancet, 1167–1169.
18. Martin, RE, & Kirk, K. (2007). Vận chuyển chất dinh dưỡng thiết yếu isoleucine trong hồng cầu người bị nhiễm ký sinh trùng sốt rét Plasmodium falciparum. Máu, 109 (5), 2217–2224.
19. Trung tâm Thông tin Công nghệ Sinh học Quốc gia. Cơ sở dữ liệu PubChem. l-Isoleucine, CID = 6306, https://pubchem.ncbi.nlm.nih.gov/compound/l-Isoleucine (truy cập vào ngày 31 tháng 8 năm 2019)
20. Nuttall, FQ, Schweim, K., & Gannon, MC (2008). Ảnh hưởng của isoleucine dùng đường uống có và không có glucose lên nồng độ insulin, glucagon và glucose ở những người không mắc bệnh tiểu đường. Tạp chí Điện tử Châu Âu về Dinh dưỡng Lâm sàng và Chuyển hóa, 3 (4), 152–158.
21. van Berlo, CLH, van de Bogaard, AEJM, van der Heijden, MAH, van Eijk, HMH, Janssen, MA, Bost, MCF, & Soeters, PB (1989). Tăng giải phóng amoniac sau khi chảy máu trong đường tiêu hóa có phải là hậu quả của sự vắng mặt hoàn toàn của isoleucine trong hemoglobin? Một nghiên cứu ở lợn. Gan mật, 10 (3), 315–323.
22. Vickery, HB, & Schmidt, CLA (1931). Lịch sử phát hiện ra các axit amin. Nhận xét Hóa học, 9 (2), 169-318.
23. Wolfe, RR (2017). Axit amin chuỗi nhánh và tổng hợp protein cơ ở người: huyền thoại hay thực tế? Tạp chí của Hiệp hội Dinh dưỡng Thể thao Quốc tế, 14 (1), 1–7.
24. Wu, G. (2009). Axit amin: Trao đổi chất, chức năng và dinh dưỡng. Axit amin, 37 (1), 1–17.