THREONINE: ĐẶC ĐIỂM, CHỨC NĂNG, SỰ SUY THOÁI, LỢI ÍCH - SINH HỌC - 2026

Các threonine (Thr, T) hoặc axit-Ls-threo α-amino-β-butyric, là một trong những thành phần amino acid của protein của tế bào. Vì con người và các động vật có xương sống khác không có các con đường sinh tổng hợp để sản xuất nên threonine được coi là một trong 9 axit amin thiết yếu phải được thu nhận qua chế độ ăn uống.

Threonine là axit amin cuối cùng trong số 20 axit amin phổ biến được phát hiện trong protein, một sự thật đã diễn ra trong lịch sử hơn một thế kỷ sau khi phát hiện ra asparagin (1806), là axit amin đầu tiên được mô tả.

Cấu trúc của axit amin Threonine (Nguồn: Clavecin qua Wikimedia Commons)

Nó được phát hiện bởi William Cumming Rose vào năm 1936, người đã đặt ra thuật ngữ "threonine" do sự tương đồng về cấu trúc mà ông tìm thấy giữa axit amin này và axit threonic, một hợp chất có nguồn gốc từ đường.

Là một axit amin protein, threonine có nhiều chức năng trong tế bào, trong số đó là vị trí liên kết cho các chuỗi carbohydrate điển hình của glycoprotein và vị trí nhận dạng các kinase protein với các chức năng cụ thể (protein threonine / serine kinases).

Tương tự như vậy, threonine là một thành phần thiết yếu của các protein như men răng, elastin và collagen và cũng có các chức năng quan trọng trong hệ thần kinh. Nó được sử dụng như một chất bổ sung chế độ ăn uống và như một "liều thuốc giảm" các trạng thái sinh lý của lo lắng và trầm cảm.

nét đặc trưng

Threonine thuộc nhóm axit amin phân cực có nhóm R hoặc chuỗi bên không mang điện tích dương hoặc âm (axit amin phân cực không tích điện).

Các đặc tính của nhóm R khiến nó trở thành một axit amin hòa tan trong nước cao (ưa nước hoặc ưa nước), điều này cũng đúng với các thành viên khác của nhóm này, chẳng hạn như cysteine, serine, asparagin và glutamine.

Cùng với tryptophan, phenylalanin, isoleucine và tyrosine, threonine là một trong năm axit amin có cả chức năng glucogenic và ketogenic, vì các chất trung gian liên quan như pyruvate và succinyl-CoA được tạo ra từ quá trình chuyển hóa của nó.

Axit amin này có khối lượng phân tử gần đúng là 119 g / mol; giống như nhiều axit amin không tích điện, nó có điểm đẳng điện khoảng 5,87 và tần số của nó trong cấu trúc protein là gần 6%.

Một số tác giả nhóm threonine cùng với các axit amin khác có vị "ngọt", ví dụ như serine, glycine và alanin.

Kết cấu

Axit Α-amino như threonine có cấu trúc chung, đó là cấu trúc chung cho tất cả. Điều này được phân biệt bởi sự hiện diện của một nguyên tử cacbon được gọi là "cacbon α", là nguyên tử bất đối xứng và bốn loại phân tử hoặc nhóm thế khác nhau được gắn vào.

Carbon này chia sẻ một trong các liên kết của nó với nguyên tử hydro, một liên kết khác với nhóm R, đặc trưng cho mỗi axit amin và hai liên kết còn lại được chiếm bởi các nhóm amino (NH2) và cacboxyl (COOH), là chung cho tất cả. axit amin.

Nhóm R của threonine có một nhóm hydroxyl cho phép nó tạo liên kết hydro với các phân tử khác trong môi trường nước. Danh tính của nó có thể được xác định là một nhóm rượu (một etanol, với hai nguyên tử cacbon), đã mất một trong các hydro để tham gia nguyên tử cacbon α (-CHOH-CH3).

Nhóm -OH này có thể đóng vai trò như một "cầu nối" hoặc vị trí liên kết cho nhiều loại phân tử (ví dụ, chuỗi oligosaccharide có thể được gắn vào nó trong quá trình hình thành glycoprotein) và do đó là một trong những nhóm chịu trách nhiệm hình thành các dẫn xuất biến đổi của threonine.

Dạng hoạt động sinh học của axit amin này là L-threonine và nó tham gia vào cả quá trình hình thành cấu trúc protein và trong các quá trình trao đổi chất khác nhau nơi nó hoạt động.

Đặc trưng

Là một axit amin protein, threonine là một phần trong cấu trúc của nhiều loại protein trong tự nhiên, nơi mà tầm quan trọng và sự phong phú của nó phụ thuộc vào đặc điểm nhận dạng và chức năng của protein mà nó thuộc về.

Ngoài các chức năng cấu trúc của nó trong việc hình thành chuỗi peptit của protein, threonine còn thực hiện các chức năng khác cả trong hệ thần kinh và gan, nơi nó tham gia vào quá trình chuyển hóa chất béo và ngăn chặn sự tích tụ của chúng trong cơ quan này.

Threonine là một phần của các trình tự được công nhận bởi serine / threonine kinase, chịu trách nhiệm cho nhiều quá trình phosphoryl hóa protein, cần thiết cho việc điều hòa nhiều chức năng và các sự kiện tín hiệu nội bào.

Nó cũng được sử dụng để điều trị một số rối loạn đường ruột và tiêu hóa và nó đã được chứng minh là hữu ích trong việc giảm các tình trạng bệnh lý như lo lắng và trầm cảm.

L-threonine, tương tự, là một trong những axit amin cần thiết để duy trì trạng thái đa năng của tế bào gốc phôi chuột, một thực tế rõ ràng là liên quan đến sự chuyển hóa của S-adenosyl-methionine và các sự kiện methyl hóa histone , có liên quan trực tiếp đến sự biểu hiện của gen.

Trong ngành công nghiệp

Một đặc tính chung của nhiều axit amin là khả năng phản ứng với các nhóm hóa học khác như aldehyde hoặc xeton để tạo thành "mùi vị" đặc trưng của nhiều hợp chất.

Trong số các axit amin này có threonine, giống như serine, phản ứng với sucrose trong quá trình rang một số loại thực phẩm và tạo ra “pyrazine”, hợp chất thơm điển hình có trong các sản phẩm rang như cà phê.

Threonine có trong nhiều loại thuốc có nguồn gốc tự nhiên và cũng có trong nhiều công thức bổ sung dinh dưỡng được kê đơn cho bệnh nhân suy dinh dưỡng hoặc người có chế độ ăn nghèo axit amin này.

Một trong những chức năng nổi tiếng nhất của L-threonine, đã được phát triển theo thời gian, là một chất phụ gia trong việc chuẩn bị thức ăn đậm đặc cho ngành chăn nuôi lợn và gia cầm.

L-threonine được sử dụng trong các ngành công nghiệp này như một chất bổ sung thực phẩm trong các công thức nghèo nàn theo quan điểm protein, vì nó mang lại lợi thế kinh tế và giảm bớt sự thiếu hụt protein thô được tiêu thụ bởi những động vật trang trại này.

Hình thức sản xuất chính của axit amin này thông thường là bằng cách lên men vi sinh vật và số liệu sản xuất nông nghiệp trên thế giới trong năm 2009 đã vượt quá 75 tấn.

Sinh tổng hợp

Threonine là một trong chín axit amin thiết yếu cho con người, có nghĩa là nó không thể được tổng hợp bởi các tế bào của cơ thể và do đó, nó phải được thu nhận từ các protein có nguồn gốc động vật hoặc thực vật được cung cấp cùng với nó. chế độ ăn uống hàng ngày.

Thực vật, nấm và vi khuẩn tổng hợp threonine thông qua các con đường tương tự có thể hơi khác nhau. Tuy nhiên, hầu hết các sinh vật này bắt đầu từ aspartate như một tiền chất, không chỉ cho threonine, mà còn cho methionine và lysine.

Con đường sinh tổng hợp ở vi khuẩn

Con đường sinh tổng hợp L-threonine ở vi sinh vật như vi khuẩn bao gồm năm bước xúc tác bởi enzyme khác nhau. Cơ chất ban đầu, như đã thảo luận, là aspartate, được phosphoryl hóa bởi một enzyme aspartate kinase phụ thuộc ATP.

Phản ứng này tạo ra chất chuyển hóa L-aspartyl phosphate (L-aspartyl-P) đóng vai trò là chất nền cho enzyme aspartyl semialdehyde dehydrogenase, xúc tác chuyển đổi thành aspartyl semialdehyde theo cách phụ thuộc NADPH.

Aspartyl semialdehyde có thể được sử dụng cho cả sinh tổng hợp L-lysine và sinh tổng hợp L-threonine; trong trường hợp này, phân tử được sử dụng bởi một enzym homoserine dehydrogenase phụ thuộc NADPH để sản xuất L-homoserine.

L-homoserine được phosphoryl hóa thành L-homoserine phosphate (L-homoserine-P) bởi một homoserine kinase phụ thuộc ATP và đến lượt nó, sản phẩm phản ứng này là chất nền cho enzyme threonine synthase, có khả năng tổng hợp L-threonine.

L-methionine có thể được tổng hợp từ L-homoserine được sản xuất ở bước trước, do đó nó thể hiện một con đường “cạnh tranh” để tổng hợp L-threonine.

L-threonine được tổng hợp theo cách này có thể được sử dụng để tổng hợp protein hoặc nó cũng có thể được sử dụng để tổng hợp glycine và L-leucine, hai axit amin cũng có liên quan theo quan điểm protein.

Quy định

Điều quan trọng cần làm nổi bật là ba trong số năm enzym tham gia vào quá trình sinh tổng hợp L-threonine ở vi khuẩn được điều chỉnh bởi sản phẩm của phản ứng thông qua phản hồi tiêu cực. Đây là aspartate kinase, homoserine dehydrogenase và homoserine kinase.

Hơn nữa, sự điều chỉnh của con đường sinh tổng hợp này cũng phụ thuộc vào yêu cầu tế bào của các sản phẩm sinh tổng hợp khác liên quan đến nó, vì sự hình thành L-lysine, L-methionine, L-isoleucine và glycine phụ thuộc vào con đường sản xuất của L-threonine.

suy thoái

Threonine có thể bị phân hủy theo hai con đường khác nhau để tạo ra pyruvate hoặc succinyl-CoA. Sau đó là sản phẩm quan trọng nhất của quá trình dị hóa threonine ở người.

Quá trình chuyển hóa threonine chủ yếu xảy ra ở gan, nhưng tuyến tụy, mặc dù ở mức độ thấp hơn, cũng tham gia vào quá trình này. Con đường này bắt đầu bằng việc vận chuyển axit amin qua màng sinh chất của tế bào gan bằng các chất vận chuyển cụ thể.

Sản xuất pyruvate từ threonine

Quá trình chuyển đổi threonine thành pyruvate xảy ra nhờ sự biến đổi của nó thành glycine, diễn ra theo hai bước xúc tác, bắt đầu bằng sự hình thành 2-amino-3-ketobutyrate từ threonine và do tác dụng của enzyme threonine dehydrogenase.

Ở người, tuyến đường này chỉ đại diện cho từ 10 đến 30% dị hóa threonine, tuy nhiên, tầm quan trọng của nó liên quan đến sinh vật được coi là vì, ở các động vật có vú khác, ví dụ, nó có liên quan đến dị hóa nhiều hơn. nói.

Sản xuất succinyl-CoA từ threonine

Giống như methionine, valine và isoleucine, các nguyên tử carbon của threonine cũng được sử dụng để sản xuất succunyl-CoA. Quá trình này bắt đầu với việc chuyển đổi axit amin thành α-ketobutyrate, sau đó được sử dụng làm chất nền cho enzyme dehydrogenase axit α-keto để tạo ra propionyl-CoA.

Quá trình chuyển hóa threonine thành α-ketobutyrate được xúc tác bởi enzyme threonine mất nước, liên quan đến việc mất một phân tử nước (H2O) và một phân tử khác của ion amoni (NH4 +).

Propionyl-CoA được cacboxyl hóa thành metylmalonyl-CoA thông qua phản ứng hai bước yêu cầu sự nhập nguyên tử cacbon ở dạng bicacbonat (HCO3-). Sản phẩm này đóng vai trò là chất nền cho chất phụ thuộc methylmalonyl-CoA mutase-coenzyme B12, chất này "epime hóa" phân tử để tạo ra succinyl-CoA.

Các sản phẩm dị hóa khác

Ngoài ra, khung carbon của threonine có thể được sử dụng dị hóa để sản xuất acetyl-CoA, điều này cũng có ý nghĩa quan trọng theo quan điểm năng lượng trong các tế bào của cơ thể.

Ở một số sinh vật, threonine cũng có chức năng như một chất nền cho một số con đường sinh tổng hợp như isoleucine chẳng hạn. Trong trường hợp này, thông qua 5 bước xúc tác, α-ketobutyrate có nguồn gốc từ quá trình dị hóa threonine có thể hướng tới sự hình thành isoleucine.

Thực phẩm giàu threonine

Mặc dù hầu hết các loại thực phẩm giàu protein đều chứa một tỷ lệ nhất định của tất cả các axit amin, trứng, sữa, đậu nành và gelatin đã được phát hiện là đặc biệt giàu axit amin threonine.

Threonine cũng có trong các loại thịt của động vật như thịt gà, thịt lợn, thỏ, thịt cừu và các loại gia cầm khác nhau. Trong thực phẩm có nguồn gốc thực vật, nó có nhiều trong cải bắp, hành tây, tỏi, cải bẹ và cây cà gai leo.

Nó cũng được tìm thấy trong gạo, ngô, cám lúa mì, các loại hạt họ đậu và nhiều loại trái cây như dâu tây, chuối, nho, dứa, mận và các loại hạt giàu protein khác như quả óc chó hoặc hạt dẻ cười, trong số những loại khác.

Lợi ích của nó

Theo ủy ban chuyên gia của Tổ chức Y tế Lương thực và Nông nghiệp Thế giới (WHO, FAO), nhu cầu hàng ngày của threonine đối với một người trưởng thành trung bình là khoảng 7 mg cho mỗi kg trọng lượng cơ thể, cần có được từ thực phẩm ăn vào cùng với chế độ ăn kiêng.

Những con số này được lấy từ dữ liệu thực nghiệm thu được từ các nghiên cứu được thực hiện với nam giới và phụ nữ, nơi lượng threonine này đủ để đạt được sự cân bằng nitơ dương trong tế bào cơ thể.

Tuy nhiên, các nghiên cứu được thực hiện với trẻ em từ 6 tháng đến một tuổi đã chỉ ra rằng đối với những trẻ này, nhu cầu tối thiểu của L-threonine là từ 50 đến 60 mg cho mỗi kg cân nặng mỗi ngày.

Trong số những lợi ích chính của việc bổ sung dinh dưỡng hoặc thuốc có công thức đặc biệt giàu L-threonine là điều trị bệnh xơ cứng teo cơ một bên hoặc bệnh Lou Gehrig.

Việc cung cấp thêm threonine hỗ trợ sự hấp thụ các chất dinh dưỡng trong ruột và cũng góp phần vào việc cải thiện các chức năng gan. Nó cũng quan trọng đối với việc vận chuyển các nhóm photphat qua tế bào.

Rối loạn thiếu hụt

Ở trẻ nhỏ có những dị tật bẩm sinh trong chuyển hóa threonine gây chậm lớn và các rối loạn chuyển hóa liên quan khác.

Sự thiếu hụt axit amin này có liên quan đến một số trường hợp không tăng cân ở trẻ sơ sinh, ngoài ra còn có các bệnh lý khác liên quan đến việc thiếu nitơ giữ lại và mất nitơ trong nước tiểu.

Những người có chế độ ăn ít threonine có thể dễ bị gan nhiễm mỡ và một số bệnh nhiễm trùng đường ruột liên quan đến axit amin này.

Người giới thiệu

1. Barret, G., & Elmore, D. (2004). Axit amin và Peptide. Cambridge: Nhà xuất bản Đại học Cambridge.
2. Borgonha, S., Regan, MM, Oh, SH, Condon, M., & Young, VR (2002). Nhu cầu threonine của người lớn khỏe mạnh, có nguồn gốc từ kỹ thuật cân bằng axit amin chỉ thị trong 24 giờ. Tạp chí Dinh dưỡng Lâm sàng Hoa Kỳ, 75 (4), 698–704.
3. Bradford, H. (1931). Lịch sử phát hiện ra các axit amin. II. Đánh giá về các axit amin được mô tả từ năm 1931 như là thành phần của protein bản địa. Những tiến bộ trong Hóa học Protein, 81–171.
4. Champe, P., & Harvey, R. (2003). Axit amin Axit amin. Trong bài Đánh giá minh họa của Lippincott: Hóa sinh (xuất bản lần thứ 3, trang 1–12). Lippincott.
5. De Lange, CFM, Gillis, AM, & Simpson, GJ (2001). Ảnh hưởng của lượng threonine đến sự lắng đọng protein toàn cơ thể và việc sử dụng threonine ở lợn đang phát triển được nuôi bằng chế độ ăn tinh khiết. Tạp chí Khoa học Động vật, 79, 3087–3095.
6. Edelman, A., Blumenthal, D., & Krebs, E. (1987). Protein Serine / Threonine Kinase. Annu. Khải huyền, 56, 567–613.
7. Edsall, J. (1960). Axit amin, Protein và Hóa sinh ung thư (Tập 241). London: Academic Press, Inc.
8. House, JD, Hall, BN, & Brosnan, JT (2001). Chuyển hóa threonine trong tế bào gan chuột cô lập. Tạp chí Sinh lý học Hoa Kỳ - Nội tiết và Chuyển hóa, 281, 1300–1307.
9. Hudson, B. (1992). Hóa sinh của protein thực phẩm. Springer-Science + Business Media, BV
10. Kaplan, M., & Flavin, M. (1965). Sinh tổng hợp threonine. Về con đường trong nấm và vi khuẩn và cơ chế của phản ứng đồng phân hóa. Tạp chí Hóa học Sinh học, 240 (10), 3928–3933.
11. Kidd, M., & Kerr, B. (1996). L-Threonine cho Gia cầm: Đánh giá. Khoa học gia cầm ứng dụng, Inc., 358-367.
12. Pratt, E., Snyderman, S., Cheung, M., Norton, P., & Holt, E. (1954). Yêu cầu Threonine của trẻ sơ sinh bình thường. Tạp chí Dinh dưỡng, 10 (56), 231–251.
13. Rigo, J., & Senterre, J. (1980). Lượng Threonine tối ưu cho trẻ sinh non Ăn uống bằng đường miệng hoặc đường tiêm. Tạp chí Dinh dưỡng Đường tiêm và Đường ruột, 4 (1), 15–17.
14. Shyh-Chang, N., Locasale, JW, Lyssiotis, CA, Zheng, Y., Teo, RY, Ratanasirintrawoot, S.,… Cantley, LC (2013). Ảnh hưởng của chuyển hóa Threonine đến S-adenosylmethionine và Histone Methyl hóa. Khoa học, 339, 222–226.
15. Vickery, HB, & Schmidt, CLA (1931). Lịch sử phát hiện ra các axit amin. Nhận xét Hóa học, 9 (2), 169-318.
16. MD web. (nd). Được truy cập ngày 10 tháng 9 năm 2019, từ www.webmd.com/vitamins/ai/ingredientmono-1083/threonine
17. Wormser, EH, & Pardee, AB (1958). Quy định sinh tổng hợp threonine ở Escherichia coli. Lưu trữ Hóa sinh và Lý sinh, 78 (2), 416–432.
18. Xunyan, X., Quinn, P., & Xiaoyuan, X. (2012). Cổng nghiên cứu. Được truy cập ngày 10 tháng 9 năm 2019, từ www.researchgate.net/figure/The-biosynthesis-pathway-of-L-threonine-The-pathway-consists-of-fi-ve-enzymatic-steps_fig1_232320671